Химические свойства

Способы получения аминокислот

1. Гидролиз белков (invitro).

2. Аминирование α–галогенкарбоновых кислот:

 

 

3. Синтез Штреккера:

 

4. Восстановление производных α-кетокислот (восстановительное аминирование):

 

 

1.Кислотность-основность

неионизированная форма цвиттер-ион

 

 

Кислотно-основные свойства аминокислот количественно характеризуют значениями рКа кислотной группы (в том числе и боковых радикалов) и рI – изоэлектрической точкой (см. учебник Н.А. Тюкавкиной «Биоорганическая химия»).

Изоэлектрическая точка соответствует значению рН, при котором концентрация диполярных ионов максимальна, а минимальные концентрации катионной и анионной форм равны. В изоэлектрической точке суммарный заряд молекулы равен 0.

 

Три группы аминокислот дают разные равновесные системы:

- нейтральные – три формы

 

катион цвиттер-ион анион

 

- кислые (анионогенные) содержат в радикале дополнительно карбоксильную группу и образуют равновесные системы из 4-х форм:

- основные (катионогенные) содержат в радикале дополнительно NН2- группу и образуют равновесные системы из 4-х форм:

 

Аминокислоты – амфолиты:

 

 

2.Нуклеофильные и электрофильные свойства аминокислот.

 

а) Реакции по аминогруппе:

 

 

 

б) Реакции по карбоксильной группе

 

В организме синтез биогенных аминов протекает поддействием пиридоксальфосфата.

           
 
-СО2
 
[O]
 
CH3-X
 


ДОФА Дофамин Норадреналин Адреналин

 

5-Гидрокситриптофан Серотонин

 

Гистидин Гистамин

     
 
 
 
Glug-аминомасляная кислота (ГАМК)(нейромедиатор, транквилизатор)

 


3. Реакции по другим группам:

- гидроксилирования – введение в боковой радикал аминокислоты гидроксильной группы.

 

- окисления SH-связей

 

- карбоксилирования – введение карбоксильной группы

 

- иодирования – введение атомов иода с образованием иодтиронинов – гормонов щитовидной железы:

 

4. Качественные реакции аминокислот.

а) Реакция с нингидрином:

б) Биуретовая реакция

 

в) Ксантопротеиновая реакция (на Phe, Tyr, Trp, His):

 

г) реакция на серусодержащие аминокислоты:

 

 

 

4. Образование пептидов:

 

Валиллейцилтриптофан (Val-Leu-Trp)

 

 

 

Синтез пептидов осуществляют в несколько стадий:

- защита NH2-группы в первой аминокислоте алкилированием

- защита СООН-группы во второй аминокислоте этерификацией

- активация СООН-группы в первой фосфорилированием

- синтез пептида

- снятие защитных групп

 

Иначе возможно образование смесей пептидов. Например:

Ala + Val Ala-Ala + Val-Val + Ala-Val + Val-Ala

 

Из 3 разных аминокислот получается трипептидов

из 4 разных аминокислот – тетрапептидов

из 20 разных аминокислот – полипептидов