Изменение белков мяса в процессе нагрева
Вопрос 1. ВЛИЯНИЕ СПОСОБОВ И РЕЖИМОВ ТЕПЛОВОЙ ОБРАБОТКИ МЯСА И МЯСОПРОДУКТОВ НА ИЗМЕНЕНИЕ ИХ ФИЗИКО-ХИМИЧЕСКИХ ПОКАЗАТЕЛЕЙ И БИОЛОГИЧЕСКОЙ ЦЕННОСТИ
План
1. Влияние способов и режимов тепловой обработки мяса и мясопродуктов на изменение их физико-химических показателей и биологической ценности
1.1 Изменение белков мяса в процессе нагрева
1.2 Влияние температуры и способа нагрева на скорость и температуру денатурации белка
1.3 Изменение заряженных групп и рН белков в процессе тепловой обработки мяса
1.4 Изменение растворимых мышечных и дезагрегация соединительнотканных белков в процессе нагрева мяса
1.5 Коагуляция белков и ее влияние на качественные изменения и структуру мясопродуктов
2. Изменение жиров при нагреве
2.1 Изменение экстрактивных веществ
2.2 Изменение витаминов
2.3 Изменение водоудерживающей способности мяса и мясопродуктов при их тепловой обработке
3. Изменения, протекающие в рыбе и нерыбных морепродуктах
3.1 Рыба
3.2 Нерыбные морепродукты
Белковая молекула при нагреве подвергается сложным физико-химическим изменениям, прежде всего денатурации и коагуляции, глубина которых зависит от температуры, продолжительности тепловой обработки и некоторых других факторов. При изучении всех классов белков необходимо установить уровни организации их макромолекулярной структуры. По терминологии Линдерштрема-Ланга и Бернала эти уровни принято именовать первичной, вторичной, третичной и четвертичной структурами белка. Под первичной структурой понимают вид, число и последовательность соединения аминокислотных остатков в полипептидной цепи белка, под вторичной — взаимосвязь и характер спирализации полипептидных цепей, под третичной — закономерное свертывание цепей, обладающих вторичной структурой в макромолекуле, под четвертичной — агрегацию макромолекул.
Любое изменение, рассматриваемое как взаимодействие белков друг с другом, предполагает предварительное разрушение этих связей, которыми они удерживаются в системе, и замену их другими. Образование новых случайных структур в сложных белковых системах представляется как следствие замены лабильных связей между белковыми частицами более стабильными связями. Если воздействие тех или иных факторов приводит к разрушению третичной или четвертичной стриктуры, то ослабляется защитное действие гидратационных слоев вблизи полярных группировок и образование новых более прочных структур становится неизбежным. Уменьшение гидрофильной и увеличение гидрофобной способности и, следовательно, снижение защитного (стабилизирующего) действия гидратационных слоев вблизи полярных группировок происходят в результате внутримолекулярной перестройки белковой молекулы при денатурации. В этих условиях происходит агрегирование белковых частиц за счет межмолекулярных сил и коагуляция белка.
В свете подобных представлений рассмотрим вопрос о сущности и механизме денатурации белков. Денатурация, по мнению Жоли, — это любая модификация вторичной, третичной или четвертичной структуры белковой молекулы, за исключением разрыва ковалентных связей.