Механизм действия.

Отличия ферментов от неорганических катализаторов.

Значение.

Ферментативный катализ.

Вещества белковой природы, способные каталитически ускорять химические реакции, называют ферментами (от лат., fermentum - закваска) или энзимими (от греч.,ен - внутри, зим -закваска). Как вытекает из происхождения названия этих веществ, первые сведения об их существовании были получены при изучении процессов брожения.

1. Практически все химические преобразования в живом веществе протекают с помощью ферментов. Естественно поэтому, что каталитическая функция ферментов лежит в основе жизнедеятельности любого организма.

2. При посредстве ферментов реализуется влияние как внутренних, генетических, так и внешних, природных факторов на развитие организма.

3. Благодаря контакту ферментов с лекарственными веществами и антибиотиками достигается такое изменение ферментативных процессов, которое способствует излечению от болезней, в то же время изменение ферментативной активности под влиянием микробных токсинов и иных ядов ведет к гибели организма.

4. Стимуляция роста животных и растений разнообразными препаратами, применяемыми в сельском хозяйстве, в большинстве случаев основана на их взаимодействии на процесс биосинтеза или активности тех или иных ферментов.

5. Биологические катализаторы (ферменты) по ряду признаков резко отличаются от неорганических катализаторов, хотя те и другие лишь ускоряют достижение равновесия в химических процессах, которые протекают сами по себе, но с очень малыми скоростями.

1. Природа. Ферменты - белки.

2. Ферменты работают в очень мягких условиях (низкие температуры, нормальное давление, невысокие значения рН среды и т.п.).

3. Необыкновенно высокая специфичность действия.

4. Кооперативность и жесткая запраграммированность этапов действия.

5. Термолабильность (влияние температуры), зависимость активности от рН среды и др.

Если обозначить Е (энзима) - фермент; S - субстрат, S^/- активированный субстрат; Р - продукт реакции, то ферментативный катализ пройдет в следующие четыре фазы

Е + S = Е S = Е S^/ = ЕР = Е + Р

1 2 3 4

На первой фазе ферментативного катализа между субстратом (или субстратами) и ферментом возникает соединение, в котором реагенты связаны друг с другом ионной, ковалентной или иного типа связью. Затем вторая фаза субстрат под действием присоединенного к нему фермента претерпевает изменение, делающее его более доступным для соответствующей химической реакции. На третьей фазе происходит сама химическая реакция и, наконец, образовавшиеся продукты реакции на четвертой фазе освобождаются из фермент - продуктного комплекса.

Эта схема была первоначально разработана В.Генри (1903), затем Л.Михаэлисом и М.Ментен (1913).