АКТИВАТОРЫ ФЕРМЕНТОВ
1) ПУТЕМ ЗАЩИТЫ Ф. ОТ ИНАКТИВИР. ВЛИЯНИЙ
2) ПУТЕМ ВОЗДЕЙСТВИЯ НА СУБЪЕДИНИЦЫ БЕЛКОВ Ф.
Ферменты-протеинкиназы имеют 4-ную структуру, состоят их 2-х субъединиц - каталитической и регуляторной. Активатор воздействует на регуляторную, а в результате обнажается каталитическая субъединица:
Аллостерические ферменты.
Аллостерические, или регуляторные, ферменты имеют 2 центра:
1. каталитический центр для связывания субстрата и превращения его в продукт;
2. аллостерический, или регуляторный, центр для связывания регулирующего метаболита, который называется модулятором или аллостерическим эффектором. Аллостерический центр специфичен по отношению к своему модулятору.
Когда ингибирующий модулятор связывается с аллостерическим центром, фермент переходит в менее активную или совсем неактивную форму. При снижении концентрации ингибитора в клетке он покидает аллостерический центр и фермент вновь переходит в активное состояние. Модуляторы способны управлять конформацией активного центра таким образом, что присоединение субстрата либо облегчается значительно, либо вовсе становится невозможным:
Часто ингибитором служит конечный продукт реакции, например в мультиферментных системах: первый регуляторный фермент ингибируется конечным продуктом мультиферментной системы.
Кроме ингибиторов существуют и положительные модуляторы, или активаторы, которые, связываясь с аллостерическим центром, ведут к увеличению активности фермента. Некоторые аллостерические ферменты подвержены влиянию 2 и более модуляторов (один-активирует, другой-ингибирует фермент). У таких более сложных ферментов каждый модулятор имеет свой аллостерический центр связывания.
Молекулы аллостерических ферментов обычно намного крупнее и сложнее по сравнению с молекулами простых ферментов. Большинство из них состоит из 2 или более полипептидных цепей или субъединиц. Кинетика реакций, катализируемых аллостерическими ферментами, отклоняется от классического уравнения Михаэлиса-Ментен. Это один из признаков, по которому они впервые обнаружены.