Водородные связи могут возникать между отрицательно заряженным (-) кислотным остатком и спиртом или фенолом, а так же между фенолом и имидозольным кольцом гистидина.

Водородные связи слабые. Возникают между атомом Н, несущим положительный заряд и атомом кислорода пептидной группы четвертой по счету пептидной связи, обладающим отрицательным зарядом. Такие связи возникают при близком расположении в пространстве пептидных связей.

Энергия водородных связей мала по сравнению с энергией ковалентных связей: 1-7 ккал против 50-100 ккал на молекулу. Водородные связи выполняют 2 функции:

– обеспечивают устойчивость конфигурации

- образовывают комплекс 2-х молекул (фермент – субстрат и т. д.)

α - Структура белковой молекулы Вертикальные линии – водородные связи

α-Спираль характерна как для глобулярных белков (миоглобин, альбумин сыворотки крови, гемоглобин, ферменты, антитела, гормоны - 50-75%), так и фибриллярных, например a-кератина.

Некоторые белки обладают β-структурой (β-кератин, фиброин шёлка), представляющую как бы ряд листков, расположенных под углом друг к другу Полипептидная цепь вытянута, а боковые цепи расположены вверх или вниз от неё. Структура имеет вид складчатого слоя или плессированого листа.

При одинаковом расположении цепей, начиная с N –конца и заканчивая С-концом, образуется параллельная b-структура, при разном - ( N-конец, С-конец) – b-антипараллельная структура (фиброин шелка тутового шелкопряда).

β – Складчатая структура. R – радикалы аминокислотных остатков

1.4 Третичная структура - расположение полипептидной цепи в пространстве в виде компактной упаковки за счет взаимодействия боковых радикалов остатков аминокислот, удаленных друг от друга в линейной цепи.

Сгибы и петли придают ей определенную форму и составляют третичную структуру белка.

В образовании структуры наибольшее значение имеют связи:

· ионные;

· водородные;

· гидрофобные;

· ковалентные (дисульфидные)

 

1. Ионные (электростатические) связи возникает между отрицательно заряженными остатками аспарагиновой, глютаминовой кислот и положительно заряженными остатками аргинина, лизина, гистидина. Энергия - 42 кДж/моль, более прочные, чем водородные связи.

2. Гидрофобные остатки, выталкивая окружающую их воду, взаимодействуют друг с другом в основном внутри белковой молекулы.

3. При сближении –SH групп двух молекул цистеина, с последующим окислением образуются -S-S- связи;

Все эти взаимодействия между боковыми цепями аминокислот, часто находящихся на большом расстоянии друг от друга в линейной последовательности, определяют уникальную свернутую трехмерную форму белковой молекулы.