Первичная структура белка

Последовательное соединение аминокислот в полипептидной цепи приводит к образованию первичной структуры белка. ( см. лекцию «Аминокислоты»). Образуется

особая пептидная группа -C(O)- NH-

Строение первичной структуры природного белка имеет стабильную архитектуру :

по всей ее длине повторяется фрагмент: между пептидными группами располагается атом углерода, связанный с радикалом и атомом водорода. Атом углерода находится в состоянии гибридизации sp³. Пептидная группа имеет плоскостное строение , четыре атома располагаются в одной плоскости.

 

пептидная группа

- NH - СН- СО- NH - СН- СО- .

| |

R₁ R ₂ sp³

 

Строение пептидной группы в 1948 – 1955 гг. изучали Л.Полинг и Р.Кори. Они обнаружили особый характер этой связи: возникает система сопряжения, вследствие сопряжения возможно предположить возникновение двух «резонансных» структур, исчезает возможность свободно поворота вокруг связи - С—N-, атомы кислорода и водорода в природных белках располагаются в транс- положении. Углы между связями в пределах 116- 125⁰.

 

 

Н

\ / \ + /

C — N ^б+ <———> C = N атомы С, О , N - sp²

// \ / \

O ^{б- –} O

Резонансные структуры

Если в составе первичной цепи имеются циклические аминокислоты( пролин, оксипролин) , то пептидная цепь может принять плоское цис- строение.