УРОВНИ ОРГАНИЗАЦИИ БЕЛКОВОЙ МОЛЕКУЛЫ
Класс белков Пример
БЕЛКИ
Белки, или протеины ( в пер. с греч. – «первые», «важнейшие»), составляют боле половины сухого веса большинства организмов. Белки – это не только более многочисленные, но и исключительно разнообразные по своим функциям макромолекулы. Они представляют собой линейные полимеры аминокислот (М.м. 5 тыс. – 1 млн Дальтон). Это высокомолекулярные соединения. Поразительно то, что все белки во всех организмах, независимо от их функции или биологической активности, построены из одного и того же основного набора – 20 стандартных аминокислот, каждая из которых, взятая в отдельности, не обладает никакой биологической активностью. Что же тогда придает одному белку ферментативную активность, другому – гормональную, а третьему – свойства антитела? Как белки различаются химически? Ответ прост: белки отличаются друг от друга характерной только для каждого из них последовательностью аминокислот. Аминокислоты – это алфавит белковой структуры; соединив их в различном порядке, можно получить огромное число последовательностей и, значит, огромное число разнообразных белков.
Рассмотрим классификацию белков, основанную на их биологических функциях.
1.Ферменты ® Рибонуклеаза
(биологические катализаторы) Трипсин
Это самый многообразный класс белков. Почти все химические реакции, в которых участвуют присутствующие в клетке органические биомолекулы, катализируются ферментами. К настоящему времени открыто более 2 тыс. различных ферментов, обнаруженных у разных организмов; каждый из них служит катализатором какой-то определенной химической реакции.
2. Транспортные белки® Гемоглобин
Переносят вещества из одних Сывороточный
органов и тканей в другиеальбумин
Например, гемоглобин, содержащийся в эритроцитах крови, при ее прохождении через легкие связывает кислород и доставляет его к периферическим тканям, где кислород высвобождается и используется для окисления компонентов пищи – процесса, в ходе которого производится энергия.
В клеточных мембранах присутствует еще один тип транспортных белков, которые способны связывать глюкозу, аминокислоты и другие пищевые вещества и переносить их через мембрану внутрь клетки.
3. Пищевые и запасные белки ® Яичный
альбумин
(яйцо)
В семенах многих растений запасены Казеин (молоко)
пищевые белки, потребляемые на Ферритин
первых стадиях развития зародыша. (в животных тканях)
Например, белки семян пшеницы,
кукурузы, риса
4. Сократительные и двигательные ®Актин
белкиМиозин
Актин и миозин – белки, обеспечивающие мышечное сокращение
5. Структурные белки® Коллаген
Эластин
Кератин
Белки– обязательные компоненты всех структур в клетке. Многие белки образуют волокна, навитые друг на друга или уложенные плоским слоем. Они выполняют опорную или защитную функцию, скрепляют биологические структуры и придают им прочность. Главным компонентом хрящей и сухожилий является белок коллаген, имеющий очень высокую прочность на разрыв. Связки содержат эластин – белок, способный растягиваться в 2-х измерениях. Волосы, ногти и перья состоят из прочного белка кератина.
6. Защитные белки ® Антитела
Фибриноген
Тромбин
Змеиные яды
Бактериальные
токсины
(дифтерийный токсин)
Беки обеспечивают иммунитет организма.
Антитела, или иммуноглобулины – это белки, образующиеся у позвоночных, вырабатываются в лимфоцитах. Они распознают проникшие в организм бактерии, вирусы или чужеродные белки и связываются с ними с образованием осадка. Кроме того, защитные белки предохраняют организм от повреждений. Например, фибриноген и тромбин – белки, участвующие в процессе свертывания крови, предохраняют организм от потери крови.
Змеиные яды, бактериальные токсины, токсичные белки растений (рицин), по-видимому, также выполняют защитные функции.
7. Регуляторные белки® Инсулин
Гормон роста
Кортикотропин
Репрессоры
Регуляторные белки – это гормоны. Например, инсулин регулирует обмен глюкозы (при недостатке инсулина развивается сахарный диабет). Гормон ростасинтезируется в гипофизе. Регулирует рост организма. Другие регуляторные белки, называемые репрессорами, регулирует биосинтез ферментов в бактериальных клетках.
8. Другие белки.
Имеется много других белков, функции которых необычны, что затрудняет их классификацию.
Моннелин – белок, образующийся в одном из африканских растений. Имеет очень сладкий вкус, но не способствует ожирению. Поэтому может быть использован вместо сахара для подслащивания пищи.
Плазма крови некоторых антарктических рыб содержит белки со свойствами антифриза, предохраняющие кровь этих рыб от замерзания.
Поразительно, что все эти белки, различные по своим свойствам и функциям, построены из одних и тех же 20 аминокислот. Однако белки необязательно содержат все аминокислоты. Аминокислотная последовательность является специфической для каждого белка.
Первичная структура белка – это последовательность расположения аминокислот в молекуле белка. Именно первичная структура определяет свойства белковой молекулы. Впервые в 1951 г. Сенгер расшифровал структуру инсулина – гормона поджелудочной железы. Инсулин регулирует обмен углеводов в организме. Было установлено, что молекула бычьего инсулина состоит из 51 аминокислотного остатка. 2 полипептидные цепи: цепь А из 21 аминокислоты и цепь В из 30 аминокислот связаны 2 дисульфидными мостиками (- S – S - ). Для биологической активности инсулина необходимы обе цепи – А и В. Более того, необходимо, чтобы обе поперечные дисульфидные связи оставались нерасщепленными.
Вторичная структура белка обусловливается положением первичной структуры в пространстве.
Аминокислоты в молекуле белка связаны друг с другом пептидными связями. В начале 50-х гг. американские ученые Полинг и Кори выяснили структуру пептидной связи с помощью рентгеноструктурного анализа.
Свойства пептидной связи:
1. планарность связи. 4 атома пептидной связи и 2 присоединенных a-углеродных атома лежат в одной плоскости;
2. атомы О и Н пептидной связи имеют транс-ориентацию.
Остов полипептидной цепи состоит из ряда жестких плоскостей, разделенных замещенными метиленовыми группами (- CHR -);
3. остатки радикалов аминокислот по отношению к основной полипептидной цепи находятся в транс-положении;
4. в таких структурах возможно максимальное образование водородных связей за счет атома водорода и рядом стоящего отрицательно заряженного атома O , т.е. возможно образование водородной связи между пептидными группами;
5. длина связи С – N в пептидной цепи равна 0, 132 нм. Это промежуточное значение между длиной двойной = ковалентной связи (0,121 нм) и ординарной ковалентной связи (p-связи), т.е. связь С – N имеет частично характер двойной связи. Следовательно, вращение вокруг оси С – N затруднено (это имеет важное значение для формирования третичной структуры белка.)
Полипептидная цепь в вытянутом виде существовать не может. Полинг и Кори обнаружили, что она закручивается в спираль. Закручивание полипептидной цепи белка в спиралеобразную структуру происходит вследствие взаимодействия посредством образования водородных связей между кислородом карбонильной группы i- того аминокислотного остатка и водородом амидогруппы i+4 аминокислотного остатка.
Свойства a-спирали:
1. на 1 виток спирали приходится примерно 3,6 аминокислотных остатка; 1 виток спирали занимает вдоль оси примерно 0,54 нм;
2. на 1 аминокислотный остаток приходится в a-спирали примерно 0,15 нм.
3. R- группы аминокислот направлены наружу от остова пептидной связи, образующего спираль.
4. a-спираль является правозакрученной.
Существует ряд аминокислот в полипептидной цепи, которые препятствуют образованию a-спирали, разрыхляют ее. Например, аминокислоты: пролин, глицин, серин, аспаргин. В местах с пролином спираль прерывается. В этом месте возникает петля или изгиб.
Не все пептидные цепи могут существовать в a-спиральной форме. Стремление цепи к образованию стабильной a-спирали определяется структурой и последовательностью R- групп в цепи. Если близко расположенные R- группы одинаково заряжены, то их отталкивание препятствует образованию внутрицепочечных водородных связей, a-спираль не образуется. Например, в белке миоглобине только 70 % цепи спирализованы.
Наряду с альфа-спиралями в образовании вторичной структуры белка принимают также участие b- структуры параллельная и антипараллельная, и b- изгиб.
Альфа-спираль, как одна из форм вторичной структуры белков 
Альфа-спираль образуется с помощью водородных связей между кислородом карбонильной группы i-того аминокислотного остатка и водородом аминогруппы i+4 аминокислотного остатка.