Фермент увеличивает скорость реакции следующими способами.

Кинетика ферментативных реакций

 

Вещества, реакцию превращения которых ускоряют ферменты (E), называются субстратами (S). В ходе ферментативной реакции образуется фермент-субстратный комплекс (ES). Под действием фермента молекула субстрата меняет свою пространственную конфигурацию, в ней происходит перераспределение энергии и уменьшается прочность связей. Фермент-субстратный комплекс становится нестабильным и затем преобразуется в комплекс фермент-продукт, который распадается на фермент и продукты (P) реакции:

S + E ® ES ® E + P

Действие ферментов как катализаторов обладает некоторыми особенностями: 1) Фермент не способен вызвать новую химическую реакцию, он ускоряет уже идущую. 2) Фермент не изменяет направление реакции, определяемое концентрациями реагентов, катализирует как прямую, так и обратную реакции. Обратимые реакции лишь потому доходят до конца, что они являются составными частями биохимических процессов, в которых каждая последующая реакция использует в качестве субстратов продукты предыдущей реакции. Очень малое количество фермента может ускорить превращение большого количества субстрата.

При увеличении количества фермента скорость ферментативной реакции повышается до некоторого предела, который характеризуется количеством субстрата, доступным действию фермента. В покое в живых организмах многие ферменты не проявляют максимальной активности из-за недостаточного количества субстратов. При постоянной концентрации фермента увеличение количества субстрата приводит вначале к быстрому, затем к более медленному росту скорости ферментативной реакции, пока не достигается максимальная скорость, остающаяся практически неизменной при дальнейшем увеличении концентрации субстрата.

Для каждого фермента существует определенная концентрация субстрата (называемая константой Михаэлиса – Km), при которой скорость реакции составляет половину от максимальной. Константа Михаэлиса служит мерой химического сродства между ферментом и субстратом, мерой их способности образовывать фермент-субстратный комплекс.

1. Понижая свободную энергию переходного состояния путем стабилизации активированного комплекса.

2. Увеличивая энергию субстрата, когда тот связывается с ферментом при образовании фермент-субстратного комплекса. В итоге уменьшается разность свободных энергий E-S-комплекса и переходного состояния.

3. Поддерживая микроокружение активного центра в состоянии, отличном от такового в водной среде. Часто у боковых цепей аминокислотных остатков, находящихся в области активного центра, способность приобретать электрический заряд изменяется по сравнению с тем случаем, когда эти цепи целиком погружены в водную среду. В результате боковые цепи могут обладать повышенной реактивностью.

4. Располагая реагирующие атомы в правильной ориентации и на необходимом расстоянии друг от друга так, чтобы обеспечить оптимальное протекание реакции. Столкновения атомов в отсутствие фермента очень редко приводят к химической реакции, поскольку в этом случае редко атомы оказываются в правильной ориентации.