Углеводы

Липиды

Классификация белков.

Вопрос

Белки - нерегулярные (информационные) полимеры, мономерами которых являются аминокислоты.

В их состав входят 22 основных аминокислоты. Кислотные свойства аминокислот определяются карбоксильной группой, а щелочные – аминогруппой NH2.

Эти группы присоеденены к одному и тому же атому углерода. Участки молекул, лежащие вне амино- и карбоксильной групп, которыми отличаются аминокислоты – радикалы.

Формула белков: H2N- CH- COOH

Аминокислоты, входящие в состав белков, называются протеиногенными. По строению белковой цепи (R) аминокислоты разделяют на 7 групп:

1. Алифатические нейтральные: глицин, аланин, валин, изолейцин.

2. Алифатические гидроксиаминокислоты: серин, трионин.

3. Серосодержащие: цистеин, глутамин.

4. Кислые аминокислоты и их амиды: аспаргиновая кислота, аспаргин, глутаминовая кислота, глутамин.

5. Основные: лизин, аргинин, гистидин.

6. Ароматические и гетероароматические: фенилаланин, тирозин, триптофан.

7. Аминокислоты: пролин.

Незаменимые аминокислоты - это те, которые обязательно должны входить в рацион животных и людей, т.к. животные организмы не способны их синтезировать. К ним относят: триптофан, метионин, лизин.

Строение молекулы белка:

1. Первичная структура – линейная, она определяется порядком чередования аминокислот в цепи, соедененных между собой пептидными связями. Аминогруппа одной аминокислоты соединяется с карбоксильной группой другой аминокислоты , при соединении их выделяется молекула воды. Все связи в первичной структуре между аминокислотами являются ковалентными и, следовательно, прочными.

2. Вторичная структура ( спиральная ) формируется посредством образования водородных связей между остатками карбоксильной и аминной групп разных аминокислот, составляющих линейную, первичную структуру. Молекулы белка, с данной структурой, способны выполнять определенные специфические функции.

3. Третичная структура ( шарообразная ), образуется благодаря взаимодействию радикалов, которые содержат серу. Атомы серы двух аминокислот находящиеся на некотором расстоянии друг от друга в полипептидной цепи, соединяясь, образуют дисульфидные ( S- S ) связи.

4. Четвертичная структура – объединение в одну структуру нескольких молекул с третичной организацией ( гемоглобин ).

Классификация белков по составу:

ПростыеСложные

Состоят из одних аминокислот. Помимо аминокислот имеют в своем составе

Растительные белки - проламины, другие органические

Соединения: соединения содержатся в клейковине семян фосфора, металлы. злаков, не растворяются в воде.

Функции белков:

Строительная ( структурная – кератин, коллаген ) Участие в образовании всех клеточных мембран и органоидов клетки, а также внеклеточных структур.

Транспортная ( гемоглобин, миоглобин) Присоединение химических веществ ( кислород ) или биологически активных веществ ( гормоны ) и перенос их к различным тканям и органам тела.

Двигательная (актин, миозин и др.) Обеспечивает все виды движения , которые свойственны клеткам и организмам.

Энергетическая ( все белки ) Источник энергии для клетки.

Защитная ( иммуноглобулины, интерферон ) Образование в лейкоцитах особых белков – антител в ответ на поступление в организм чужеродных белков или микроорганизмов.

Регуляторная ( гистоны, инсулин ) Многие белки выполняют функции гормонов – веществ определенным образом влияющих на активность ферментов усиливающих или подавляющих

Рецепторная или сигнальная (родопсин, холинорецептор ) Факторы среды ( температурные, химические, механические) вызывают изменения в структуре белка в виде обратимой денатурации , которая способствует возникновению химических реакций, обеспечивающих ответ клетки на внешнее раздражение. Такое свойство белков- изменять свою структуру в ответ на раздражение- лежит в основе деятельности нервной системы, мозга и других форм отражения, свойственных живым организмам.

Каталитическая (рибонуклеаза, трипсин, ДНК - иРНК- полимераза) Белки- ферменты ускоряют химические реакции, протекающие в клетках, в десятки, сотни тысяч раз. Высокая специфичность ферментативных реакций обусловлена тем, что пространственная конфигурация активного центра фермента , которая связывает какую- либо молекулу, точно соответствует конфигурации этой молекулы. Молекула фермента всегда больше молекулы вещества.

Денатурация белка- утрата белковой молекулой структурной организации под влиянием обезвоживания, резкого изменения рН среды или температуры, облучения.

Ренатурация - если изменение условий среды не приводит к разрушению первичной структуры молекулы, то при восстановлении нормальных условий полностью восстанавливается и структура белка ( приготовление антибиотиков ).

Первичная структура характеризуется последовательностью аминокислотных остатков в молекуле белка и определяет его вторичную и третичную структуры. Полипептидная цепь обычно закручивается в спираль, образуя вторичную структуру белка. Спиральная структура поддерживается водородными связями, возникающими между NH-группами и СО-группами соседних витков.

Третичная структура характеризуется определенной пространственной ориентацией полипептидной спирали. Удержание третичной структуры возможно благодаря связям между радикалами аминокислотных остатков. Третичной структурой определяется специфичность белковых молекул, их биологическая активность.

В некоторых случаях несколько полипептидных цепей объединяются в единый комплекс, при этом возникает четвертичная структура, характерная, например, для гемоглобина человека.

Во всех растениях и животных присутствует некое вещество, которое без сомнения является наиболее важным из всех известных веществ живой природы и без которого жизнь была бы на нашей планете невозможна. Это вещество я наименовал - протеин". Так писал еще в 1838 году голландский биохимик Жерар Мюльдер, который впервые открыл существование в природе белковых тел и сформулировал свою теорию протеина. Слово "протеин" (белок) происходит от греческого слова "протейос", что означает "занимающий первое место". И в самом деле, все живое на земле содержит белки. Они составляют около 50% сухого веса тела всех организмов. У вирусов содержание белков колеблется в пределах от 45 до 95%.

Белки - это биополимеры сложного строения, макромолекулы (протеины) которых, состоят из остатков аминокислот, соединенных между собой амидной (пептидной) связью.

Белки - обязательная составная часть всех живых клеток. В состав белков входят: углерод, водород, кислород, азот, сера и иногда фосфор. Наиболее характерно для белка наличие в его молекуле азота. Другие питательные вещества азота не содержат. Поэтому белок называют азотосодержащим веществом. Основные азотосодержащие вещества, из которых состоят белки, - это аминокислоты. Количество аминокислот невелико - их известно только 28. Все громадное разнообразие содержащихся в природе белков представляет собой различное сочетание известных аминокислот. От их сочетания зависят свойства и качества белков.

Структура аминокислот представляет собой цепь: Н N" СН - СООН

R

Группы, входящие в состав радикала R аминокислот, могут вступать во взаимодействие друг с другом, с посторонними веществами и с соседними белковыми и иными молекулами, образуя сложные и разнообразные структуры.

При соединении двух или нескольких аминокислот образуется более сложное соединение - полипептид. Полипептиды, соединяясь, образуют еще более сложные и крупные частицы и в итоге - сложную молекулу белка.

Белки растений беднее белков животного происхождения по содержанию незаменимых аминокислот.

В макромолекулу белка входит одна или несколько пептидных цепей, связанных друг с другом поперечными химическими связями. Химическую структуру пептидных цепей принято называть первичной структурой белка. Для построения пространственной структуры белка пептидные цепи должны принять определенную, свойственную данному белку конфигурацию, которая закрепляется водородными связями, возникающими между пептидными группировками отдельных участков молекулярной цепи. По мере образования водородных связей пептидные цепи закручиваются в спирали, стремясь к образованию максимального числа водородных связей и соответственно к энергетически наиболее выгодной конфигурации. Именно пространственная структура белка определяет химические и биологические свойства белков.

Различают первичную, вторичную, третичную и четвертичную структуры белковой молекулы. ( Приложение 1).

В зависимости от пространственной структуры все белки делятся на два больших класса: фибриллярные (они используются природой как структурный материал) и глобулярные (ферменты, антитела, некоторые гормоны).

Полипептидные цепи фибриллярных белков имеют форму спирали. Фибриллярные белки плохо растворимы или совсем нерастворимы в воде. При растворении в воде они образуют растворы высокой вязкости. К фибриллярным белкам относятся белки, входящие в состав тканей и покровных образований. Это миозин—белок мышечных тканей; коллаген, являющийся основой седиментационных тканей и кожных покровов; кератин, входящий в состав волос, роговых покровов, шерсти и перьев. К этому же классу белков относится белок натурального шелка - фиброин, вязкая сиропообразная жидкость, затвердевающая на воздухе в прочную нерастворимую нить.

Пептидные цепи глобулярных белков сильно изогнуты, свернуты и часто имеют форму жестких шариков—глобул. Молекулы глобулярных белков обладают низкой степенью асимметрии, они хорошо растворимы в воде, причем вязкость их растворов невелика. Это прежде всего белки крови - гемоглобин, альбумин, глобулин и другие.

Но это лишь условность деления белков на фибриллярные и глобулярные, так как существует большое число белков с промежуточной структурой.

Также белки подразделяют на две большие группы: простые белки, или протеины, и сложные белки, или протеиды. К протеинам относятся альбумины, глобулины, глутелины, склеропротеины. Альбумины хорошо растворяются в воде. Встречаются в молоке, яичном белке и крови.

Глобулины в воде не растворяются, но растворимы в разбавленных растворах солей. К глобулинам принадлежат глобулины крови и мышечный белок миозин.

Глутелины растворяются только в разбавленных растворах щелочей. Встречаются в растениях.

Склеропротеины — нерастворимые белки. К склеропротеинам относятся кератины, белок кожи и соединительных тканей коллаген, белок натурального шелка фиброин.

Протеиды построены из протеинов, соединенных с молекулами другого типа. К протеидам следует отнести фосфопротеиды, гликопротеиды, хромопротеиды, нуклеопротеиды.

Фосфопротеиды содержат молекулы фосфорной кислоты, связанные в виде сложного эфира у гидроксильной группы аминокислоты серина. К ним относится вителлин—белок, содержащийся в яичном желтке, белок молока казеин.

Гликопротеиды содержат остатки углеводов. Они входят в состав хрящей, рогов, слюны.

Хромопротеиды содержат молекулу окрашенного вещества, обычно типа порфина. Самым важным хромопротеидом является гемоглобин — переносчик кислорода, окрашивающий красные кровяные тельца.

Нуклеопротеиды — протеины, связанные с нуклеиновыми кислотами. Они представляют собой очень важные с биологической точки зрения белки—составные части клеточных ядер.

Нуклеопротеиды являются важнейшей составной частью вирусов — возбудителей многих болезней.

Под влиянием сильных кислот и щелочей, этилового спирта, солей тяжелых металлов, тепловых и лучевых воздействий и других факторов разрушаются вторичная и третичная структуры - происходит денатурация белка. Белок при этом теряет свою биологическую активность. Строением белков объясняются их весьма разнообразные свойства. Они имеют разную растворимость: некоторые растворяются в воде, другие — в разбавленных растворах нейтральных солей, а некоторые совсем не обладают свойством растворимости (например, белки покровных тканей).

Функции белков в организме разнообразны. Они в значительной мере обусловлены сложностью и разнообразием форм и состава самих белков.

Важнейшие функции белковых молекул

№ Функции Значение

1. Ферментативная Все химические процессы в клетке протекают с участием ферментов. По химической структуре ферменты - белки. В зависимости от условий ферменты способны катализировать увеличивая скорость химических реакций. Это свойство ферментов имеет большое практическое значение.

2. Строительная (пластическая) Все клеточные мембраны содержат белок, роль которого здесь разнообразна. Количество белка в мембранах составляет более половины массы.

3. Двигательная Все виды двигательной активности клетки (сокращение мышечных волокон, колебания ресничек и жгутиков) обеспечиваются особыми белковыми структурами. Многие белки обладают сократительной функцией. Это прежде всего белки актин и миозин, входящие в мышечные волокна высших организмов.

4. Транспортная Имея различные функциональные группы и сложное строение макромолекулы, белки связывают и переносят с током крови многие соединения. Это прежде всего гемоглобин, переносящий кислород из легких к клеткам. В мышцах эту функцию берет на себя еще один транспортный белок- миоглобин. Значение

5. Защитная При попадании бактерии и чужеродных белковых молекул в организм в нем вырабатываются особые белки- антитела, обезвреживающие эти бактерии или чужеродные вещества. Все химические процессы в клетке протекают с участием ферментов. По химической структуре ферменты - белки. В зависимости от условий ферменты способны катализировать увеличивая скорость химических реакций. Это свойство ферментов имеет большое практическое значение.

6. Запасная К запасным белкам относят ферритин - железо, овальбумин- белок яйца, казеин - белок молока, зеин - белок семян кукурузы.

7. Регуляторная Эту функцию выполняют белки-гормоны. Одним из наиболее известных белков-гормонов является инсулин. Регуляторной функцией обладают и белковые гормоны гипофиза - железы внутренней секреции, связанной с одним из отделов головного мозга, а также белки, содержащиеся в щитовидной железе- тиреоглобулины.

8. Энергетическая Некоторые белки могут быть использованы клеткой как источник энергии.

Образование нового белка в организме человека и животных идет беспрерывно, так как в течение всей жизни взамен отмирающих клеток крови, кожи, слизистой оболочки, кишечника создаются новые, молодые клетки. Для того чтобы клетки организма синтезировали белок, необходимо, чтобы белки поступали с пищей в пищеварительный канал, где они подвергаются расщеплению на аминокислоты, и уже из всосавшихся аминокислот будет образован белок.

Если же, минуя пищеварительный тракт, ввести белок непосредственно в кровь, то он не только не может быть использован человеческим организмом, он вызывает ряд серьезных осложнений. На такое введение белка организм отвечает резким повышением температуры и некоторыми другими явлениями. При повторном введении белка через 15-20 дней может наступить даже смерть при параличе дыхания, резком нарушение сердечной деятельности и общих судорогах.

Белки не могут быть заменены какими-либо другими пищевыми веществами, так как синтез белка в организме возможен только из аминокислот. Для того чтобы в организме мог произойти синтез присущего ему белка, необходимо поступление всех или наиболее важных аминокислот.

Из известных аминокислот не все имеют одинаковую ценность для организма. Среди них есть аминокислоты, которые могут быть заменены другими или синтезированными в организме из других аминокислот; наряду с этим есть и незаменимые аминокислоты, при отсутствии которых или даже одной из них белковый обмен в организме нарушается. Белки не всегда содержат все аминокислоты: в одних белках содержится большее количество необходимых организму аминокислот, в других - незначительное. Разные белки содержат различные аминокислоты и в разных соотношениях. Белки, в состав которых входят все необходимые организму аминокислоты, называются полноценными; белки, не содержащие всех необходимых аминокислот, являются неполноценными белками.

Для человека важно поступление полноценных белков, так как из них организм может свободно синтезировать свои специфические белки. Однако полноценный белок может быть заменен двумя или тремя неполноценными белками, которые, дополняя друг друга, дают в сумме все необходимые аминокислоты. Следовательно, для нормальной жизнедеятельности организма необходимо, чтобы в пище содержались полноценные белки или набор неполноценных белков по аминокислотному содержанию равноценных полноценным белкам.

Поступление полноценных белков с пищей крайне важно для растущего организма, так как в организме ребенка не только происходит восстановление отмирающих клеток, как у взрослых, но и в большом количестве создаются новые клетки.

Важна не только биологическая ценность поступающих с пищей белков, но и их количество. При недостаточном количестве белков нормальный рост организма приостанавливается или задерживается, так как потребности в белке не покрываются из-за его недостаточного поступления.

Белки играют исключительно важную роль в живой природе. Жизнь немыслима без различных по строению и функциям белков.

2 вопрос

Углеводы (сахариды)- органические вещества с общей формулой Сn (H2O)n.

Наиболее богаты углеводами растительные клетки (90% от массы), в животной клетке углеводы содержатся в количестве 2- 5 %.

Углеводы делят на: моносахариды, дисахариды и полисахариды.

Моносахариды (простые сахара)- сладкие, бесцветные, хорошо растворимые - подразделяют в зависимости от числа углеродных атомов в молекуле на:

- триозы ( 3 атома –С- ) глицерин

- тетрозы (4-) эритроза

- пентозы (5-) рибоза

- гексозы (6-) глюкоза

Окисление 1г глюкозы дает 17,1 кДж энергии.

Дисахариды состоят из двух моносахарид, соедененных гликозидной связью (сахароза, лактоза, мальтоза). Хорошо растворяются в воде.

Полисахариды - высокомолекулярные углеводы, состоящие из большого числа моносахаридов; линейная или разветвленная структура, несладкие, плохо растворимые.

- крахмал- главный резервный полисахарид растений.

- гликоген - в тканях человека и животных, играет важную роль в превращениях углеводов в клетках.

- клетчатка – основной структурный полисахарид клеточных оболочек растений.

Функции углеводов:

1. Энергетическая - основная функция. При сжигании простых сахаров организм получает основную часть необходимой ему энергии. При окислении 1г углеводов освобождается 17, 6 кДж энергии.

2. Запасающая- крахмал и гликоген играют роль источников глюкозы, высвобождая ее по мере необходимости.

3. Опорно- строительная- эту функцию выполняет целлюлоза ( образует клеточную стенку растений), хитин (из него построен панцирь насекомых), различные олиго- и полисахариды, образующие клеточную стенку бактерий.

4. Сигнальная.

УГЛЕВОДЫ - органические соединения, состоящие из оной или нескольких молекул простых сахаров.

Сn(H2O)n – общая формула, где n не меньше трех.

Соотношение водорода и кислорода в формуле углеводов аналогично их соотношению в молекуле воды, отсюда и их название.

Наиболее богаты углеводами растительные клетки, в которых содержание сахаридов достигает в некоторых случаях 90% от сухой массы (клубни картофеля, семена), в животной клетке углеводы содержатся в количестве 2 – 5 %.

Все углеводы подразделяются на три группы: моносахариды, дисахариды и полисахариды. Несколько молекул моносахаридов, соединяясь между собой с выделением воды, образуют молекулу полисахарида, полимера:

Моносахариды (простые сахара) подразделяют в зависимости от числа углеродных атомов в молекуле на:

- триозы ( 3 атома углерода )

- тетрозы (4 атома углерода)

- пентозы (5 атомов углерода)

- гексозы (6 атомов углерода)

Из триоз большое значение имеют глицерин и его производные (молочная и пировиноградная кислоты). Из тетроз – эритроза. К пентозам относятся рибоза и дезоксирибоза, входящие в состав РНК и ДНК. Среди гексоз наибольшее значение для живых организмов имеют глюкоза, фруктоза, и галактоза, их общая формула С6Н12О6.

Моносахариды – бесцветные вещества, сладкие на вкус, хорошо растворимые в воде. Они являются основным источником энергии в клетке. Окисление 1г глюкозы дает 17, 1 кДж энергии.

Дисахариды, олигосахариды состоят из двух моносахарид, соедененных гликозидной связью. К ним относятся сахароза, лактоза и мальтоза. Хорошо растворяются в воде, обладают сладким вкусом. Молекулы этих углеводов образованы двумя моносахаридами: сахароза состоит из глюкозы и фруктозы, а молочный сахар – из глюкозы и галактозы.

Полисахариды - высокомолекулярные углеводы, состоящие из большого числа моносахаридов;

Их молекулярная масса велика, молекулы имеют линейную или разветвленную структуру. В функциональном отношении различают полисахариды резервного и структурного назначения.

Нерастворимый в холодной воде крахмал – главный резервный полисахарид растений; содержится в большом количестве в клубнях картофеля, плодах, семенах. Гликоген – полисахарид, содержащийся в тканях тела человека и животных, а также в грибах и дрожжах,- играет важную роль в превращениях углеводов в клетках.

Клетчатка (целлюлоза) – основной структурный полисахарид клеточных оболочек растений. В ней содержится почти 50 % всего углерода биосферы.

Высокомолекулярные полисахариды – несладкие, плохо растворимы в воде. Подразделяются на гомо – и гетерополисахариды. Первые состоят из моносахаридов только одного вида; вторые – из моносахаридов разных типов и их производных. Комплексы с белками имеют название гликопротеиды, с жирами – гликолипиды.

Известны также соединения, относящиеся к углеводам, состав которых не соответствует общей формуле, например сахар рамноза С₆Н₁₂О₅.

Углеводы являются очень распространенными природными соединениями, входят в состав растений и живых организмов. В растениях они образуются в результате фотосинтеза:

n CO₂+m H₂O + свет = C n(H₂O) m+ n O₂

Функции углеводов:

1. Энергетическая: углеводы необходимы для всех форм активности клетки (движение, биосинтез, деление и т.д. )

При расщеплении одного грамма углевода освобождается 17,6 кДж.

2. Структурная : участие в построении мембран клеток всех органов и тканей.

3. Сигнальная: (гликопротеид) реагируют на очень слабые раздражения.

4. В растениях полисахариды выполняют и опорную функцию.

Отдельные представители:

ГЛЮКОЗА (виноградный сахар): С₆Н₁₂О₆ – это белое кристаллическое вещество, сладкое на вкус, хорошо растворимое в воде. Глюкоза содержится в растительных и живых организмах, в особенности велико её содержание в виноградном соке, в мёде, в спелых фруктах и ягодах.

Глюкоза – ценное питательное вещество, при её окислении в тканях освобождается энергия, необходимая для нормальной жизнедеятельности организмов :

С₆Н₁₂О₆ + 6 СО₂→ 6СО₂ + 6Н₂О

Глюкоза применяется в медицине для приготовления лечебных препаратов, консервирования крови, внутривенного вливания и т.д. В кондитерском производстве, в производстве зеркал и игрушек (серебрение). Ею пользуются при покраски и аппретирования тканей и кожи.

ФРУКТОЗА – изомер глюкозы, содержится вместе с глюкозой в сладких плодах и мёде. Она слаще глюкозы и сахарозы.

САХАРОЗА – (свекловичный или тростниковый сахар) – С₁₂Н₂₂О₁₁ большое содержание сахарозы в сахарной свекле и в стеблях сахарного тростника, в соке березы, клёна, во многих плодах и овощах.

С₁₂Н₂₂О₁₁ + Н₂О → С₆Н₁₂О₆ + С₆Н₁₂О₆

Сахароза глюкоза фруктоза

КРАХМАЛ (С₆Н₁₀О₅)n – безвкусный белый порошок, нерастворимый в холодной воде. В горячей набухает, образуя клейстер.

Наиболее богаты крахмалом : зерно злаков таких как рис ( 86%), пшеница (75%), кукуруза (72%), картофель (24%)

(С₆Н₁₀О₅) n + nН₂О → nС₆Н₁₂О₆

Крахмал является основным углеводом пищи человека – хлеб, крупы, картофель. В медицине на его основе готовят мази, присыпки.

ЦЕЛЛЮЛОЗА (клетчатка) находится в стенках растительных клеток. В древесине (60%), в вате и фильтровальной бумаге(90%) : (С₆Н₁₀О₅)n или (С₆Н₇О₂(ОН)₃)n

Из целлюлозы получают хлопок, лен, пеньку, ткань, бумагу, шелк, пластмассу, кинопленку, порох, лак и т. д.

Участие в процессах метаболизма.

Углеводы в организме играют энергетическую роль. Большая часть всасываемой из кишечника глюкозы поступает в печень и превращается в гликоген. Гликоген обеспечивает нормальный уровень глюкозы в крови. Гликоген печени – это запасной углевод. По мере убыли глюкозы в крови происходит расщепление гликогена и поступление глюкозы в кровяное русло. Благодаря этому сохраняется относительное постоянство содержания глюкозы в крови 80-120 мг. Уменьшение уровня сахара в крови - гипогликемия, гипергликемия – увеличение. При употреблении основного углевода в пище уровень сахара в крови не меняется, так как расщепление крахмала происходит долго, и образующаяся глюкоза всасывается медленно. При употреблении в пищу большого количества сахара или глюкозы, уровень сахара в крови повышается. Это называется Пищевая гликемия. Избыток сахара выводится с мочой, т.е. в моче появляется глюкоза – гликозурия. При нарушении внутренней секреции поджелудочной железы, развивается сахарный диабет, при которой уровень сахара в крови стойко повышается. При гипогликемии наступают судороги, потеря сознания, изменение работы сердца. Все эти явления исчезают при появлении в кровь глюкозы или употребление сахара. Гликоген также откладывается в мышцах. При работе мышц происходит усиленное расщепление гликогена и поступление глюкозы в кровь. Распад углеводов в организме происходит без кислорода – анаэробный гликолиз и путем окисления – аэробный гликолиз. При расщеплении углеводов происходит фосфорилирование и образование молекул АТФ запасающих энергию. Окислительное фосфорилирование значительно выгодно, чем анаэробное т.к. при окислении образуется 38 молекул АТФ на 1 молекулу глюкозы. А при анаэробном гликолизе только 2 молекулы АТФ. Углеводы могут образовываться из жиров и белков.

Самостоятельная работа по биологии

Тема: Белки, липиды, углеводы, нуклеиновые кислоты.

Углеводы.

Общая характеристика. Углеводами называют вещества с общей формулой Cn (Н2 О) т, где пит могут иметь разные значения. Само название «углеводы» отражает тот факт, что водород и кислород присутствуют в молекулах этих вешеств в том же соотношении, что и в молекуле воды. Кроме углерода, водорода и кислорода, производные углеводов могут содержать и другие элементы, например азот.

Углеводы — одна из основных групп органических веществ клеток. Они

представляют собой первичные продукты фотосинтеза и исходные продукты биосинтеза других органических веществ в растениях (органические кислоты, спирты, аминокислоты и др.), а также входят в состав клеток всех других организмов. В животной клетке содержится I—2% углеводов, в растительных в некоторых случаях — 85—90%. Выделяют три группы углеводов: моносахариды, или простые сахара;

олигосахариды (греч. oligos — немногочисленный) — соединения, состоящие из 2—10 последовательно соединенных молекул простых Сахаров; полисахариды, состоящие более чем из 10 молекул простых Сахаров или их производных.

Моносахариды, Это соединения, в основе которых лежит неразветвленная углеродная цепочка, в которой при одном из атомов углерода находится карбонильная группа (С=0), а при всех остальных — по одной гидроксильной группе. В зависимости от длины углеродного скелета (количества атомов углерода) моносахариды разделяют на триозы (СЗ), гетрозы (С4), пентозы (С5), гексозы (С6), гептозы (С7). Примерами пентоз являются рибоза, дезоксирибоза, гексоз-глюкоза, фруктоза, галактоза.

Моносахариды хорошо растворяются в воде, они сладкие на вкус. В водном растворе моносахариды, начиная с пентоз, приобретают кольцевую форму. Циклические структуры пентоз и гексоз — их обычные формы; в любой данный момент лишь небольшая часть молекул существует в виде «открытой цепи». В состав олиго- и полисахаридов также входят циклические формы моносахаридов. Кроме Сахаров, у которых все атомы углерода связаны с атомами кислорода, есть частично восстановленные сахара, важнейшим из которых является дезоксирибоза.

Олигосахариды. При гидролизе олигосахариды образуют несколько молекул простых Сахаров. В олигосахаридах молекулы простых Сахаров соединены так называемыми гликозидными связями, соединяющими атом углерода одной молекулы через кислород с атомом углерода другой молекулы, например:

К наиболее важным олигосахаридам относятся мальтоза (солодовый сахар), лактоза (молочный сахар) и сахароза (тростниковый или свекловичный сахар): глюкоза + глюкоза = мальтоза; глюкоза + галактоза - лактоза; глюкоза + фруктоза = сахароза.

Эти сахара называют также дисахаридами. Мальтоза образуется из крахмала в процессе его расщепления под действием ферментов амилаз. Лактоза содержится только в молоке. Сахароза наиболее распространена в растениях. По своим свойствам дисахариды близки к моносахаридам. Они хорошо растворяются в воде и имеют сладкий вкус.

Полисахариды. Это высокомолекулярные (до 10000000 Да) биополимеры, состоящие из большого числа мономеров — простых Сахаров и их производных. Полисахариды могут состоять из моносахаридов одного или разных типов. В первом случае они называются гомополисаха-риды (крахмал, целлюлоза, хитин и др.), во втором — гетеро-полисахариды (гепарин).

Полисахариды могут иметь линейную, неразветвленную структуру (целлюлоза) либо разветвленную (гликоген). Все полисахариды не растворимы в воде и не имеют сладкого вкуса. Некоторые из них способны набухать и ослизняться. Наиболее важными полисахаридами являются следующие. Целлюлоза — линейный полисахарид, состоящий из нескольких прямых параллельных цепей, соединенных между собой водородными связями. Каждая цепь образована 3—10 тыс. остатков P-D-тюкозы. Такая структура препятствует проникновению воды, очень прочна на разрыв, что обеспечивает устойчивость оболочек клеток растений, в составе которых 26—^А0% целлюлозы. Целлюлоза служит пищей для многих животных, бактерий и грибов. Однако большинство животных, в том числе и человек, не могут усваивать целлюлозу, поскольку железы желудочно-кишечного тракта не образуют фермента

целлюлазы, расщепляющей целлюлозу до глюкозы. В то же время целлюлозные волокна играют важную роль в питании, так как они придают пище грубую консистенцию, объемность и стимулируют перистальтику кишечника. Крахмал (у растений) и гликоген (у животных, человека и грибов) являются основными запасными полисахаридами по ряду причин: будучи нерастворимыми в воде, они не оказывают на клетку ни осмотического, ни химического влияния, что важно при длительном нахождении их в живой клетке. Твердое, обезвоженное состояние полисахаридов способствует увеличению полезной массы продукта запаса за счет экономии объема, причем существенно уменьшается вероятность потребления этих продуктов болезнетворными бактериями, грибами и другими микроорганизмами. И наконец, при необходимости запасные полисахариды легко могут быть превращены в простые сахара путем гидролиза.

Хитин образован молекулами pVD-глюкозы, в которой гидро-ксильная группа при втором атоме углерода замещена азотсодержащей группой NHCOCH3. Его длинные параллельные цепи так же, как и цепи целлюлозы, собраны в пучки. Хитин — основной структурный элемент покровов членистоногих и клеточных стенок грибов. Функции углеводов:

Энергетическая. Глюкоза — основной источник энергии, высвобождаемой в клетках живых организмов в ходе клеточного дыхания. Крахмал и гликоген составляют энергетический запас в клетках.

Структурная, Целлюлоза входит в состав клеточных оболочек растений; хитин служит структурным компонентом покровов членистоногих и клеточных стенок многих грибов. Некоторые олигосахариды — составная часть цитоплазматической мембраны клетки (в виде гликопротеинов и гликолипидов), образующая гликокаликс. Пентозы участвуют в синтезе нуклеиновых кислот (рибоза входит в состав РНК, дезоксирибоза — в состав ДНК), некоторых коферментов (например, НАД, НАДФ, кофермента А, ФАД), АМФ; принимают участие в фотосинтезе (рибулозо-дифосфат является акцептором С02 в темновой фазе фотосинтеза).

Защитная. У животных гепарин препятствует свертыванию крови, у растений слизи, образующиеся при повреждении тканей, выполняют защитную функцию.

Углеводы являются основным источником энергии, необходимой для всех форм активности клетки (движение, биосинтез, деление и т.д.). При полном расщеплении 1 г углевода (до СО₂ и Н₂О) освобождается 17,6 кДж энергии.

В крови и тканях млекопитающих поддерживается определённая концентрация глюкозы. Снижение уровня глюкозы повышает возбудимость некоторых клеток головного мозга. Реагируя на очень слабые раздражения, эти клетки посылают сигналы к мышцам, что может привести к судорогам, потеря сознания и смерти. Все эти явления исчезают при введении в кровь глюкозы или употребление сахара. Гликоген откладывается так же в мышцах. При работе мышц происходит усиленное расщепление гликогена и поступление глюкозы в кровь.

Крахмал и гликоген играют роль запасных веществ в клетке. В клетках растений углеводы имеют важное значение как строительный материал. В состав оболочки растительной клетки обязательно входит целлюлоза, обеспечивающая значительную прочность оболочки.

Распад углеводов в организме происходит без кислорода - анаэробный гликолиз и путём окисления - аэробный гликолиз. При расщеплении углеводов происходит их фосфорилирование и образование молекул АТФ запасающих энергию. Окислительное фосфорилирование значительно выгодно, чем анаэробное, т.к. при окислении образуется 38 молекул АТФ на одну молекулу глюкозы. А при анаэробном гликолизе только 2 молекулы АТФ. Углеводы могут образовываться из жиров и белков.

Липиды и липоиды- жиры и жироподобные вещества - органические соединения с различной структурой.

Функции липидов:

1. Структурная - участвуют в образовании мембран клеток всех органов и тканей, обеспечивают их полупроницаемость.

2. Энергитическая – при полном сгорании 1г жира выделяется 38, 9 кДж энергии, что примерно вдвое больше по сравнению с углеводами и белками.

3. Резервная – накапливаясь в клетках жировой ткани животных, семенах и плодах растений, жир служит запасным источником питания.

4. Терморегуляция – жиры плохо проводят тепло. Они откладываются под кожей.

5. Регуляция обменных процессов. Многие липиды являются предшественниками в биосинтезе ряда гормонов и регуляторных веществ.

6. Защитная - защищает нежные органы от ударов и сотрясений.

а) Углеводы.

Около 1% сухого вещества клетки составляют углеводы.

К углеводам относятся органические вещества, имеющие общую химическую формулу C_n(H₂O)_n. По строению углеводы делят на моносахара, олигосахара и полисахара.

Моносахара представляют собой молекулы в виде одного кольца, включающего, как правило, пять или шесть атомов углерода.

Пятиуглеродные сахара - рибоза, дезоксирибоза.

Шестиуглеродные сахара - глюкоза, фруктоза, галактоза.

Олигосахара - это результат объединения небольшого числа моносахаров (дисахара, трисахара и т.п.) наиболее распространенными являются, например, тростниковый (свекловичный) сахар – сахароза (см. приложение № 21), состоящая из двух молекул глюкозы и фруктозы; солодовый сахар - мальтоза, образованная двумя молекулами глюкозы; молочный сахар - лактоза, образован молекулой галактозы и молекулой глюкозы.

Полисахара - крахмал, гликоген, целлюлоза (см. приложение № 21), состоят из огромного количества моносахаров, связанных между собой в более или менее разветвленные цепи (см. приложение № 22).

Роль углеводов в клетке.

Энергетическая.

Моно – и олигосахара являются важным источником энергии для любой клетки. Расщепляясь, они выделяют энергию, которая запасается в виде молекул АТФ, которые используется во многих процессах жизнедеятельности клетки и всего организма. Конечными продуктами расщепления всех углеводов являются углекислый газ и вода.

Запасательная.

Моно- и олигосахара благодаря своей растворимости быстро усваиваются клеткой, легко мигрируют по организму, поэтому непригодны для длительного хранения. Роль запаса энергии играют огромные нерастворимые в воде молекулы полисахаров. У растений, например, это - крахмал, а у животных и грибов - гликоген. Для использования этих запасов организм должен сначала превратить полисахара в моносахара.

Строительная.

Подавляющее большинство растительных клеток имеют плотные стенки из целлюлозы, обеспечивающей растениям прочность, упругость и защиту от большой потери влаги.

Структурная.

Моносахара могут соединяться с жирами, белками и другими веществами. Например, рибоза входит в состав всех молекул РНК, а дезоксирибоза - в ДНК (см. приложение № 23).

б) Жиры и жироподобные вещества.

Жиры, как и сахара также состоят из атомов углерода, кислорода и водорода, но относительное содержание в них кислорода меньше.

Молекула жира образуется четырьмя компонентами: глицерином и связанными с ним тремя жирными кислотами (см. приложение № 24). Жирные кислоты представляют длинные полимерные цепи из атомов углерода. Каждая такая цепь закапчивается карбоксильной группой.

От строения жирных кислот зависят свойства жира. Если жирные кислоты, входящие в состав жира имеют ненасыщенные (двойные) связи, то такой жир при комнатной температуре жидкий, например подсолнечное, оливковое, льняное и другие растительные масла. Если же жирные кислоты имеют только насыщенные связи, то они при тех же условиях - твердые вещества: говяжье, баранье, свиное сало, сливочное масло и другие животные жиры.

Важнейшим свойством всех жиров является гидрофобность, то есть способность отталкивать воду. К жироподобным веществам относится разнообразная группа органических веществ: фосфолипиды, каротиноиды, стероиды, которые, несмотря на существенные различия в строении имеют также хорошо выраженные гидрофобные свойства (см. приложение № 23).

Функции жиров и жироподобных веществ в клетке и в организме.

Строительная.

Мембрана клетки и все мембранные органеллы клетки содержат два слоя фосфолипидов.

Энергетическая.

При расщеплении жира выделяется в два раза больше энергии, чем при расщеплении одинакового количества углеводов, поэтому жиры являются более экономичной формой хранения химической энергии. Конечными продуктами расщепления всех жиров являются углекислый газ и вода.

Теплоизоляционная.

Жир плохо проводит тепло, поэтому подкожные запасы жира предохраняют животных, обитающих в высоких широтах (киты, моржи, тюлени) от потери тепла.

Витаминная.

Ряд витаминов представляют собой жироподобные вещества. К ним относятся витамин Е, бетта-каротин (провитамин А), витамин А, витамин D.

Гормональная.

Мужские и женские половые гормоны позвоночных животных являются стероидами.

в) Белки.

Среди основных компонентов протоплазмы ведущее значение принадлежит белку. Макромолекула белка имеет наиболее сложный состав и строение, и характеризуется чрезвычайно богатым проявлением химических и физико-химических свойств. В ней заключено одно из важнейших свойств живой материи - биологическая специфичность.

Белки это биологические полимеры, мономерами которых являются аминокислоты (см. приложение № 24). Одна молекула белка может содержать тысячи молекул аминокислот. В природе встречается 20 различных аминокислот (глицин, лейцин, аланин, фенилаланин, серин и др.) Каждая аминокислота имеет аминогруппу (-NН₂), карбоксильную группу (-СООН) и так называемый радикал (см. приложение № 25).

Аминокислоты отличаются друг от друга строением радикалов, количеством амино- и карбоксильных групп. В молекуле белка аминокислоты расположены линейно, связываясь между собой так, что аминогруппа одной аминокислоты ковалентно соединяется с карбоксильной группой соседней аминокислоты. Такая связь между двумя различными аминокислотами называется пептидной. При ее образовании выделяется одна молекула воды. Белки имеют несколько уровней организации: первичный, вторичный, третичный и четвертичный.

Первичная структура белка - это цепь связанных пептидными связями молекул аминокислот.

Вторичная структура - это результат спирального скручивания первичной структуры, она образованна и поддерживается благодаря водородным связям между различными витками цепи.

Третичная структура белка - это результат сложной укладки вторично скрученной белковой молекулы в структуру различной конфигурации (например, в виде петли, клубка, кольца и пр.). Третичная структура поддерживается благодаря ковалентным связям между атомами серы, принадлежащим разным аминокислотам. Белки проявляют свои биологические свойства именно на третичной структуре.

Некоторые белки имеют и четвертичную организацию (см. приложение № 26), которая является результатом объединение нескольких третичных структур. Как правило, в создании четвертичной структуры принимает участие атом металла. Например, белок крови гемоглобин состоит из четырех молекул миоглобина, связанных атомом железа.

Аминокислотная последовательность и структура определяют свойства белка, а свойства определяют функцию. Существуют белки не растворимые в воде, а есть белки свободно растворимые в воде. Есть белки растворимые только в слабых растворах щелочи или 60-80% спирте. Отличаются и белки по молекулярному весу. а отсюда по размерам полипептидной цепи.

Разрушение третичной и вторичной структур белка называется денатурацией. Она наблюдается при нагреве белка или изменении кислотности раствора, в котором белок находится. Денатурация - процесс обратимый: при восстановлении прежних условий белок восстанавливает свою структуру.

Разрушение первичной структуры (пептидных связей) называется расщеплением белка. Этот процесс необратим.

Белки подразделяются на две большие группы: простые белки, или протеины, и сложные белки, или протеиды.

При гидролизе протеинов в кислом водном растворе получают только а-аминокислоты. Гидролиз протеидов дает кроме аминокислот и вещества небелковой природы (углеводы, нуклеиновые кислоты и др.); это соединения белковых веществ с небелковыми.

Протеины.

Альбумины хорошо растворяются в воде. Встречаются в молоке, яичном белке и крови.

Глобулины в воде не растворяются, но растворимы в разбавленных растворах солей. К глобулинам принадлежат глобулины крови и мышечный белок миозин.

Глутелины растворяются только в разбавленных растворах щелочей. Встречаются в растениях.

Склеропротеины — нерастворимые белки. К склеропротеинам относятся кератины, белок кожи и соединительных тканей коллаген, белок натурального шелка фиброин.

Протеиды.

Протеиды построены из протеинов, соединенных с молекулами другого типа (простетическими группами).

Фосфопротеиды содержат молекулы фосфорной кислоты, связанные в виде сложного эфира у гидроксильной группы аминокислоты серина. К ним относится вителлин—белок, содержащийся в яичном желтке, белок молока казеин.

Гликопротеиды содержат остатки углеводов. Они входят в состав хрящей, рогов, слюны.

Хромопротеиды содержат молекулу окрашенного вещества, обычно типа порфина. Самым важным хромопротеидом является гемоглобин — переносчик кислорода, окрашивающий красные кровяные тельца.

Нуклеопротеиды — протеины, связанные с нуклеиновыми кислотами. Они представляют собой очень важные с биологической точки зрения белки — составные части клеточных ядер. Нуклеопротеиды являются важнейшей составной частью вирусов — возбудителей многих болезней.

Функции белков в клетке.

Ферментативная.

Ферменты. Важнейшая функция белка. Большинство реакций ассимиляции и диссимиляции в организме идут при участии ферментов, белков являющимися биологическими катализаторами. В настоящее время известно существование около 700 ферментов. Все они простые или сложные белки.

Последние состоят из белка и кофермента. Коферменты это различные физиологически активные вещества или их производные – нуклеотиды, флавины и т. д.

Ферменты отличаются чрезвычайно высокой активностью, которая в значительной степени зависит от рН среды. Для ферментов наиболее характерна их специфичность. Каждый фермент способен регулировать, лишь строго определенный тип реакции.

Важно запомнить две особенности всех биохимических реакций, протекающих в клетке:

1. все эти реакции протекают только в присутствии ферментов.

2. все ферменты клетки - это белки.

Ферменты обладают следующими свойствами:

а) каждый фермент может ускорять только один тип биохимической

реакции.

б) каждый фермент работает в строго определенных температурных и кислотных условиях.

Таким образом, ферменты выполняют функцию ускорителей и регуляторов почти всех биохимических процессов в клетке и в организме (см. приложение № 27).

Строительная.

Все мембранные структуры клетки содержат в своем составе белки. Нередко трудно разграничить строительную и ферментативную функции белка, так как, многие белки мембран являются ферментами.

Транспортная.

Некоторые белки способны осуществлять перенос различных молекул или элементарных частиц. Например, белки-цитохромы отвечают за перенос электронов; гемоглобин - за перенос кислорода и углекислого газа.

Защитная.

В крови животных находятся специальные белки, способные нейтрализовать возбудителей болезней, склеиваться с чужеродными и вредными веществами. Такие белки называются антителами.

Гормональная.

Некоторые белки играют роль гормонов. Например, гормон поджелудочной железы инсулин, регулирующий содержание сахара в крови.

Энергетическая.

Все белки в клетке рано или поздно расщепляются до конечных продуктов распада: углекислого газа, воды, аммиака, сероводорода и солей. В результате такого расщепления выделяется энергия, часть которой запасается в виде молекул АТФ (см. приложение № 28).

БЕЛКИ, природные высокомолекулярные органические соединения, построенные из остатков 20 аминокислот, которые соединены пептидными связями в длинные цепи. Молекулярная масса от нескольких тысяч до нескольких миллионов. В зависимости от формы белковой молекулы различают фибриллярные и глобулярные белки. Особая группа — сложные белки, в состав которых кроме аминокислот входят углеводы (гликопротеиды), нуклеиновые кислоты (нуклеопротеиды) и т. д. Во всех живых организмах белки играют исключительно важную роль: они участвуют в построении клеток и тканей, являются биокатализаторами (ферменты), гормонами, дыхательными пигментами (гемоглобины), защитными веществами (иммуноглобулины) и др. Биосинтез белков происходит на рибосомах и определяется генетическим кодом нуклеиновых кислот в процессе трансляции. Белки — основа кожи, шерсти, шелка и других натуральных материалов, важнейшие компоненты пищи человека и корма животных. Со 2-й пол. 20 в. для получения пищевых и кормовых белков применяют микробиологический синтез.

* * *

БЕЛКИ, высокомолекулярные органические соединения, биополимеры, построенные из 20 видов L-a-аминокислотных остатков, соединенных в определенной последовательности в длинные цепи. Молекулярная масса белков варьируется от 5 тыс. до 1 млн. Название «белки» впервые было дано веществу птичьих яиц, свертывающемуся при нагревании в белую нерастворимую массу. Позднее этот термин был распространен на другие вещества с подобными свойствами, выделенные из животных и растений. Белки преобладают над всеми другими присутствующими в живых организмах соединениями, составляя, как правило, более половины их сухого веса. Предполагается, что в природе существует несколько миллиардов индивидуальных белков (например, только в бактерии кишечная палочка присутствует более 3 тыс. различных белков). Белки играют ключевую роль в процессах жизнедеятельности любого организма. К числу белков относятся ферменты, при участии которых протекают все химические превращения в клетке (обмен веществ); они управляют действием генов; при их участии реализуется действие гормонов, осуществляется трансмембранный транспорт, в том числе генерация нервных импульсов ; они являются неотъемлемой частью иммунной системы (иммуноглобулины) и системы свертывания крови, составляют основу костной и соединительной ткани, участвуют в преобразовании и утилизации энергии и т. д.

История исследования белков

Первые попытки выделить белки были предприняты еще в 18 веке. К началу 19 века появляются первые работы по химическому изучению белков. Французские ученые Ж. Л. Гей-Люссак и Л. Ж. Тенар попытались установить элементный состав белков из разных источников, что положило начало систематическим аналитическим исследованиям, благодаря которым был сделан вывод о том, что все белки сходны по набору элементов, входящих в их состав. В 1836 голландский химик Г. Я. Мульдер предложил первую теорию строения белковых веществ, согласно которой все белки имеют некий гипотетический радикал (С40H62N10O12), связанный в различных пропорциях с атомами серы и фосфора. Он назвал этот радикал «протеином» (от греч. protein — первый, главный). Теория Мульдера способствовала увеличению интереса к изучению белков и совершенствованию методов белковой химии. Были разработаны приемы выделения белков путем экстракции растворами нейтральных солей, впервые были получены белки в кристаллической форме (гемоглобин, некоторые белки растений). Для анализа белков стали использовать их предварительное расщепление с помощью кислот и щелочей.

Одновременно все большее внимание стало уделяться изучению функции белков. Й. Я. Берцелиус в 1835 первым высказал предположение о том, что они играют роль биокатализаторов. Вскоре были открыты протеолитические ферменты — пепсин (Т. Шванн, 1836) и трипсин (Л. Корвизар, 1856), что привлекло внимание к физиологии пищеварения и анализу продуктов, образующихся в ходе расщепления пищевых веществ. Дальнейшие исследования структуры белка, работы по химическому синтезу пептидов завершились появлением пептидной гипотезы, согласно которой все белки построены из аминокислот. К концу 19 века было изучено большинство аминокислот, входящих в состав белков. В начале 20 века немецкий химик Э. Г. Фишер впервые применил методы органической химии для изучения белков и доказал, что белки состоят из a-аминокислот, связанных между собой амидной (пептидной) связью. Позже, благодаря использованию физико-химических методов анализа, была определена молекулярная масса многих белков, установлена сферическая форма глобулярных белков, проведен рентгеноструктурный анализ аминокислот и пептидов, разработаны методы хроматографического анализа (см. Хроматография). Был выделен первый белковый гормон — инсулин (Ф. Г. Бантинг, Дж. Дж. Маклеод, 1922), доказано присутствие гамма -глобулинов в антителах, описана ферментативная функция мышечного белка миозина (В. А. Энгельгардт, М. Н. Любимова, 1939). Впервые в кристаллическом виде были получены ферменты — уреаза (Дж. Б. Салинер, 1926), пепсин (Дж. Х. Нортрон, 1929), лизоцим (Э. П. Абрахам, Р. Робинсон, 1937).

В 1950-х гг. была доказана трехуровневая организация белковых молекул — наличие у них первичной, вторичной и третичной структуры; создается автоматический анализатор аминокислот (С. Мур, У. Х. Стайн, 1950). В 60-х гг. предпринимаются попытки химического синтеза белков (инсулин, рибонуклеаза). Существенно усовершенствовались методы рентгеноструктурного анализа; был создан прибор — секвенатор (П. Эдман, Г. Бэгг, 1967), позволявший определять последовательность аминокислот в полипептидной цепи. Следствием этого явилось установление структуры нескольких сотен белков из самых разных источников. Среди них протеолитические ферменты (пепсин, трипсин, химотрипсин, субтилизин, карбоксипептидазы), миоглобины, гемоглобины, цитохромы, лизоцимы, иммуноглобулины, гистоны, нейротоксины, белки вирусных оболочек, белково-пептидные гормоны (см. Регуляторные пептиды ) и т. д. В результате появились предпосылки для решения актуальных проблем энзимологии, иммунологии, эндокринологии и других областей биологической химии.

В конце 20 века значительные успехи были достигнуты в изучении роли белков в ходе матричного синтеза биополимеров, понимания механизмов их действия в различных процессах жизнедеятельности организмов, установления связи между их структурой и функцией. Огромное значение при этом имело совершенствование методов исследования, появление новых способов для разделения белков и пептидов. Разработка эффективного метода анализа последовательности расположения нуклеотидов в нуклеиновых кислотах позволила значительно облегчить и ускорить определение аминокислотной последовательности в белках. Это оказалось возможным потому, что порядок расположения аминокислот в белке определяется последовательностью нуклеотидов в кодирующем этот белок гене (фрагменте ДНК). Следовательно, зная расстановку нуклеотидов в этом гене и генетический код, можно безошибочно предсказать, в каком порядке располагаются аминокислоты в полипептидной цепи белка. Наряду с успехами в структурном анализе белков значительные результаты были достигнуты в изучении их пространственной организации, механизмов образования и действия надмолекулярных комплексов, в том числе рибосом и других клеточных органелл, хроматина, вирусов и т. д.

Строение белков

Практически все белки построены из 20 a-аминокислот, принадлежащих к L-ряду, и одинаковых практически у всех организмов. Аминокислоты в белках соединены между собой пептидной связью —СО—NH—, которая образуется карбоксильной и a-аминогруппой соседних аминокислотных остатков (см. рис.): две аминокислоты образуют дипептид, в котором остаются свободными концевые карбоксильная (—СООН) и аминогруппа (H2N—), к которым могут присоединяться новые аминокислоты, образуя полипептидную цепь.

Участок цепи, на котором находится концевая Н2N-группа, называют N-концевым, а противоположный ему — С-концевым. Огромное разнообразие белков определяется последовательностью расположения и количеством входящих в них аминокислотных остатков. Хотя четкого разграничения не существует, короткие цепи принято называть пептидами или олигопептидами (от олиго...), а под полипептидами (белками) понимают обычно цепи, состоящие из 50 и более аминокислот. Наиболее часто встречаются белки, включающие 100-400 аминокислотных остатков, но известны и такие, молекула которых образована 1000 и более остатками. Белки могут состоять из нескольких полипептидных цепей. В таких белках каждая полипептидная цепь носит название субъединицы.

Пространственная структура белков

Полипептидная цепь способна самопроизвольно формировать и удерживать особую пространственную структуру. Исходя из формы белковых молекул белки делят на фибриллярные и глобулярные. В глобулярных белках одна или несколько полипептидных цепей свернуты в компактную структуру сферической формы, или глобулу. Обычно эти белки хорошо растворимы в воде. К их числу относятся почти все ферменты, транспортные белки крови и многие запасные белки. Фибриллярные белки представляют собой нитевидные молекулы, скрепленные друг с другом поперечными связями и образующие длинные волокна или слоистые структуры. Они обладают высокой механической прочностью, нерастворимы в воде и выполняют главным образом структурные и защитные функции. Типичными представителями таких белков являются кератины волос и шерсти, фиброин шелка, коллаген сухожилий.

Порядок расположения ковалентно связанных аминокислот в полипептидной цепи называют аминокислотной последовательностью, или первичной структурой белков. Первичная структура каждого белка, кодируемая соответствующим геном, постоянна и несет в себе всю информацию, необходимую для формирования структур более высокого уровня. Потенциально возможное число белков, которые могут образоваться из 20 аминокислот, практически не ограничено.

В результате взаимодействия боковых групп аминокислотных остатков отдельные относительно небольшие участки полипептидной цепи принимают ту или иную конформацию (тип укладки), известную как вторичная структура белков. Наиболее характерными элементами ее являются периодически повторяющиеся a-спираль и b-структура. Вторичная структура весьма стабильна. Так как она в значительной мере определяется аминокислотной последовательностью соответствующего участка белка, становится возможным ее предсказание с определенной степенью вероятности. Термин «a -спираль» был введен американским биохимиком Л. Полингом, описавшим укладку полипептидной цепи в белке a -кератине в виде правосторонней спирали (a -спираль можно сравнить со шнуром от телефонной трубки). На каждый виток такой спирали в белке приходится 3,6 аминокислотных остатков. Это означает, что группа —С= О одной пептидной связи образует водородную связь с группой —NH другой пептидной связи, отстоящей от первой на четыре аминокислотных остатка. В среднем каждый a -спиральный участок включает до 15 аминокислот, что соответствует 3-4 оборотам спирали. Но в каждом отдельном белке длина спирали может сильно отличаться от этой величины. В поперечном сечении a -спираль имеет вид диска, от которого наружу направлены боковые цепи аминокислот.

b-структура, или b -складчатый слой, может быть образована несколькими участками полипептидной цепи. Эти участки растянуты и уложены параллельно друг другу, связываясь между собой водородными связями, которые возникают между пептидными связями. Они могут быть ориентированы в одном и том же или в противоположных направлениях (направление движения вдоль полипептидной цепи принято считать от N-конца к С-концу). В первом случае складчатый слой называют параллельным, во втором — антипараллельным. Последний образуется, когда пептидная цепь делает резкий поворот вспять, образуя изгиб (b -изгиб). Боковые цепи аминокислот ориентированы перпендикулярно плоскости b -слоя.

Относительное содержание a -спиральных участков и b -структур может широко варьироваться в разных белках. Существуют белки с преобладанием a-спиралей (около 75% аминокислот в миоглобине и гемоглобине), а основным типом укладки цепи во многих фибриллярных белках (в том числе фиброин шелка, b-кератин) является b -структура. Участки полипептидной цепи, которые нельзя отнести ни к одной из вышеописанных конформаций, называют соединительными петлями. Их структура определяется главным образом взаимодействиями между боковыми цепями аминокислот, и в молекуле любого белка она укладывается строго определенным образом.

Третичной структурой называют пространственное строение глобулярных белков. Но часто это понятие относят к характерному для каждого конкретного белка способу сворачивания полипептидной цепи в пространстве. Третичная структура формируется полипептидной цепью белка самопроизвольно, по-видимому, по определенному пути (путям) свертывания с предварительным образованием элементов вторичной структуры. Если стабильность вторичной структуры обусловлена водородными связями, то третичная структура фиксируется разнообразной системой нековалентных взаимодействий: водородными, ионными, межмолекулярными взаимодействиями, а также гидрофобными контактами между боковыми цепями неполярных аминокислотных остатков. В некоторых белках третичная структура дополнительно стабилизируется за счет образования дисульфидных связей (—S—S—-связей) между остатками цистеина. Как правило, внутри белковой глобулы расположены боковые цепи гидрофобных аминокислот, собранные в ядро (их перенос внутрь глобулы белка выгоден термодинамически), а на периферии находятся гидрофильные остатки и часть гидрофобных. Белковую глобулу окружает несколько сотен молекул гидратной воды, необходимой для стабильности молекулы белка и нередко участвующей в его функционировании. Третичная структура подвижна, отдельные ее участки могут смещаться, что приводит к конформационным переходам, которые играют значительную роль во взаимодействии белка с другими молекулами. Третичная структура является основой функциональных свойств белка. Она определяет образование в белке ансамблей функциональных групп — активных центров и зон связывания, придает им необходимую геометрию, позволяет создать внутреннюю среду, являющуюся предпосылкой протекания многих реакций, обеспечивает взаимодействие с другими белками.

Третичная структура белков однозначно соответствует его первичной структуре; вероятно, существует еще нерасшифрованный стереохимический код, определяющий характер свертывания белка. Однако один и тот же способ укладки в пространстве обычно соответствует не единственной первичной структуре, а целому семейству структур, в которых совпадать может лишь небольшая доля (до 20-30%) аминокислотных остатков, но при этом в определенных местах цепи сходство аминокислотных остатков сохраняется. Результатом является образование обширных семейств белков, характеризующихся близкой третичной и более или менее сходной первичной структурой и, как правило, общностью функции. Таковы, например, белки организмов разных видов, несущие одинаковую функцию и эволюционно родственные: миоглобины и гемоглобины, трипсин, химотрипсин, эластаза и другие протеиназы животных.