Молокосвертывающий фермент

Бактериальная закваска

Молокосвертывающего фермента

Активность и состав бактериальной закваски и

По составу микрофлоры различают закваски молочнокислых бактерий, пропионовокислых бактерий, сырной слизи и плесени. Микрофлора заквасок должна обладать оптимальной протеолитической, липолитической, кислотообразующей, ароматобразующей активностью, способностью сбраживать лактозу и цитраты молока.

Главная роль в процессе производства сыров принадлежит молочнокислым бактериям. Функции молочнокислой микрофлоры бактериальной закваски:

- преобразование основных компонентов молока (лактозу, белки, жир), в том числе сбраживание лактозы и цитратов с образованием молочной кислоты, углекислого газа и других соединений (диацетила, ацетоина и др.);

- активизация молокосвертывающих ферментов;

- ускорение синерезиса сгустка путем повышения его кислотности;

- формирование рисунка сыра и его консистенции;

- подавление развития вредной и патогенной микрофлоры (маслянокислые бактерии, БГКП).

Микрофлору заквасок условно делят на кислотообразующую (Lас. lactis, Lас. cremoris) и газоароматобразующую (Lас. diacetilactis и лейконостоки).

В состав заквасок включают мезофильные (для сыров с НТВН) и термофильные молочнокислые бактерии (для сыров с ВТВН).

Пропионовокислые бактерии включают в состав заквасок для сыров с ВТВН с целью формирования их специфического, аромата, рисунка.

Микрофлора сырной слизи (дрожжи, микрококки, палочки Brevibacterium linens) используют в производстве сыров латвийский, пикантный, смоленский, дорогобужский и др.

Плесени участвуют в созревании мягких грибных сыров (рокфор, русский камамбер). Плесень Penicillium candidum растет на поверхности сыров, Penicillium roqueforti – внутри массы сыра.

Важнейшим свойством и характеристикой ферментов является активность. Активность фермента – количество весовых или объемных (условных) единиц молока, свертываемых одной единицей препарата при 35^оС в течение 40 мин. В сыроделии различают специфическую (молокосвертывающую) и неспецифическую (общую протеолитическую) активность.

Молокосвертывающая активность – способность быстро гидролизовать c-казеин путем расщепления связи между Фен₁₀₅ и Мет₁₀₆. Наиболее высока она у химозина и в несколько раз меньше у пепсинов и микробных ферментов. Зависит от кислотности молока, наличия растворимых солей кальция и от температуры.

Общая протеолитическая активность – способность расщеплять другие пептидные связи, приводящая к расщеплению белков до относительно мелких белковых фрагментов – пептидов. Эта активность несущественна для свертывания молока, но важна для созревания сыра. Слишком высокая протеолитическая активность приводит к образованию большого количества низкомолекулярных пептидов, что вызывает появление горечи в сыре и снижает его выход сыра. Самой низкой протеолитической активностью характеризуется химозин, более высокой – говяжий, куриный пепсин и микробные протеазы.

Выделено 4 типа молокосвертывающих ферментов:

- натуральные ферменты животного происхождения (желудочные протеазы жвачных и других животных – сычужный фермент, говяжий, свиной, куриный пепсины и их смеси);

- ферменты микробного синтеза («Реннилаза», «Фромаза», «Марзим» и др.), продуцентами которых являются плесневые грибы;

- ферменты растительного происхождения (сок фигового дерева, экс-тракты репейника, паслена, чертополоха, инжира, амброзии и др.);

- ферментативно произведенный генно-инженерный 100%-ный химозин («CHY-MAX», «MAXIREN»).

Традиционно для свертывания молока используется сычужный фермент. Его получают из сычуга (4 отдела желудка) молодняка млекопитающих (телят, ягнят, козлят). Состоит из двух ферментов: химозина и пепсина. Соотношение химозин : пепсин зависит от возраста животного. Препарат из желудка телят молочного возраста, содержит 88-94% химозина и 6-12% пепсина, а вытяжка из желудка взрослого животного, наоборот, 90–94% пепсина и только 10% химозина. Так как пепсин повышает нежелательную общую протеолитическую активность сычужного фермента Þ Более предпочтительно использовать телячий сычуг.

Отечественный сычужный порошок содержит 60–70% химозина и 30–40% пепсина, имеет активность 100000 усл. ед., оптимум действия при рН 6,2 и температуре 40^оС. При температуре более 50^оС активность фермента сильно снижается, при 65^оС фермент разрушается полностью. При температуре 10–20^оС свертывание молока замедляется и образуется хлопьевидный сгусток. При температуре ниже 10^оС молоко не свертывается. Последующее повышение температуры вызывает образование сгустка. Выдержка молока с сычужным ферментом при низких температурах (холодную ферментацию молока) используют при непрерывном методе производства сыра.

Наряду с сычужным ферментом для свертывания молока применяют пепсин, вырабатываемый слизистой оболочкой желудков телят, взрослых жвачных животных, свиней, птицы. Оптимум действия рН 1,8 (среда более кислая). Специфичность пепсина выражается в преимущественном гидролизе пептидных связей, образованных аминными группами фенилаланина и тирозина. По сравнению с сычужным ферментом пепсин обладает более низкой молокосвертывающей и высокой протеолитической активностью Þ сыры имеют горький вкус. По активности наиболее близок к сычужному ферменту говяжий пепсин. Наименее предпочтителен свиной пепсин (низкая свертывающая способность и высокая протеолитическая активность). Оптимальным является применение смесей сычужного фермента с говяжьим пепсином (ФП, ФП-2, ФП-6 и др.).

Сычужный фермент является лучшим для производства сыров. Это эталон, отобранный самой природой. Однако его дефицит обусловил поиск заменителей сычужного порошка.

Ферменты микробного происхождения обладают высокой протеолитической активностью, что усиливает неспецифический протеолиз и ограничивает их применение.

Ферментативно произведенный генно-инженерный 100%-ный химозин обладает высокой специфичностью и наиболее близок к сычужному ферменту. Его использование снижает расход фермента и увеличивает выход сыра на 2 %.