Третичная структура

Вторичная структура

1951 г. - была расшифрована вторичная структура (тугозакрученная основная цепь полипептида, которая составляет внутреннюю часть стержня, боковые цепи направлены наружу, располагаясь по спирали) Все -С=О- N-H- группы оснований цепи связаны водордными связями.

Водородные связи делают а - спираль более устойчивой.

Другой тип вторичной структуры - это р - складчатый слой. Это параллельно лежащие полипептидные цепи, которые сшиты водородными связями. Возможно закручивание таких р - образований, что придает белку большую прочность.

Третий тип вторичной структуры характерен для коллагена. Каждая из трех полипептидных цепей предшественника коллагена (тропоколлаген) имеет форму спирали. Три такие спирализованные цепи закручиваются относительно друг друга, образуя тугую нить.

Специфика такого типа структуры обусловлена наличием водородных связей сугубо между остатками глицина, пролина и гидроксипролина, а также внутри- и межмолекулярных ковалентных поперечных связей.

Обусловлена взаимодействием аминокислотных остатков, далеко отстоящих друг от друга в линейной последовательности. Факторы поддержания:

1. водородные связи

2. гидрофобные взаимодействия (нужны для структуры и биологических функций
белка)

3. дисульфидные и солевые мостики

4. ионные и ван-дер-ваальсовы связи.

В большинстве белков на поверхности молекул находятся остатки аминокислотных радикалов, обладающих гидрофильными свойствами. УВ - радикалы, которые являются гидрофобными расположены внутри молекул. Такое распределение имеет важное значение в формировании нативной структуры и свойств белка.

В результате белки имеют гидрарную оболочку, а стабилизация третичной структуры во многом обусловлена гидрофобными взаимодействиями. Например, 25-30% аминокислотных остатков в молекулах глобулина имеют выраженные гидрофобные радикалы, 45-50% содержат ионные и полярные радикальные группы.

Боковые цепи аминокислотных остатков, которые отвечают за структуру белков различают по размеру, форме, заряду и способности образовывать водородные связи, также по химической реактивности:

1. алифатические боковые цепи, например, у валина, аланина. Именно эти остатки
формируют гидрофобные взаимодействия.

2. гидроксилированные алифатические (серии, треонин). Эти аминокислотные
остатки принимают участие в формировании водородных связей, а также сложных
эфиров, например, с серной кислотой.

3. ароматические - это остатки фенилаланина, тирозина, триптофана.

4. аминокислотные остатки с основными свойствами (лизин, аргинин, гистидин).
Преобладание в полипептидной цепи таких аминокислот придает белкам основные
свойства.

5. остатки, обладающие кислотными свойствами (аспарагиновая и глутаминовая
кислоты)

6. амидные (аспарагин, глутамин)

7. содержащие серу (метионин, цистеин)

Белки, содержащие несколько полипептидных цепей, обладают четвертичной структурой. Здесь подразумевается способ укладки цепей относительно друг друга. Такие ферменты называют субъединицами. В настоящее время принято использовать термин «домен», которым обозначают компактную глобулярную единицу белковой молекулы. Многие белки состоят из нескольких таких единиц с массой от 10 до 20кДа. В белках большой молекулярной массы отдельные домены соединяются относительно гибкими участками ППЦ. В организме животных и человека присутствуют ещё более сложные структурные организации белков, примером которых могут быть мультиферментные системы, в частности пируватдекарбоксилазный комплекс.