Гемоглобин работает и как буфер с переменным значением pH, функция его как переносчика углекислоты не менее важна, чем функция переноса кислорода.
Нуклеиновые кислоты ДНК, РНК обладают кислотными свойствами и при физиологических значениях рН несут высокий отрицательный заряд. В связи с этим в клетках организмов они легко взаимодействуют с различными катионами и прежде всего с основными белками (гистонами, протаминами), образуя нуклеопротеины.
Классификация основана на природе небелковой (простетической) группы. Нуклеопротеиды содержат нуклеиновые кислоты, фосфопротеиды - фосфорную кислоту, гликопротеиды - углеводы, а липопротеиды - липиды.
Все они глобулярные, выполняют в составе животных и растительных клеток важные биологические функции.
Альбумины растворяются в воде, имеют молекулярную массу около 60 000 Д.
Сывороточный альбумин – основной белок крови, участвует в поддержании осмотического давления, транспортируют с кровью различные вещества, в частности лекарства.
Лактальбумин входит в состав молока, овальбумин – белка яйца, лейкозин – содержится в зародыше пшеницы, легумин – в семенах гороха.
Глобулины. Их молекулярная масса – выше, около 150 000 Д. Растворяются в разбавленных растворах солей, высаливаются при концентрации соли около 50%. Встречаются в крови в виде α-, ß-, γ- глобулинов.
ß-глобулин (трансферрин) переносит железо, церулоплазмин – медь.
Среди γ-глобулинов важную роль играют антитела, которые вырабатываются организмом в ответ на введение чужеродных белков. Молекулы антител, например, состоят из 4 попарно идентичных полипептидных цепей: двух тяжелых «Н» с молекулярной массой 50 кД. и двух легких «L» с молекулярной массой 25 кД. Цепи соединяются между собой дисульфидными связями, вызывающих изгибы тяжелых цепей.
В сыворотке крови между альбуминами и глобулинами существует постоянное соотношение, измеряемое альбумино-глобулиновым коэффициентом (А/Г), равным 1,7 – 2,3 и имеющее важное диагностическое значение.
Гистоны - белки основного характера, локализованы в хромосомах ядра, где они связаны с ДНК. Гистоны содержат значительные количества аргинина, лизина, молекулярные массы их от 10 до 25 кД.
Протамины - белки основного характера с небольшой молекулярной массой, содержащие до 90% лизина и аргинина; входят в состав нуклеопротеидов.
Сложные белки (протеиды) - состоят из белковой и небелковой части.
Нуклеопротеиды.
Комплексы ДНК с гистонами содержатся в соматических клетках, где молекула ДНК “намотана” вокруг молекул белков,
и в вирусах – комплексах вирусной нуклеиновой кислоты с белковой оболочкой – капсидом.
Хромопротеиды. Простетическая группа данной группы белков представлена окрашенными соединениями. К хромопротеидам относятся гемоглобин, миоглобин, ферменты каталаза, пероксидаза, цитохромы и хлорофилл.
Гемоглобин (Hb) состоит из белка глобина и небелковой части гема, включающего атом Fe (II), соединенный с протопорфирином. Молекула гемоглобина состоит из 4-х субъединиц: двух a и двух b и соответственно содержит четыре полипептидные цепочки двух видов.
Каждая a-цепочка содержит 141, а b-цепочка – 146 аминокислотных остатков.
Атом железа может образовать 6 координационных связей, четыре из которых направлены к атомам азота пиррольных колец, две связи – перпендикулярно к плоскости порфиринового кольца по обе его стороны. Гемы расположены вблизи поверхности белковой глобулы в специальных карманах, образованных складками полипептидных цепочек глобина.
Гемоглобин при нормальном функционировании может находиться в одной из трех форм: гемоглобина (дезоксигемоглобин), оксигемоглобина и метгемоглобина (ферригемоглобин).
В гемоглобине железо находится в закисной форме Fe (II), одна из двух связей, перпендикулярных к плоскости порфиринового кольца, направлена к атому азота гистидинового остатка, называемого проксимальным (соседним). По другую сторону порфиринового кольца находится другой гистидиновый остаток – дистальный гистидин, не связанный с атомом железа.
При взаимодействии молекулярного кислорода со свободным гемом атом железа окисляется [Fe(II) Þ Fe(III); гем Þ гемин], белок глобин предохраняет железо от окисления.
При взаимодействи молекуярного кислорода с гемоглобином существует вероятность его окисления: Fe2+ + O2 Þ Fe3+ + O2–. Поэтому при дыхании в эритроцитах непрерывно образуется метгемоглобин. Для его восстановления в эритроците существует специальная ферментативная система, восстанавливающая метгемоглобин до гемоглобина. При нарушении этой системы возникает тяжелое заболевание – метгемоглобинемия, при которой гемоглобин перестает быть переносчиком кислорода.
|
|
|
|
|
|