Характеристика белков сыворотки крови

Белки плазмы крови

Железодефицитные анемии

 

Железодефицитные анемии развиваются в результате нарушения обмена железа. Встречаются чаще других форм анемий.

Основные причины:

- хронические кровопотери;

- нарушения всасывания железа в ЖКТ (язвы, опухоли после операций на ЖКТ);

- повышенная потребность организма в железе (при беременности, у детей);

- недостаток железа в пище (как правило у детей, получающих мало мясной пищи).

Характерные признаки железодефицитных анемий:

- понижение концентрации гемоглобина (в единице объема крови) и числаэритроцитов в периферической крови;

- снижение уровня сывороточного железа;

- снижение насыщения трансферрина железом;

- снижение концентрации ферритина;

- повышение железосвязывающей способности сыворотки крови.

Железодефицитные анемии сопровождаются задержкой роста и развития (у детей), слабостью, снижением работоспособности, восприимчивостью к инфекциям.

 

Из 10 % сухого остатка плазмы крови на долю белков приходится около 7 %. Плазма крови, лишенная фибриногена, называется сывороткой. Содержание белков в сыворотке крови в норме составляет 65-85 г/л.

Белки плазмы крови выполняют множество функций.

1. Транспортная (альбумины, трансферрин, транскортин и др.).

2. Защитная:

- белки системы свертывания крови способствуют сохранению постоянного количества крови в сосудистом русле при повреждениях;

- γ-глобулины обеспечивают иммунную защиту;

- белки системы комплемента.

3. Поддержание онкотического (коллоидно-осмотического) давления крови (альбумины).

4. Регуляция кислотно-основного равновесия (белковая буферная система).

5. Белки плазмы крови являются резервом аминокислот для организма.

 

Белки системы комплемента –к этой системе относятся 20 белков, циркулирующих в крови в форме неактивных предшественников. Их активация происходит под действием специфических веществ, обладающих протеолитической активностью. Продукты протеолиза обладают высокой биологической активностью.

Биороль белков системы комплемента:

- защитная функция, обеспечивают лизис бактериальных клеток;

- регуляция проницаемости и тонуса сосудов;

- обеспечивают хемотаксис клеток;

- обеспечивают взаимодействие между клетками (реакции агрегации тромбоцитов).

 

Существует два пути активации белков системы комплемента:

- классический – инициируется иммуноглобулинами и их комплексами с антигенами;

- альтернативный – инициируется микробными полисахаридами и липополисахаридами бактериальных клеток.

Белки кининовой системы – кинины, биологически активные пептиды, сходные по происхождению, строению и биологическим свойствам. К ним относятся брадикинин и каллидин. Кинины образуются в тканях и в крови из неактивных белков-предшественников кининогенов, которые синтезируются в печени. Кининогены подвергаются ферментативному расщеплению под действием калликреинов, которые имеются в плазме, клетках крови и во многих органах. Тканевые калликреины освобождают из кининогенов каллидин (10 аминокислотных остатков), а плазменные калликреины – брадикинин (9 аминокислотных остатков).

Биороль белков кининовой системы:

- расслабляют гладкие мышцы кровеносных сосудов (сосудорасширяющее действие);

- снижают артериальное давление;

- повышают проницаемость капилляров;

- стимулируют сокращения сердца;

- вызывают сокращение гладких мышц бронхов, матки, кишечника;

- раздражают болевые рецепторы;

- участвуют в развитии воспалительных реакций.

Белки-ингибиторы протеолиза – способны ингибировать трипсин и другие протеолитические ферменты. Основной представитель α₁-антитрипсин. Содержание в норме 2,5 – 4 г/л, при воспалительных процессах в организме их содержание увеличивается до 5 – 7 г/л. Эти белки освобождаются из лизосом при разрушении бактериальных клеток и обеспечивают минимальное повреждение тканей.

Белки острой фазы. Содержание некоторых белков в плазме крови может резко увеличиваться при острых воспалительных процессах и некоторых других патологических состояниях (травмы, ожоги, инфаркт миокарда). Такие белки называют белками острой фазы, так как они принимают участие в развитии воспалительной реакции организма. Основной индуктор синтеза большинства белков острой фазы в гепатоцитах – полипептид интерлейкин, освобождающийся из мононуклеарных фагоцитов.

К белкам острой фазы относят С-реактивный белок, гаптоглобин, кислый гликопротеин, α₁-антитрипсин (см. выше), фибриноген.

С-реактивный белок, соединяясь с бактериальными полисахаридами или фосфолипидами поврежденных тканей, может активировать систему комплемента. В сыворотке крови здорового организма С-реактивный белок отсутствует, но обнаруживается при многих патологических состояниях, сопровождающихся воспалением и некрозом тканей в острой период болезни. Так, при обострении ревматоидного артрита его концентрация может возрастать в 30 раз по сравнению с нормой. С переходом в хроническую фазу заболевания С-реактивный белок исчезает из крови.

Гаптоглобин составляет примерно четверть всех α₂-глобулинов. Гаптоглобин при внутрисосудистом гемолизе эритроцитов образует комплекс с гемоглобином, который разрушается в клетках РЭС. Образование такого комплекса предотвращает потери организмом железа, содержащегося в гемоглобине. Гаптоглобин также относят к белкам острой фазы, его содержание в крови повышается при острых воспалительных заболеваниях. Например, снижение концентрации гаптоглобина в крови наблюдают при гемолитической анемии.