Особенности строения гладкой мышцы
Особенности строения сердечной мышцы
Капелько В.И. Внеклеточный матрикс миокарда и его изменения при заболеваниях сердца. Кардиология (2000), №9, С.78-92.
МЕЖКЛЕТОЧНЫЙ МАТРИКС МИОКАРДА
Потенциал покоя сарколеммы ≈90-100 мэВ, его меняет работа Na/K-АТФазы. Каждая миофибрилла на уровне Z-линии окружена каналами Т-системы (радиальные впячивания в саркоплазму сарколеммы в виде трубочек), которая обеспечивает передачу возбуждения от сарколеммы к элементам СПР и позволяет одновременно сокращаться всем участкам мышечного волокна. Трубочки соседних саркомеров сообщаются между собой, но не связаны с полостями СПР. Система СПР делит саркоплазму на отдельные отсеки. Концевые цистерны СПР охватывают миофибриллы также по обе стороны от Z-линии, от этих цистерн к диску А отходят трубочки, сливаясь посередине диска А в цистерну, через которую проходят толстые нити миозина. Прилегающие к миофибриллам мембраны СПР содержат Са-связывающие белки, которые при движении мышц освобождают и убирают Са2+. Синтезируются белки, липиды, гликоген. Саркоплазма мышечного волокна – коллоидная белковая структура с вкраплениями глыбок гликогена и жировых капель, в ней много митохондрий, которые располагаются цепочками вдоль миофибрилл.
Мышечные волокна сердца принципиально не отличаются от скелетных ни по строению, ни по химическому составу. Мышца сердца намного богаче митохондриями, беднее АТФ, креатинфосфатом и гликогеном, чем скелетная. При этом клетки миокарда не являются многоядерными, соединены между собой конец в конец специальными вставочными дисками. Функции вставочных дисков: 1) соединяют при помощи десмосом каждую клетку со следующей, 2) связывают тонкие филаменты соседних миофибрилл, играя роль Z‑дисков, 3) содержат щелевые контакты, через которые потенциал действия быстро распространяется от клетки к клетке.
Гладкие мышцы состоят из веретенообразных одноядерных клеток. У них нет сарколеммы, они покрыты лишь тонкой мембраной, образованной сплетением коллагеновых волокон и межклеточного вещества. Миозиновых и актиновых волокон значительно меньше, чем в скелетных мышцах. Расположение волокон более диффузное и неупорядоченное, они не образуют миофибрилл, хотя и вытянуты вдоль длинной оси клетки, соприкасаясь с плазматической мембраной под косым углом. Вместе с тем в составе гладкомышечной клетки обнаруживаются особые белки, способные к желатинированию. Эти белки при получении клеткой сигнала к сокращению переходят в желеобразное состояние, что является одной из причин медленного сокращения, длительного пребывания в сокращенном состоянии и медленного расслабления. К тому же гладкие мышцы способны сокращаться на 70‑80 % своей длины, а волокна скелетной мускулатуры – только на 40‑50 %. Особенность гладких мышц: окончания вегетативных нервов имеются не во всех клетках и возбуждение, возникшее в одной иннервированной клетке, передается другим через мембранные контакты с низким электрическим сопротивлением.
Мышечные белки
2 группы: саркоплазматические и миофибриллярные.
· Саркоплазматическиебелки экстрагируются из мышц солевыми растворами с малой ионной силой. Это миоглобин, способный связывать кислород, ферменты гликолиза и митохондрий, белки, участвующие в обмене Са, – кальсеквестрин и «белок с высоким сродством к кальцию».
· Миофибриллярные белки экстрагируются из мышц солевыми растворами с высокой ионной силой. Эти белки составляют основу молекулярной структуры миофибрилл.
Поперечная исчерченность миофибрилл скелетных мышц связана с чередованием и взаимным расположением различных по толщине молекул основных белков миозина и актина (+ см. учебники по физиологии, гистологии). Миозин в мышечном волокне образует толстые миозиновые филаменты (А-диск) – это пучки из сотен молекул миозина, расположенных параллельно. Актин в мышечных фибриллах является основным белком тонких филаментов (I диск), дополнительными – тропомиозин и тропонин.
Особенность синтеза миозина и актина. На стадии посттрансляционной модификации этих белков происходит метилирование остатков гистидина. При расщеплении этих белков образуется 3-метилгистидин, который далее не разрушается. Количество метилгистидина в моче служит мерой деградации мышечных белков. В составе миозина также метилируется лизин по атому азота в боковом радикале с образованием N-метиллизина.
Миозин миофибрилл ~65% мышечного белка, молекулярная масса ~500 кDа. Молекула миозина сильно вытянутой формы, разделяется без разрыва ковалентных связей на 6 субъединиц:
· 2 идентичные тяжелые цепи (по 223 кДа или 205-210 кDа) и
· 4 короткие легкие цепи (~20 кDа), связанные нековалентно.
Количество легких цепей в молекуле миозина в разных типах
мышц и у различных видов животных неодинаково.
Миозин имеет форму стержня длиной 150 нм с глобулярной головкой на N-конце и напоминает клюшку для гольфа (на схеме внизу справа).
"Хвост" молекулы в миозине образуют С-концевые α-спиральные участки тяжелых цепей, закрученные в длинную двойную суперспираль. К глобулярному N-концу каждой тяжелой цепи нековалентно присоединены 2 лёгкие цепи, создающие "головку" молекулы, способную соединяться с актином. Головки миозина присоединены к остальной части молекулы гибким участком ивыдаются наружу из основного стержня.Это позволяет головке обратимо присоединяться к актину. В головке миозина также есть центры связывания с АТФ. Головка обладает Са2+-зависимой АТФ-азной активностью (гидролиз АТФ на АДФ + Фн), которая регулируется малыми субъединицами. Палочкообразные хвосты молекул миозина могут соединяться друг с другом, образуя пучки. Головки располагаются вокруг пучка по спирали. В области М-линии пучки соединяются «хвост к хвосту», образуя миозиновые нити саркомера.
Актин – главный белок тонких нитей, ~20-25% мышечного белка, (ММ ~ 42кD или 70кD). Существует в 2 формах. Глобулярная форма – мономеры G-актина, которые содержат молекулу АТФ и ион Са2+. G-актин полимеризуется в нити F-актина, образуя фибриллярную форму. Молекулы F-актина – линейные полимеры, свёрнутые в двуцепочечную сверхспираль из мономеров G-актина с шагом спирали 36,5 нм (напоминают две нити бус, скрученных относительно друг друга по продольной оси). При полимеризации G-актина в F-актин затрачивается АТФ, переходу способствуют ионы (К+, Mg2+). Фибриллярный F-актин находится в равновесии с глобулярным G-актином, является важным структурным элементом цитоскелета клетки, имеет центры связывания с миозином. F-актин легко образует с миозином комплекс – актомиозин.
РИС. Организация скелетных мышц
Кроме актина к белкам тонких нитей относят тропомиозин и тропонин. Актин, тропомиозин и тропонин связаны между собой нековалентными связями.
Тропомиозин – двухцепочечная α-спирализованная палочковидная молекула (ММ 64 – 70 кD), располагается в желобке между цепями F-актина. Длина молекулы тропомиозина равна 7 субъединицам G-актина в составе F-актина. В покое тропомиозин закрывает в актине центры связывания с миозином.
Тропонин (ММ 76 – 78 кD) – комплекс из 3-х глобулярных субъединиц (Т, С, I), расположен на концах каждой молекулы тропомиозина, связывается как с актином, так и с тропомиозином. Субъединица Т обеспечивает связь с тропомиозином, субъединица С образует связь с Са2+, субъединица Iингибиторная и в покое мешает взаимодействию актина с миозином.
При диагностике инфаркта миокарда в крови определяют содержание тропонинов Т и I.
Остальные белки миофибрилл дополнительные
Они присутствуют в гораздо меньшем количестве: α-, β-актинин, коннектин (титин), миомезин, С-белок, десмин и виментин.
a-Актинин находится в области Z‑диска и сшивает актиновые филаменты, укрепляя их структуру.
Коннектин — гибкий и эластичный, это длинный белок, который в виде пружины тянется от Z-линий к М-линии параллельно и между актиновыми и миозиновыми нитями. Связываясь с миозиновыми молекулами, коннектин центрирует их между Z‑дисками.
Миомезин и С-белок — миозин-связывающие белки. Локализованы в области центральной М-линии толстых филаментов.