Лекция № 2. АМИНОКИСЛОТЫ

Аминокислоты -производные карбоновых кислот, имеющие аминогруппу в a- положении. Классифицируются по строению, характеру заряженности и заменимости-незаменимости.

Аминокислоты являются карбоновыми кислотами, содержащими аминную и карбоксильную группы, которые находятся у одного и того же углеродного атома. В организме человека найдено около 70 аминокислот, причем 20 из них входят в состав белков. Это так называемые протеиногенные аминокислоты. Применительно к аминокислотам используют как систематическую номенклатуру, так и тривиальные названия. Последние чаще всего связаны с источником их получения. Так, тирозин был впервые выделен из сыра (от греч.tyros-сыр), аспарагиновая кислота – из спаржи (от лат.asparagus- спаржа) и т.д. Аминокислоты кроме карбонильной и аминной группировок содержат боковые радикалы, причем именно эти химические группировки определяют большинство свойств той или иной аминокислоты. В общем виде формула аминокислоты может быть представлена следующим образом:

Классификация по строению.

а) моноаминомонокарбоновые;

б) диаминомонокарбоновые (лизин, аргинин, цитруллин)

в) моноаминодикарбоновые (аспарагиновая и глутаминовая кислоты);

г) диаминодикарбоновые (цистин).

Название по номенклатуре IUPAC формируется, как у карбоновых кислот вообще, с перечислением имеющихся в углеродной цепи заместителей. Например, аминокислота лизин, имеющая строение:

будет называться 2,6-диаминогексановая, а серин, соответственно, 2-амино-3-гидроксипропановая кислота. Однако, на практике, названия по номенклатуре IUPAC по отношению к протеиногенным аминокислотам никогда не применяют, обходясь исторически сложившимися тривиальными названиями. Исключение составляют лишь аспарагиновая и глутаминовая кислоты, для которых весьма часто используют названия аспартат и глутамат, соответственно.

Очень важным свойством аминокислот является строение так называемого бокового радикала R, поскольку остальная часть молекулы, включающая карбоксильную группу, аминогруппу, асимметрический атом углерода и водород для всех протеиногенных аминокислот совершенно одинакова:.

Наличие в боковом радикале R функциональных групп, таких, как сульфгидрильная –SH, карбаминовая H₂N-C(=O)- , гидроксильная HO- , аминогруппа H₂N-, карбоксильная HOOC- и некоторые другие, оказывает решающее значение не только при формировании вторичной, третичной и четвертичной структур белковой молекулы, но и на ее биологические функции. В водных средах при различных значениях рН эти группы отвечают за формирование электрических зарядов белковой молекулы, ее растворимость и ряд других физико-химических свойств. Например, замена одного-единственного аминокислотного остатка (глутаминовой кислоты в положении 6) в полипептидной цепи субъединицы гемоглобина на остаток аминокислоты валин приводит к такому изменению свойств молекулы гемоглобина, что это вызывает патологию, называемую “серповидноклеточная анемия”.

По характеру заряженности боковых радикалов аминокислоты подразделяют на:

а) неполярные гидрофобные (ГЛИ, АЛА, ВАЛ, ЛЕЙ, ИЛЕ, ПРО, ФЕН, ТИР, ТРИ, МЕТ);

б) полярные, но незаряженные (СЕР, ТРЕ, ЦИС, АСН, ГЛН);

в) полярные с отрицательным зарядом (АСП, ГЛУ);

г) полярные с положительным зарядом (ЛИЗ, АРГ, ГИС).

В зависимости от того, могут ли аминокислоты синтезироваться в организме или должны поступать в составе пищи, различают:

а) ЗАМЕНИМЫЕ,

б) НЕЗАМЕНИМЫЕ АК (лейцин, изолейцин, валин, лизин, гистидин, метионин, фенилаланин, треонин, триптофан). В детском возрасте также незаменимой является АК АРГИНИН.

Для человека АРГ, ТИР- полузаменимые, а для курицы- незаменимые.

Список 20 протеиногенных аминокислот млекопитающих:

название	структура (R-CH(NH2)-COOH)		*	**
ГЛИЦИН	NH2-CH2-COOH	ГЛИ	G
АЛАНИН	CH3-CH(NH2)-COOH	АЛА	A
ВАЛИН	(CH3)2CH-CH(NH2)-COOH	ВАЛ	V	Н
ЛЕЙЦИН	CH3-CH(CH3)-CH2-CH(NH2)-COOH	ЛЕЙ	L	Н
ИЗОЛЕЙЦИН	CH3-CH2-CH(CH3)-CH(NH2)-COOH	ИЛЕ	I	Н
СЕРИН	HO-CH2-CH(NH2)-COOH	СЕР	S
ТРЕОНИН	CH3-CH(OH)-CH(NH2)-COOH	ТРЕ	T	Н
ЦИСТЕИН	HS-CH2-CH(NH2)-COOH	ЦИС	C
МЕТИОНИН	CH3-S-(CH2)2-CH(NH2)-COOH	МЕТ	M	Н
ЛИЗИН	NH2-(CH2)4-CH(NH2)-COOH	ЛИЗ	K	Н
АРГИНИН	NH2-C(=NH)-NH-(CH2)3-CH(NH2)-COOH	АРГ	R	ПЗ
АСПАРАГИНООВАЯ К-ТА	COOH-CH2-CH(NH2)-COOH	АСП	D
АСПАРАГИН	NH2-C(=O)-CH2-CH(NH2)-COOH	АСН	N
ГЛУТАМИНОВАЯ К-ТА	HOOC-(CH2)2-CH(NH2)-COOH	ГЛУ	E
ФЕНИЛАЛАНИН	Ph-CH2-CH(NH2)-COOH	ФЕН	F	Н
ГЛУТАМИН	NH2-C(=O)-(CH2)2-CH(NH2)-COOH	ГЛН	Q
ТИРОЗИН	HO-Ph-CH2-CH(NH2)-COOH	ТИР	Y	ПЗ
ТРИПТОФАН		ТРИ	W	Н
ГИСТИДИН		ГИС	H	Н
ПРОЛИН		ПРО	P

*- однобуквенное международное обозначение

**- н- незаменимая; пз- полузаменимая; остальные- заменимые

Небелковые и редковстречающиеся аминокислоты:

ОКСИЛИЗИН (много в коллагене) NH₂-CH₂-CH(OH)-(CH₂)₂-CH(NH₂)-COOH

a,g-ДИАМИНОПИМЕЛИНОВАЯ (только у бактерий) HOOC-CH(NH₂)-(CH₂)₃-CH(NH₂)-COOH

a-АМИНОАДИПИНОВАЯ (в белке зерна кукурузы) HOOC-(CH₂)₃-CH(NH₂)-COOH

НЕПРОТЕИНОГЕННЫЕ АМИНОКИСЛОТЫ: b-АЛАНИН NH₂-(CH₂)₂-COOH

ОРНИТИН

ЦИТРУЛЛИН

 

g-АМИНОМАСЛЯНАЯ КИСЛОТА NH₂-(CH₂)₃-COOH