Четыре уровня структуры белка

Структура белка

Все белки состоят из 20 видов аминокислот (рис. 1), соединенных прочной пептидной связью.

Рис.1.

Рис. 2. 20 аминокислот.

Рис. 3. Образование белковой молекулы.

Рис. 6. Уровни структуры белка

Рис. 7. Полипептидная цепь в форме альфа-спирали. Пунктирными линиями схематически показаны водородные связи.

Первичная структура — последовательность аминокислот в полипептидной цепи. Важными особенностями первичной структуры являются консервативные мотивы — сочетания аминокислот, играющих ключевую роль в функциях белка. Консервативные мотивы сохраняются в процессе эволюции видов, по ним часто удаётся предсказать функцию неизвестного белка.
Вторичная структура — локальное упорядочивание фрагмента полипептидной цепи, стабилизированное водородными связями. Самые распространённые типы вторичной структуры белков:

α-спирали — плотные витки вокруг длинной оси молекулы, один виток составляют 3,6 аминокислотных остатка, и шаг спирали составляет 0,54 нм (так что на один аминокислотный остаток приходится 0,15 нм), спираль стабилизирована водородными связями между H и O пептидных групп, отстоящих друг от друга на 4 звена (рис. 7). Спираль построена исключительно из одного типа стереоизомеров аминокислот (L). Хотя она может быть как левозакрученной, так и правозакрученной, в белках преобладает правозакрученная. Спираль нарушают электростатические взаимодействия глутаминовой кислоты, лизина, аргинина. Расположенные близко друг к другу остатки аспарагина, серина, треонина и лейцина могут стерически мешать образованию спирали, остатки пролина вызывает изгиб цепи и также нарушает α-спирали.
β-листы (складчатые слои) — несколько зигзагообразных полипептидных цепей, в которых водородные связи образуются между относительно удалёнными друг от друга (0,347 нм на аминокислотный остаток) в первичной структуре аминокислотами или разными цепями белка, а не близко расположенными, как имеет место в α-спирали. Эти цепи обычно направлены N-концами в противоположные стороны (антипараллельная ориентация). Для образования β-листов важны небольшие размеры боковых групп аминокислот, преобладают обычно глицин и аланин.
π-спирали;
310-спирали;
неупорядоченные фрагменты.

Третичная структура — пространственное строение полипептидной цепи (набор пространственных координат, составляющих белок атомов). Структурно состоит из элементов вторичной структуры, стабилизированных различными типами взаимодействий, в которых гидрофобные взаимодействия играют важнейшую роль. В стабилизации третичной структуры принимают участие:

ковалентные связи (между двумя остатками цистеина — дисульфидные мостики);
ионные связи между противоположно заряженными боковыми группами аминокислотных остатков;
водородные связи;
гидрофильно-гидрофобные взаимодействия. При взаимодействии с окружающими молекулами воды белковая молекула «стремится» свернуться так, чтобы неполярные боковые группы аминокислот оказались изолированы от водного раствора; на поверхности молекулы оказываются полярные гидрофильные боковые группы.

Четверичная структура (или субъединичная, доменная) — взаимное расположение нескольких полипептидных цепей в составе единого белкового комплекса. Белковые молекулы, входящие в состав белка с четвертичной структурой, образуются на рибосомах по отдельности и лишь после окончания синтеза образуют общую надмолекулярную структуру. В состав белка с четвертичной структурой могут входить как идентичные, так и различающиеся полипептидные цепочки. В стабилизации четвертичной структуры принимают участие те же типы взаимодействий, что и в стабилизации третичной. Надмолекулярные белковые комплексы могут состоять из десятков молекул.

Микроэлектромеханические и наноэлектромеханические системы (МЭМС и НЭМС)

Электромеханическая система способна преобразовывать механическую энергию в электрические или оптические сигналы и наоборот.

MEMS (microelectromechanical systems) – микроскопические приборы (microscopic devices), имеющие характерный размер от 100 нм до 1 мм, объединяющий электрические и механические компоненты. NEMS (nanoelectromechanical systems) – наноскопические приборы, с характерным размером меньше 100 нм, включающий электрические и механические компоненты. Мезоскопические приборы могут включать в себя как MEMS так и NEMS функциональные компоненты. Аббревиатура MEMS используется в США. Европейский аналог – MST ( microsystem technology), японский – micromachines. Часто используются термины micro/nanodevices.

MEMS/NEMS в электронике – radio-frequency-MEMS/NEMS or RF-MEMS/RF-NEMS. MEMS/NEMS для биологических приложений – BioMEMS/BioNEMS.

МЭМС

Создание МЭМСов стало возможным только в последнее время благодаря развитию полупроводниковых технологий. На масштабе МЭМС законы макромеханики не всегда применимы. Особое значение приобретают поверхностные эффекты, связанные с трением, электростатикой и смачиваемостью.Основной материал для изготовления МЭМС – кремний (хорошие механические свойства, воспроизводимая технология структурирования методом литографии). Монокристаллический кремний – дорогой материал, поэтому часто МЭМС изготавливают на основе полимеров.

Обычно МЭМС делятся на два типа:

сенсоры – измерительные устройства, которые переводят те или иные физические воздействия в электрический сигнал, и

актюаторы – системы, которые занимаются обратной задачей, то есть переводом сигналов в те или иные действия.

Самыми востребованными из МЭМС-сенсоров являются датчики движения. Телефоны, коммуникаторы, игровые приставки, фотокамеры и ноутбуки все чаще и чаще снабжаются акселерометрами (датчиками ускорения) и гироскопами (датчиками поворота).