Одни и те же аминокислоты присутствуют в различных по структуре и функциям белках. Индивидуальность белковых молекул определяется порядком чередования аминокислот в белке.

БЕЛКИ. АМИНОКИСЛОТЫ -- СТРУКТУРНЫЕ КОМПОНЕНТЫ БЕЛКОВ

Биохимия

Холестирамин связывает желчные кислоты и исключает их из кишечно-печеночного кровобращения, что приводит к усилению окисления холестерина в желчные кислоты.

Методы профилактики и лечения атеросклероза направлены на уменьшение гиперхолестеринемии. Для этого применяют малохолестериновую диету, лекарства увеличивающие эксткрецию холестерина или ингибирующие его синтез, прямое удаление холестерина из крови методом гемодиффузии.

Между отложением холестерина в артериях и липопротеидами крови происходит обмен, но при гиперхолестеринемии преобладает поток холестерина в стенки сосудов.

1. Введение в биохимию

1.1. БЕЛКИ. АМИНОКИСЛОТЫ -- СТРУКТУРНЫЕ КОМПОНЕНТЫ БЕЛКОВ
1.2. Строение и классификация аминокислот
1.3. Уровни структурной организации белковых молекул
1.4. Физико-химические свойства белков
1.5. КЛАССИФИКАЦИЯ БЕЛКОВ
1.6. Углеводы. Классификация углеводов
1.7. Липиды
1.8. Витамины

1.8.1. Жирорастворимые витамины
1.8.2. Водорастворимые витамины
1.8.3. ВИТАМИНОПОДОБНЫЕ ВЕЩЕСТВА.

2. Ферменты

2.1. Ферменты и неорганические катализаторы
2.2. Строение ферментов
2.3. Коферменты
2.4. Свойства ферментов
2.5. Номенклатура ферментов
2.6. Классификация ферментов
2.7. Механизм действия ферментов
2.8. Ингибирование ферментативной активности

3. Обмен углеводов

3.1. Биологическая роль углеводов
3.2. Превращение углеводов в пищеварительном тракте
3.3. Биосинтез и распад гликогена
3.4. Основные пути катаболизма глюкозы

3.4.1. Анаэробный гликолиз
3.4.2. Аэробный гликолиз (гексозодифосфатный путь)
3.4.3. Гексозомонофосфатный путь
3.4.4. Глюконеогенез

4. Обмен липидов

4.1. Основные липиды организма человека их биологическая роль.
4.2. Переваривание липидов, ресинтез жира
4.3. Липопротеины крови
4.4. Окисление высших жирных кислот
4.5. Окисление глицерина
4.6. Биосинтез ВЖК в тканях
4.7. Обмен холестерина

5. Обмен белков

5.1. Переваривание белков
5.2. Гниение аминокислот, обезвреживание продуктов гниения
5.3. Метаболизм аминокислот
5.4. Пути обезвреживания аммиака

6. Регуляция обмена веществ

6.1. Сигнальные молекулы
6.2. Гормоны гипоталамуса
6.3. ГОРМОНЫ ГИПОФИЗА
6.4. ГОРМОНЫ ЩИТОВИДНОЙ ЖЕЛЕЗЫ
6.5. ГОРМОНЫ ПАРАЩИТОВИДНЫХ ЖЕЛЕЗ
6.6. Гормоны половых желез
6.7. Гормоны надпочечников
6.8. Гормоны поджелудочной железы

7. Экзаменационные вопросы

Следующий раздел

БЕЛКИ

Белки – это азотсодержащие, высокомолекулярные органические соединения, состоящие из аминокислот, соединенных в цепи с помощью пептидных связей и имеющие сложную структурную организацию.

Характерные признаки белков, отличающие их от других органических соединений клетки:

1 .Белки являются азотсодержащими соединениями, как многие другие компоненты клетки (нуклеиновые кислоты, некоторые липиды, углеводы), но в отличии от других органических вещества, содержание азота значительно больше – в среднем16 грамм на 100 грамм белка.

2.Структурной единицей белков являются альфа аминокислоты L-ряда.

3.Аминокислоты связаны в белках с помощью пептидных связей, образуя полипептидную цепь.

4.Белки имеют большую молекулярную массу (от 20000 до нескольких миллионов дальтон).

5.Отличаются белки сложной структурной организацией (имеют первичную, вторичную, третичную и четвертичную структуру).

МНОГООБРАЗНЫЕ ФУНКЦИИ БЕЛКОВ:

1.Каталитическая. Многие белки являются ферментами

2.Регуляторная. Некоторые гормоны являются белками

3.Структурная. Во все структуры живой клетки входят белки.

4.Рецепторная. Белки являются обязательным компонентом рецепторов, способны узнавать другие молекулы.

5.Транпортная. Они транспортируют жиры, пигменты, гормоны, лекарственные вещества, различные гидрофобные соединения и др.

6.Опорная. Коллаген, белки костной ткани.

7.Энергетическая. Окисление 1 г белка сопровождается выделением 17,6 кДЖ энергии. В сутки 15% энергии образуется за счёт распада белков.

8.Сократительная. Эту функцию выполняют белки мышечной ткани - актин, миозин.

9.Генно-регуляторная функция гистонов.

10.Иммунологическая. Антитела являются белками.

11 .Гемостатическая. Фибриноген и другие белки плазмы крови участвуют в процессах свертывания крови.

1.1.Аминокислоты -- Структурные компоненты белков

Аминокислоты - гетерофункциональные соединения. Они представляют собой производные карбоновых кислот, у которых атом водорода в альфа-положении замещен на аминогруппу.

Все аминокислоты, входящие в состав белков, характеризуются следующими особенностями:

а) по положению аминогруппы они являются a-аминокислотами (аминогруппа стоит рядом с карбоксильной группой).

б) все они относятся к L-ряду, так как аминогруппа у асимметричного (хирального) атома углерода записывается слева. Исключение составляет глицин, который не имеет асимметричного атома углерода, его боковая цепь представлена атомом водорода.

в) имеют одинаковый общий фрагмент и отличаются только строением боковой цепи (R), свойства которой во многом определяют свойства самих аминокислот и белков, в состав которых они входят. Именно различия в форме, размерах и полярности позволяют аминокислотам быть теми строительными блоками, которые использует эволюция, чтобы удовлетворить жесткие требования к структуре белков.

г) в растворах при нейтральных значениях рН альфа-аминокислоты существуют преимущественно в виде внутренних солей. В сильно кислой среде преобладает катионная форма, в сильно щелочной – анионная. (

рис.1)

В разных организмах было обнаружено множество аминокислот, не входящих в состав белков (т.н. небелковые аминокислоты). Однако все известные организмы для строительства своих белков используют одни и те же 20 аминокислот, Ф.Крик назвал их “магической двадцаткой”. Только они шифруются генетическим кодом.