Виды связей аминокислот в белках.

Элементарный состав белков

Химический состав белков

Химический состав белков достаточно разнообразен. В них содержатся многие химические вещества. Однако обязательными химическими элементами являются углерод (51 – 55%), кислород (21 – 23%), азот (16% - наиболее постоянная величина), водород (6- 7%) и сера (0,5 – 2%)

Аминокислотный состав белков.

Аминокислоты по химической природе являются производными карбоновых кислот, в которых атом водорода в α – положении замещён на аминогруппу.. В состав природных белков входят α–аминокислоты, которые отличаются структурой радикала у α-углеродного атома.

Н2N- СН - СООН

I

R

Номенклатура аминокислот. Аминокислоты имеют обычно тривиальные названия. В белках и пептидах обозначаются тремя первыми буквами их названия. Например, валин – вал, треонин – тре и т.д.

Классификация аминокислот. Аминокислоты классифицируют по структуре их углеводородного радикала и по полярности радикала аминокислот. Структура радикала и полярность аминокислот определяют характер образуемых ими связей в молекуле белка.

По структуре радикала выделяют 7 групп аминокислот

  • аминокислоты, не имеющие радикала: глицин
  • аминокислоты с углеводородным радикалом: аланин, валин, лейцин, изолейцин, фенилаланин, пролин.
  • аминокислоты, содержащие в радикале карбоксильную группу: глютаминовая, аспарагиновая кислоты, глютамин, аспарагин
  • аминокислоты, содержащие в радикале аминогруппу: лизин, аргинин
  • аминокислоты, содержащие в радикале гидроксильную группу: серин, треонин, тирозин, гидроксипролин, гидрокислизин
  • аминокислоты, содержащие в радикале тиогруппу: цистеин, цистин, метионин
  • аминокислоты, содержащие гетероциклический радикал: гитидин, триптофан

По полярности радикала аминокислоты делятся на две группы

1. Неполярные (гидрофобные) аминокислоты: аланин, валин, лейцин, изолейцин, фенилаланин, триптофан, пролин, гидроксипролин, метионин

2. Полярные (гидрофильные) аминокислоты

а) электронейтральные (незаряженные) аминокислоты: серин, треонин, цистеин, аспарагин, глютамин

б) кислые (отрицательно заряженные): глютаминовая, апарагиновая

в) основные (положительно заряженные) аминокислоты: лизин, аргинин, гистидин

Различают прочные, ковалентные связи: пептидные, дисульфидные и непрочные, нековалентные связи в молекуле белка: водородные, ионные, вандерваальсовые, гидрофобные.

Пептидные связи(- СО-NН -) являются основным видом связей в белках. Впервые они были изучены А.Я. Данилевским (1888 г.). Пептидные связи образованы путём взаимодействия α- карбоксильной группы одной аминокислоты и α - аминогруппы другой аминокислоты. Пептидная связь является сопряжённой связью, электронная плотность в ней смещена от азота к кислороду, в силу чего она занимает промежуточное положение между одинарной и двойной связью. Длина пептидной связи составляет 0,132 нм. Вращение атомов вокруг пептидной связи затруднено, атомы О и Н в ней находятся в транс-положении. Все атомы пептидной связи располагаются в одной плоскости. Атомы О и Н пептидной связи могут дополнительно образовывать водородные связи с другой пептидной связью. Пептидные связи определяют порядок чередования аминокислот в полипептидной цепи белка, т.е. формируют первичную структуру белка. Пептидные связи – прочные связи (энергия разрыва составляет около 95 ккал/моль). Расщепление пептидных связей осуществляется при кипячении белка в присутствии кислот, щелочей или под действием ферментов пептидаз.

Дисульфидные связи (-S- S-) образованы двумя молекулами цистеина в составе белковой молекулы. Возможны внутрицепочечные дисульфидные «мостики» в пределах одной полипептидной цепи и межцепочечные связи между отдельными полипептидными цепями. Например, в молекуле гормона инсулина присутствуют оба варианта дисульфидных связей. Дисульфидные связи определяют пространственную укладку белковой молекулы, т.е. третичную структуру белков. Дисульфидные связи разрываются при действии некоторых восстановителей и при денатурации белка.

Водородные связивозникают между атомом водорода и электроотрицательным атомом, чаще кислородом. Водородные связи примерно в 10 раз слабее пептидных связей. Наиболее часто они возникают между атомом Н и атомом О различных пептидных связей: либо близко расположенных в молекуле белка, либо находящихся в разных полипептидных цепях. Огромное количество водородных связей фиксирует в белках в основном вторичную структуру (α-спираль и β - складчатую структуру) но также участвуют в образовании третичной и четвертичной структур белка. Непрочные водородные связи легко разрываются при денатурации белка.

Ионные связиобразуются между противоположно заряженными аминокислотами в составе белковой молекулы (положительно заряженными лизином, аргинином, гистидином и отрицательно заряженными глютаматом и аспартатом). Ионные связи определяют пространственную укладку белков, т.е. формируют третичную и четвертичную структуры белков. Ионные связи разрываются при денатурации.

Ван-дер-ваальсовые взаимодействия – разновидность связей, возникающих при кратковременной поляризации атомов.

Гидрофобные связивозникают между неполярными (гидрофобными) радикалами аминокислот в полярном растворителе (вода). Гидрофобные радикалы погружаются внутрь белковой молекулы, меняя пространственное расположение полипептидной цепи. Гидрофобные взаимодействия имеют энтропийную природу, придают устойчивость молекуле белка, формируют его третичную, а также четвертичную структуру.