Структура ферментов.

Классификация. Номенклатура.

Характеристика.

ФЕРМЕНТЫ

Гемаглобинопатии

Обусловлены наличием аномального НЬ. У них изменяется одно из трёх свойств:

1. растворимость

2. сродство к О2

3. устойчивость к денатурации.

1). НЬ с изменённой растворимостью. HbS - серповидно-клеточный, в Б-цепях НЬ в 6 положении заменяются аминокислотные остатки, изменяется форма, повышается ломкость, укорачивается продолжительность жизни ЭЦ.

Талассемии - нарушение синтеза цепи НЬ. а - талассемия - а - цепи, b-b- (3 - цепей, следовательно изменяется продукция эритроидных клеток в костном мозге и насыщение ЭЦНЬ.

2). Метгемоглобин - в нём железо трехвалентно

Восстановление метНЬ в нормальный происходит с участием витамина С и фермента НАДФН - метгемоглобинредуктазы. Развивается при:

а), отравлениях NO3 ,Br- , NО-2, анилином, особая опасность: нитратсодержащая вода для

новорожденных,

б), наследственный дефицит фермента метгемоглобинредуктазы.

Карбоксигемоглобин. Сродство НЬ человека к СО в 200 раз выше,чем к О2, т.к. СО

вытесняет О2 из оксиНЬ, при отравлении СО на коже и в тканях жертвы проявляется

ярко-вишнёво-розовый цвет

Ферменты - биокатализаторы, ускоряющие скорость химических реакций в организме, в реакциях не расходуются, катализируют как прямую, так и обратную реакции, катализируют не более 1 хим. реакции, увеличивают скорость хим. реакции при обычной температуре, обладают высокой степенью специфичности, могут регулироваться. С термодинамической точки зрения ускоряют реакции за счет снижения энергии активации, путем увеличения числа активированных молекул, становятся реакционно-способными на более низком энергетическом уровне.

Энергия активации - энергия, необходимая для перевода всех молекул 1 моля вещества в

активированное состояние при данной температуре.

Название: 1. субстрат 2. тип катализируемой реакции с окончанием «аза»

Классы ферментов (в основе классификации лежит специфичность ферментов).Для

некоторых используются тривиальные названия (пепсин, трипсин).

1. оксидоредуктазы (ОВР)
НАД, ФАД '

2. трансферазы(перенос отдельных групп атомов кроме Н от одной молекулы к другой) Аминотрасфераза

3. гидролазы (гидролиз пептидных, эфирных связей с участием воды - ферменты ЖКТ)

4. лиазы (отщепление групп от субстрата без воды с образованием двойных связей, или
присоединение групп по = связи) Амидинлиаза, фумаратгидротаза

5. изомеразы(взаимопревращение изомеров) Рацемаза

6. лигазы или синтетазы (образование связей в реакциях конденсации у различных соединений с использованием энергии АТФ или витамина Н(биотин))
Глутаминсинтетаза

Все ферменты - глобулярные белки, состоящие из одной или нескольких ППЦ в

третичной структуре. Имеют активный центр (АЦ) - это участок, образованный

боковыми радикалами аминокислотных остатков, отдаленных друг от друга, которые на

уровне третичной структуры формируют центр. К нему присоединяется субстрат,

который обладает пространственным и химическим сродством к нему

(комплиментарностью).

Субстрат - это лиганд или вещество, которое подвергается химической модификации

при взаимодействии с АЦ фермента.

АЦ содержит якорный участок, который не играет каталитической роли, а служит для

специфического связывания субстрата; каталитический центр, который участвует в

химической модификации. Кроме АЦ в молекуле фермента может присутствовать

аллостерический центр (регуляторный), при помощи него осуществляется регуляция

активности фермента.

Аллостерический центр содержат ферменты, состоящие из нескольких субъединиц, эти ферменты являются ключевыми в различных метаболических путях. Часто молекулы фермента содержат небелковый компонент, от которого зависит его активность - кофактор. Комплекс белковой части и кофактора называют холоферментом. К кофакторам относят: ионы металлов и коферменты (орг.соединения).

Более 25% ферментов прочно связаны с ионами металлов.

Различают:

1. металлоферменты - содержат ионы металлов, имеющих функциональное значение,
которые в ходе очистки не отделяются от фермента

2. ферменты, активируемые металлами - связаны с металлом менее прочно, но для
проявления активности фермента необходимо добавление металла в среду.

В отличие от ионов металлов коферменты участвуют в химической реакции. Коферменты являются переносчиками различных групп и их рассматривают как второй субстрат. Коферменты претерпевают химические превращения, противоположные тем, которые происходят с субстратом (в ОВР субстрат окисляется, а кофермент -восстанавливается).