Изменение белков

Влияние первичной и тепловой обработки на пищевую ценность продуктов и качество готовых изделий

Кулинарная обработка, особенно тепловая, вызывает в про­дуктах глубокие физико-химические изменения. Без знания их сущности нельзя сознательно подходить к выбору режимов тех­нологической обработки, обеспечивать высокое качество гото­вых блюд, уменьшать потери питательных веществ. Ниже излага­ются только общие вопросы, связанные с изменением пищевых веществ при кулинарной обработке, более подробно они рас­сматриваются в соответствующих разделах.

Белки относятся к основным химическим компонентам пищи. Они имеют и другое название — протеины, которое подчеркивает первостепенное биологическое значение этой группы веществ (от гр. рго1ок — первый, важнейший).

Значение белков в кулинарных рецептурах.Белки являются важ­нейшими структурными элементами клеток. Ежесекундно в нашем организме отмирают миллионы клеток и для восстановления их взрослому человеку требуется 80 ... 100 г белка в сутки, причем за­менить его другими веществами невозможно. Поэтому технологи, занятые организацией питания постоянного контингента потреби­телей по дневным рационам (интернаты, санатории, больницы и т.д.) или скомплектованному меню отдельных приемов пищи, должны обеспечивать такое содержание белка в блюдах, которое соответствовало бы физиологическим потребностям человека.

Пользуясь таблицами химического состава готовых блюд, мож­но разработать меню рациона так, чтобы удовлетворить потреб­ность питающихся в белках как по количеству, так и по качеству.

4.3. Влияние первичной и тепловой обработки

Биологическая ценность белков определяется содержанием незаменимых аминокислот (НАК), их соотношением и перева­римостью. Белки, содержащие все НАК (их восемь: триптофан, лейцин, изолейцин, валин, треонин, лизин, метионин, фенил-аланин) и в тех соотношениях, в каких они входят в белки наше­го организма, называются полноценными. К ним относятся белки мяса, рыбы, яиц, молока. В растительных белках, как правило, недостаточно лизина, метионина, триптофана и некоторых дру­гих НАК. Так, в гречневой крупе недостает лейцина, в рисе и пшене — лизина. Незаменимая аминокислота, которой мень­ше всего в данном белке, называется лимитирующей. Остальные аминокислоты усваиваются в адекватных с ней количествах. Один продукт может дополнять другой по содержанию амино­кислот. Однако такое взаимное обогащение происходит только в том случае, если эти продукты поступают в организм с разры­вом во времени не более чем 2 ... 3 ч. Поэтому большое значение имеет сбалансированность по аминокислотному составу не толь­ко суточных рационов, но и отдельных приемов пищи и даже блюд. Это необходимо учитывать при создании рецептур блюд и кулинарных изделий, сбалансированных по содержанию НАК.

Наиболее удачными комбинациями белковых продуктов яв­ляются следующие:

. мука + творог (ватрушки, вареники, пироги с творогом);

. картофель + мясо, рыба или яйцо (картофельная запеканка с мясом, мясное рагу, рыбные котлеты с картофелем и др.);

. гречневая, овсяная каша + молоко, творог (крупеники, каши с молоком и др.);

• бобовые с яйцом, рыбой или мясом.

Наиболее эффективное взаимное обогащение белков дости­гается при их определенном соотношении, например:

• 5 частей мяса + 10 частей картофеля;

• 5 частей молока + 10 частей овощей;

• 5 частей рыбы + 10 частей овощей;

• 2 части яиц + 10 частей овощей (картофеля) и т.д. Усвояемость белков зависит от их физико-химических свойств,

способов и степени тепловой обработки продуктов. Например, белки многих растительных продуктов плохо перевариваются, так как заключены в оболочки из клетчатки и других веществ, препят-

272 4. Общие представления о технологии производства продукции

ствующих действию пищеварительных ферментов (бобовые, крупы из цельных зерен, орехи и др.). Кроме того, в ряде растительных продуктов содержатся вещества, тормозящие действие пищевари­тельных ферментов (фазиолин фасоли).

По скорости переваривания на первом месте находятся белки яиц, молочных продуктов и рыбы, затем мяса (говядина, свини­на, баранина) и, наконец, хлеба и крупы. Из белков животных продуктов в кишечнике всасывается более 90 % аминокислот, из растительных — 60 ... 80 %.

Размягчение продуктов при тепловой обработке и протира­ние их улучшают усвояемость белков, особенно растительного происхождения. Однако при избыточном нагревании содержа­ние НАК может уменьшиться. Так, при длительной тепловой об­работке в ряде продуктов снижается количество доступного для усвоения лизина. Этим объясняется меньшая усвояемость бел­ков каш, сваренных на молоке, по сравнению с белками каш, сваренных на воде, но подаваемых с молоком. Чтобы повысить усвояемость каш, рекомендуется крупу предварительно замачи­вать для сокращения времени варки и добавлять молоко перед окончанием тепловой обработки.

Качество белка оценивается рядом показателей, это коэффи­циент эффективности белка (КЭБ), чистая утилизация белка (ЧУБ) и другие, которые рассматривает физиология питания.

Химическая природа и строение белков.Белки — это природные полимеры, состоящие из остатков сотен и тысяч аминокислот, со­единенных пептидной связью. От набора аминокислот и их порядка в полипептидных цепях зависят индивидуальные свойства белков.

По форме молекулы все белки можно разделить на глобуляр­ные и фибриллярные. Молекула глобулярных белков по форме близка к шару, а фибриллярных имеет форму волокна.

По растворимости все белки делятся на следующие группы:

. растворимые в воде — альбумины;

. растворимые в солевых растворах — глобулины;

• растворимые в спирте — проламины;

• растворимые в щелочах — глютелины.

По степени сложности белки делятся на протеины (простые белки), состоящие только из остатков аминокислот, и протеиды (сложные белки), состоящие из белковой и небелковой частей.

4.3. Влияние первичной и тепловой обработки

Различают четыре уровня структурной организации белка:

• первичная — последовательное соединение аминокислот­
ных остатков в полипептидной цепи;

. вторичная — закручивание полипептидных цепей в спирали;

• третичная — свертывание полипептидной цепи в глобулу;
. четвертичная — объединение нескольких частиц с третич­
ной структурой в одну более крупную частицу.

Белки обладают свободными карбоксильными, или кислот­ными, остатками и аминогруппами, что обусловливает их амфо-терные свойства, т.е. в зависимости от реакции среды белки мо­гут проявлять себя как кислоты или как щелочи. В кислой среде белки проявляют щелочные свойства, и частицы их приобретают положительные заряды, в щелочной они ведут себя как кислоты, и частицы их становятся отрицательно заряженными.

При определенной рН среды (изоэлектрическая точка) число положительных и отрицательных зарядов в молекуле белка оди­наково. Белки в этой точке электронейтральны, а их вязкость и растворимость наименьшие. Для большинства белков изоэлек­трическая точка лежит в слабокислой среде.

Технологические свойства белков.Наиболее важными техно­логическими свойствами белков являются: гидратация (набуха­ние в воде), денатурация, способность образовывать пены, дест­рукция и др.

Гидратация и дегидратация белков.Гидратацией называется способность белков прочно связывать значительное количест­во влаги.

Гидратация отдельных белков зависит от их строения. Рас­положенные на поверхности белковой глобулы гидрофильные группы (аминные, карбоксильные и др.) притягивают молекулы воды, строго ориентируя их на поверхности. В изоэлектриче-ской точке (когда заряд белковой молекулы близок к нулю) способность белка адсорбировать воду наименьшая. Сдвиг рН в ту или иную сторону от изоэлектрической точки приводит к диссоциации основных или кислотных групп белка, увеличе­нию заряда белковых молекул и улучшению гидратации белка. Окружающая белковые глобулы гидратная (водная) оболочка придает устойчивость растворам белка, мешает отдельным час­тицам слипаться и выпадать в осадок.

274 4. Общие представления о технологии производства продукции

В растворах с малой концентрацией белка (например, моло­ко) белки полностью гидратированы и связывать воду не могут. В концентрированных растворах белков при добавлении воды происходит дополнительная гидратация. Способность белков к дополнительной гидратации имеет в технологии пищи боль­шое значение. От нее зависят сочность готовых изделий, способ­ность полуфабрикатов из мяса, птицы, рыбы удерживать влагу, реологические свойства теста и т.д.

Гидратация в кулинарной практике имеет место при приго­товлении омлетов, котлетной массы из продуктов животного происхождения, различных видов теста, при набухании белков круп, бобовых, макаронных изделий и т.д.

Дегидратацией называется потеря белками связанной воды при сушке, замораживании и размораживании мяса и рыбы, при тепловой обработке полуфабрикатов и т.д. От степени дегидрата­ции зависят такие важные показатели, как влажность готовых изделий и их выход.

Денатурация белков. Денатурация — это сложный процесс, при котором под влиянием внешних факторов (температуры, ме­ханического воздействия, действия кислот, щелочей, ультразвука и др.) происходит изменение вторичной, третичной или четвер­тичной структуры белковой макромолекулы, т.е. нативной (естест­венной) пространственной структуры. Первичная структура, а сле­довательно, и химический состав белка при этом не меняются.

При кулинарной обработке денатурацию белков чаще всего вызывает нагревание. Процесс этот в глобулярных и фибрилляр­ных белках происходит по-разному. В глобулярных белках при нагревании усиливается тепловое движение полипептидных це­пей внутри глобулы; водородные связи, которые удерживали их в определенном положении, разрываются и полипептидная цепь развертывается, а затем сворачивается по-новому. При этом по­лярные (заряженные) гидрофильные группы, расположенные на поверхности глобулы и обеспечивающие ее заряд и устойчи­вость, перемещаются внутрь глобулы, а на поверхность ее выхо­дят реакционноспособные гидрофобные группы (дисульфидные, сульфгидрильные и др.), не способные удерживать воду.

Денатурация сопровождается изменениями важнейших свойств белка, а именно:

4.3. Влияние первичной и тепловой обработки

. потерей индивидуальных свойств (например, изменение окраски мяса при его нагревании вследствие денатурации миоглобина);

• потерей биологической активности (например, в картофе­ле, грибах, яблоках и ряде других растительных продуктов содержатся ферменты, вызывающие их потемнение, при денатурации белки-ферменты теряют активность);

• повышением атакуемости пищеварительными ферментами (как правило, подвергнутые тепловой обработке продукты, содержащие белки, перевариваются полнее и легче);

. потерей способности к гидратации (растворению, набуханию);

. потерей устойчивости белковых глобул, которая сопрово­ждается их агрегированием (свертыванием, или коагуля­цией, белка).

Агрегирование — это взаимодействие денатурированных мо­лекул белка, которое сопровождается образованием более круп­ных частиц. Степень агрегирования зависит от концентрации белков в растворе. Так, в малоконцентрированных растворах (до 1 %) свернувшийся белок образует хлопья (пена на поверхности бульонов). В более концентрированных белковых растворах (на­пример, белки яиц) при денатурации образуется сплошной гель, удерживающий всю воду, содержащуюся в коллоидной системе. Белки, представляющие собой более или менее обводненные гели (мышечные белки мяса, птицы, рыбы; белки круп, бобовых, муки после гидратации и др.), при денатурации уплотняются, при этом происходит их дегидратация с отделением жидкости в окружаю­щую среду. Белковый гель, подвергнутый нагреванию, как пра­вило, имеет меньшие объем и массу, но большие механическую прочность и упругость по сравнению с исходным гелем натив-ных (натуральных) белков.

Скорость агрегирования гелей белка зависит от рН среды. Менее устойчивы белки вблизи изоэлектрической точки. Для улучшения качества блюд и кулинарных изделий широко ис­пользуют направленное изменение реакции среды. Так, марино­вание мяса, птицы, рыбы перед жаркой; добавление лимонной кислоты или белого сухого вина при припускании рыбы, цып­лят; использование томатного пюре при тушении мяса и др. соз­дают кислую среду со значениями рН значительно ниже изо-

276 4. Общие представления о технологии производства продукции

электрической точки белков продукта. Благодаря меньшей де­гидратации белков изделия получаются более сочными.

Фибриллярные белки денатурируют иначе: связи, которые удерживали спирали их полипептидных цепей, разрываются, и длина фибриллы (нити) белка сокращается. Так денатурируют белки соединительной ткани мяса и рыбы.

Деструкция белков. При длительной тепловой обработке бел­ки подвергаются более глубоким изменениям, связанным с разру­шением их макромолекул. На первом этапе изменений от белко­вых молекул могут отщепляться функциональные группы с обра­зованием таких летучих соединений, как аммиак, сероводород, фосфористый водород, углекислый газ и др. Накапливаясь в продукте, они участвуют в образовании вкуса и аромата гото­вой продукции. При дальнейшей гидротермической обработке белки гидролизуются, при этом первичная (пептидная) связь разрывается с образованием растворимых азотистых веществ не­белкового характера (например, переход коллагена в желатин).

Деструкция белков может быть целенаправленным приемом кулинарной обработки, способствующим интенсификации тех­нологического процесса (использование ферментных препара­тов для размягчения мяса, ослабления клейковины теста, полу­чение белковых гидролизатов и др.).

Пенообразование. Белки в качестве пенообразователей широ­ко используют при производстве кондитерских изделий (тесто бисквитное, белково-взбивное), при взбивании сливок, смета­ны, яиц и др. Устойчивость пены зависит от природы белка, его концентрации, а также температуры.

Кроме названных важны и другие технологические свойства белков. Так, белки используют в качестве эмульгаторов при производстве белково-жировых эмульсий, как наполнители для различных напитков. Напитки, обогащенные белковыми гидро-лизатами (например, соевыми), обладают низкой калорийно­стью и могут храниться длительное время даже при высокой температуре без добавления консервантов. Белки способны связывать вкусовые и ароматические вещества, что обусловлено как химической природой этих веществ, так и поверхностными свойствами белковой молекулы, а также определенными факто­рами окружающей среды.

4.3, Влияние первичной и тепловой обработки

При длительном хранении происходит «старение» белков, при этом снижается их способность к гидратации, удлиняются сроки тепловой обработки, затрудняется разваривание продукта (например, варка бобовых после длительного хранения).

При нагревании с восстанавливающими сахарами белки об­разуют меланоидины.

Изменение биологической ценности и усвояемости белков при тепловой кулинарной обработке пищевых продуктов.Пищевая ценность белков определяется двумя факторами — переваримо­стью и биологической активностью (содержанием незамени­мых аминокислот).

Изменение глобулярных белков при тепловой обработке пи­щевых продуктов начинается с денатурации. Большинство дена­турированных белков сразу же свертывается. Денатурация, так же как и свертывание, в рассматриваемых условиях — необратимый процесс, протекающий при сравнительно невысокой температу­ре. Основная масса белков свертывается при достижении продук­том температуры 70 °С. В этом состоянии многие белки поддаются действию протеолитических ферментов легче, чем нативные. Так, в опытах туйго было установлено, что белки мясного сока, нагре­того до температуры 700 "С, перевариваются желудочным соком лучше, чем белки сырого мясного сока. Однако при температуре 70 "С этот процесс происходит слабее, чем при 50 или 60 °С.

За редким исключением нагревания продукта до 70 °С недос­таточно, чтобы довести его до состояния готовности. В большин­стве случаев продукт необходимо не только прогреть до темпера­туры 100 "С, но и выдержать при ней продолжительное время.

В результате теплового воздействия белковые гели уплотня­ются тем сильнее, чем продолжительнее нагревание и выше температура. В зависимости от степени уплотнения свернув­шиеся белки лучше или хуже расщепляются протеолитически-ми ферментами.

Увеличение сроков тепловой обработки продуктов животно­го происхождения может вызвать заметное ухудшение питатель­ной ценности содержащихся в них белков.

Однако перевариваемость и биологическая ценность некото­рых белков животного происхождения при нормальном режиме тепловой обработки практически не снижаются.

278 4. Общие представления о технологии производства продукции Изменения углеводов

В пищевых продуктах содержатся моносахариды (глюкоза, фруктоза), олигосахариды (ди- и трисахароза — мальтоза, лакто­за и др.), полисахариды (крахмал, целлюлоза, гемицеллюлозы, гликоген) и близкие к углеводам пектиновые вещества.

Изменение Сахаров. Впроцессе изготовления различных ку­линарных изделий часть содержащихся в используемых продук­тах Сахаров расщепляется. В одних случаях расщепление ограни­чивается гидролизом дисахаридов, в других происходит более глубокий распад Сахаров (процессы гидролиза, брожения, кара-мел изации , меланоидинообразования).

Гидролиз дисахаридов. Дисахариды гидролизуются под дейст­вием как кислот, так и ферментов.

Кислотный гидролиз имеет место в таких технологических процессах, как варка плодов и ягод в растворах сахара различной концентрации (приготовление компотов, киселей, фруктово-ягод-ньгх начинок), запекание яблок, уваривание сахара с какой-либо пищевой кислотой (приготовление помадок). Сахароза в водных растворах под влиянием кислот присоединяет молекулу воды и расщепляется на равные количества глюкозы и фруктозы (ин­версия сахарозы). Образующийся инвертный сахар хорошо ус­ваивается организмом, обладает высокой гигроскопичностью и способностью задерживать кристаллизацию сахарозы. Если сладость сахарозы принять за 100 %, то для глюкозы этот показа­тель составит 74 %, а для фруктозы — 173 %. Поэтому следствием инверсии является некоторое повышение сладости сиропа или готовых изделий.

Степень инверсии сахарозы зависит от вида кислоты, ее кон­центрации, продолжительности нагрева. По способности к инвер­сии органические кислоты можно расположить в следующем по­рядке: щавелевая, лимонная, яблочная, уксусная. В кулинарной практике, как правило, используют уксусную и лимонную кисло­ты, первая слабее щавелевой кислоты в 50, вторая — в 11 раз.

Ферментативному гидролизу подвергаются сахароза и маль­тоза при брожении и в начальный период выпечки дрожжевого теста. Сахароза под воздействием фермента сахаразы расщепля­ется на глюкозу и фруктозу, а мальтоза под действием фермента

4.3. Влияние первичной и тепловой обработки

мальтазы — до двух молекул глюкозы. Оба фермента содержатся в дрожжах. Сахароза добавляется в тесто в соответствии с его ре­цептурой, мальтоза образуется в процессе гидролиза из крахма­ла. Накапливающиеся моносахариды участвуют в разрыхлении дрожжевого теста.

Брожение. Глубокому распаду подвергаются сахара при бро­жении дрожжевого теста. Под действием ферментов дрожжей са­хара превращаются в спирт и углекислый газ, последний разрых­ляет тесто. Кроме того, под действием молочнокислых бактерий сахара в тесте превращаются в молочную кислоту, которая задер­живает развитие гнилостных процессов и способствует набуха­нию белков клейковины.

Карамелизация. Глубокий распад Сахаров при нагревании их выше температуры плавления с образованием темноокрашен-ных продуктов называется карамелизсщией. Температура плав­ления фруктозы 98 ... 102 °С, глюкозы — 145 ... 149, сахарозы — 160 ... 185 °С. Происходящие при этом процессы сложны и еще недостаточно изучены. Они в значительной степени зависят от вида и концентрации сахара, условий нагревания, рН среды и других факторов.

В кулинарной практике чаще всего приходится иметь дело с карамелизацией сахарозы. При нагревании ее в ходе техноло­гического процесса в слабокислой или нейтральной среде проис­ходит частичная инверсия с образованием глюкозы и фруктозы, которые претерпевают дальнейшие превращения. Например, от молекулы глюкозы может отщепиться одна или две молекулы воды (дегидрация), а образовавшиеся продукты (ангидриды) со­единиться друг с другом или с молекулой сахарозы. Последую­щее тепловое воздействие приводит к выделению третьей моле­кулы воды и образованию оксиметилфурфурола, который при дальнейшем нагревании может распадаться с образованием му­равьиной и левуленовой кислот или образовывать окрашенные соединения. Окрашенные соединения представляют собой смесь веществ различной степени полимеризации: карамелана (веще­ство светло-соломенного цвета, растворяющееся в холодной воде), карамелена (вещество ярко-коричневого цвета с рубино­вым оттенком, растворяющееся и в холодной, и в кипящей воде), карамелина (вещество темно-коричневого цвета, растворяющее-

280 4, Общие представления о технологии производства продукции

ся только в кипящей воде) и др., эта смесь превращается в даль­нейшем в некристаллизующуюся массу (жженку), которую ис­пользуют в качестве пищевого красителя.

Карамелизация Сахаров происходит при подпекании лука и моркови для бульонов, при запекании яблок, при приготовле­нии многих кондитерских изделий и сладких блюд.

Меланоидинообразование. Под меланоидинообразованием пони­мают взаимодействие восстанавливающих Сахаров (моносахариды и восстанавливающие дисахариды, как содержащиеся в самом продукте, так и образующиеся при гидролизе более сложных угле­водов) с аминокислотами, пептидами и белками, приводящее к об­разованию темноокрашенных продуктов — меланоидинов (от гр. те1апоз — темный). Этот процесс называют также реакцией Майа-ра, по имени ученого, который в 1912 г. впервые его описал.

Реакция меланоидинообразования имеет большое значение в ку­линарной практике. Ее положительная роль состоит в образовании аппетитной корочки на жареных, запеченных блюдах из мяса, пти­цы, рыбы, выпечных изделиях из теста; побочные продукты этой ре­акции участвуют в придании готовым блюдам вкуса и аромата. От­рицательная роль реакции меланоидинообразования заключается в том, что она вызывает потемнение фритюрного жира, фруктовых пюре, некоторых овощей; снижает биологическую ценность белков, поскольку в ходе ее происходит связывание аминокислот.

В реакцию меланоидинообразования особенно легко вступа­ют такие аминокислоты, как лизин, метионин, которых чаще всего недостает в растительных белках. После соединения с саха-рами эти кислоты становятся недоступными для пищеваритель­ных ферментов и не всасываются в желудочно-кишечном тракте. В кулинарной практике часто нагревают молоко с крупами, ово­щами. В результате взаимодействия лактозы и лизина биологи­ческая ценность белков готовых блюд снижается.