Пептиды

Полученное соединение называют дипептидом. Молекула дипептида, подобно аминокислотам, содержит аминогруппу и карбоксильную группу и может реагировать еще с одной молекулой аминокислоты:

Продукт реакции называется трипептидом. Процесс наращивания пептидной цепи может продолжаться, в принципе, неограниченно и приводить к веществам с очень высокой молекулярной массой (бел­кам).

Число пептидов, которые могут быть построены из 20 природ­ных аминокислот, огромно. Теоретически можно получить 20ⁿ пеп­тидов, содержащих п остатков. Таким образом, может существовать 400 дипептидов, 8000 трипептидов и т.д. При п = 62 число возмож­ных пептидов превосходит число атомов во Вселенной (10⁸⁰).

Формулы пептидов обычно записывают так, что свободная ами­ногруппа находится слева (на N-конце цепи), а свободная карбок­сильная группа – справа (на С-конце). Основная часть пептидной цепи построена из повторяющихся участков -CH-CO-NH- и боко­вых групп R, R' и т.д.

Структуру пептидов, содержащих большое число остатков ами­нокислот, записывают в сокращенном виде с использованием обо­значений. Например, строение молекулы вазопрессина – пептида, построенного из 9 аминокислотных остат­ков, можно изобразить в сокращенном виде следующим образом:

Обратите внимание на то, что в этом пептиде остатки цистеина связаны дисульфидным мостиком. С-конец цепи содержит амидную группу –CO–NH₂ вместо карбоксильной.

Основное свойство пептидов – способ­ность к гидролизу. При гидролизе происходит полное или частичное расщепление пептидной цепи, и образуются более короткие пептиды с меньшей молекулярной массой или α-аминокислоты, составляю­щие цепь. Анализ продуктов полного гидролиза позволяет устано­вить аминокислотный состав пептида. Полный гидролиз происходит при длительном нагревании пептида с концентрированной соляной кислотой.

Последовательность аминокислот в цепи может быть установле­на путем частичного гидролиза пептида. Для этого необходимо по­следовательно, одну за другой, отщеплять аминокислоты от одного из концов цепи и устанавливать их структуру.

Гидролиз пептидов может происходить в кислой или щелочной среде, а также под действием ферментов. В кислой и щелочной сре­дах образуются соли аминокислот. Ферментативный гидролиз важен тем, что протекает селективно, т.е. позволяет расщеплять строго определенные участки пептидной цепи. Интересно, что селективный гидролиз может про­текать и под действием неорганических реагентов. Так, бромистый циан (BrCN) расщепляет полипептидную цепь только по пептидной связи, образованной карбоксильной группой метионина.

Биологическое значение. Многие пептиды проявляют биологиче­скую активность. Простейший из них – трипептид глутатион, ко­торый относится к классу гормонов – веществ, регулирующих про­цессы жизнедеятельности. Этот гормон построен из остатков глицина, цистеина и глутаминовой кислоты. Известны гормоны, со­держащие 9 аминокислотных остатков, – вазопрессин и окситоцин. Вазопрессин повышает кровяное давление, а окситоцин стимулиру­ет выделение молока молочными железами.