Строение белковых молекул

Получение аминокислот

1. через галогенпроизводные карбоновых кислот

 

СН₃─СООН +Cl₂→ ClCH₂─COOH + HCl

монохлоруксусная кислота

 

ClCH₂─COOH + NH₃ → NH₂─СН₂─СООН + HCl

аминоуксусная кислота

 

2. гидролиз белков

 

3. Белки – как биополимеры. Строение белковых молекул

Белки– высокомолекулярные органические соединения, состоящие из α-аминокислот, соединенных пептидными связями.

По химическому составу белки делят на две основные группы. К первой группе – протеины – относятся те белки, при гидролизе которых образуются только аминокислоты. Вторую группу – протеиды – составляют белки, при гидролизе которых помимо аминокислот образуются и другие соединения, например, липиды, углеводы, фосфорные кислоты и др.

В состав белков входит свыше 20 различных аминокислот. Все белки сильно различаются между собой по качественному и количественному составу различных аминокислот, по взаиморасположению аминокислотных остатков.

В тканях и органах человека и животных могут синтезироваться 12 α-аминокислот (заменимые аминокислоты), 8 α-аминокислот в организме человека и животных не синтезируются (незаменимые аминокислоты) и должны поступать в организм с пищей.

 

Различают четыре уровня структурной организации бел­ковых молекул.

Первичная структура белка— это число и последователь­ность аминокислотных остатков в полипептидной цепи. (Полипептидную теорию строения белков предложил немец­кий химик Э. Фишер в начале XX в.).

В организме человека свыше 10000 различных белков, и все они построены из одних и тех же 20 α-аминокислот, которые соединены между собой пептидными связями. Число остат­ков аминокислот в молекулах белков варьирует от 50 до 10. Потенциально возможное число белков с различной первич­ной структурой практически не ограничено.

Один из первых белков, первичная структура которого была установлена в 1954 г., — гормон инсулин(регулирует содержание сахара в крови), его молекула состоит из двух полипептидных цепей, которые связаны друг с другом (в одной цепи 21 аминокислотный остаток, в другой — 30).

Другой белок — фермент рибонуклеаза— состоит из 124 аминокислотных остатков и имеет Mr = 15000. Белок крови — гемоглобин— имеет Мr = 68000. Белки некоторых вирусовимеют Мr до 50 млн. Относительная молекулярная масса белков изменяется в широких пределах: от 5 тыс. до десятков миллионов.

Вторичная структура белка(для большинства белков) — это α-спираль, которая образуется в результате скручива­ния полипептидной цепи за счет водородных связей между группами: —СО— и —NН—

Теоретически все —СО— и —NH— группы могут уча­ствовать в образовании водородных связей, поэтому вторич­ная структура очень стабильна.

Вторичная структура была установлена американским химиком Л. Полингом в 1951 г.

Существуют белки, имеющие другие типы вторичной структуры.

Третичная структура белка— пространственная конфигурация спирали.

 

У большинства белков полипептидные цепи свернуты особым образом в «клубок» — компактную «глобулу». Эта структура поддерживается за счет гидрофобных взаимодействий, а также водородных, дисульфидных, ион­ных и других связей.

В количественном отношении наиболее важны гидро­фобные(от греч. гидро — вода, фобос — страх) взаимодей­ствия.Белок в водном растворе свертывается таким обра­зом, чтобы его гидрофобные (водоотталкивающие) боковые цепи были внутри молекулы, а гидрофильные (раствори­мые) — повернуты наружу.

В результате взаимодействия между различными функ­циональными группами полипептидной цепи образуются дисульфидные мостики— S— S— , в создании которых уча­ствуют атомы серы серосодержащих аминокислот (напри­мер, цистеина); солевые мостики—получают­ся при взаимодействии карбоксильных и аминогрупп, сложноэфирные мостики—ре­зультат взаимодействия карбоксильных и гидроксильных групп.

Существуют белки, у кото­рых третичная структура по­чти или совсем не выражена.

 

Четвертичная структура белка — способ совместной укладки нескольких полипептидных цепей; образую­щиеся структуры называются ассоциатами.

Например, гемоглобин (бе­лок крови) — это сложный бе­лок, макромолекула которого состоит из четырех полипептидных цепей (глобул), соединенных с четырьмя гемами.

 

 

.В каждом геме содержится один атом двух­валентного железа, который может непрочно связывать одну молекулу кислорода. В результате такого связывания обра­зуется оксигемоглобин, одна молекула которого переносит к тканям четыре молекулы кислорода. Из тканей гемоглобин выносит углекислый газ, молеку­лы которого присоединяются к аминогруппам, содержа­щимся в полипептидных цепях.