Изоферменты

Схема строения ферментов

2. Аллостерический центр(allos – чужой) – центр регуляции активности фермента, который пространственно отделен от активного центра и имеется не у всех ферментов. Связывание с аллостерическим центром какой-либо молекулы (называемой активатором или ингибитором, а также эффектором, модулятором, регулятором) вызывает изменение пространственной конфигурации белка-фермента (активного центра) и, как следствие, скорости ферментативной реакции. В качестве такого регулятора может выступать продукт данной или одной из последующих реакций, субстрат реакции или иное вещество.

Аллостерические ферменты в большинстве случаев являются белками с четвертичной структурой, при этом активный и регуляторный центры могут находиться в разных субъединицах.

 

Изоферменты – это молекулярные формы одного и того же фермента, возникшие в результате небольших генетических различий в первичной структуре фермента. Изоферменты определяют скорость и направление реакции благодаря разному сродству к субстрату и лигандам. Могут располагаться в различных тканях.

Например, димерный фермент креатинкиназа(КК) представлен тремя изоферментными формами, составленными из двух типов субъединиц: M (англ. muscle – мышца) и B (англ. brain – мозг). Креатинкиназа-1 состоит из субъединиц типа B и локализуется в головном мозге, креатинкиназа-2 – по одной М и В субъединице, активна в миокарде, креатинкиназа-3 содержит две М-субъединицы, специфична для скелетной мышцы.

Изоферменты креатинкиназы

Изоферменты лактатдегидрогеназы

Также существует пять изоферментов лактатдегидрогеназы (ЛДГ)– фермента, участвующего в обмене пировиноградной кислоты. Отличия между ними заключаются в разном соотношении субъединиц Н (англ. heart – сердце) и М (англ. muscle – мышца) в четвертичной структуре белка.

Лактатдегидрогеназы типов 1 (ЛДГ-1), имеющая четыре субъединицы Н (Н₄) и ЛДГ-2 (H₃M₁) присутствуют в тканях с аэробнымобменом (миокард, мозг, корковый слой почек), обладают высоким сродством к молочной кислоте (лактату) и превращают его в пируват.

ЛДГ-4 (H₁M₃) и ЛДГ-5 (М₄) находятся в тканях, склонных к анаэробномуобмену (печень, скелетные мышцы, кожа, мозговой слой почек), обладают низким сродством к лактату и катализируют превращение пирувата в лактат.

В тканях с промежуточнымтипом обмена (селезенка, поджелудочная железа, надпочечники, лимфатические узлы) преобладает ЛДГ-3 (H₂M₂).

C медицинской точки зрения появление в плазме крови изоферментов характерных для определённой ткани говорит о поражении клеток этого органа. Например, ЛДГ-1, ЛДГ-2 и КК-2 появляются при инфаркте миокарда, ЛДГ-5, ЛДГ-4 при травмах мышечной ткани.