Пептиды.

 

Две аминокислоты могут ковалентно соединяться посредством пептидной связи с образованием дипептида.

 

 

Три аминокислоты могут соединяться посредством двух пептидных связей с образованием трипептида. Несколько аминокислот образуют олигопептиды, большое число аминокислот - полипептиды. Пептиды содержат только одну a-аминогруппу и одну a-карбоксильную группу. Эти группы могут быть ионизованы при определенных значениях рН. Подобно аминокислотам они имеют характеристические кривые титрования и изоэлектрические точки, при которых они не двигаются в электрическом поле.

Подобно другим органическим соединениям пептиды участвуют в химических реакциях, которые определяются наличием функциональных групп: свободной аминогруппой, свободной карбоксигруппой и R-группами. Пептидные связи подвержены гидролизу сильной кислотой (например, 6М НС1) или сильным основанием с образованием аминокислот. Гидролиз пептидных связей - это необходимый этап в определении аминокислотного состава белков. Пептидные связи могут быть разрушены действием ферментов протеаз.

Многие пептиды, встречающиеся в природе, имеют биологическую активность при очень низких концентрациях.

 

Пептиды - потенциально активные фармацевтические препараты, есть три способа их получения:

1) выделение из органов и тканей;

2) генетическая инженерия;

3) прямой химический синтез.

В последнем случае высокие требования предъявляются к выходу продуктов на всех промежуточных стадиях.

 

Вопросы для самоконтроля

 

1. Связь между структурой и свойствами аминокислот.

2. В какой форме присутствуют молекулы L-аланина в изоэлектрической точке?

3. Сколько хиральных центров имеет L-изолейцин?

4. Сравните величины рК_а аминокислоты и ее пептидов.

5. Метода получения пептидов.