Механизмы специфичности

Стереоспецифичность аспартазы к транс-изомеру субстрата

Ферменты проявляют специфичность

Зависимость от концентрации фермента

Зависимость скорости реакции от концентрации субстрата

При увеличении концентрации субстрата скорость реакции сначала возрастает соответственно подключению к реакции новых молекул фермента, затем наблюдается эффект насыщения, когда все молекулы фермента взаимодействуют с молекулами субстрата. При дальнейшем увеличении концентрации субстрата между его молекулами возникает конкуренция за активный центр фермента и скорость реакции снижается.

При увеличении количества молекул фермента скорость реакции возрастает непрерывно и прямо пропорционально количеству фермента, т.к. большее количество молекул фермента производит большее число молекул продукта.

  Зависимость скорости реакции от концентрации субстрата   Зависимость скорости реакции от концентрации фермента

Специфичность, т.е. высокая избирательность действия ферментов, основана на комплементарностиструктуры субстрата и активного центра фермента.

1. Стереоспецифичность– катализ только одного из стереоизомеров, например:

· специфичность к L- или D-аминокислотам – например, почти все ферменты человека взаимодействуют с L-аминокислотами,

· специфичность к цис- и транс-изомерам. Например, аспартазареагирует только с транс-изомером – фумаровой кислотой, но не с малеатом (цис-изомер).

 

 

Реакция расщепления мочевины

2. Абсолютная специфичность – фермент производит катализ только одного вещества. Например, расщепление мочевины уреазой.


3. Групповая специфичность – катализ субстратов с общими структурными особенностями, т.е. при наличии определенной связи или химической группы:

· например, наличие пептидной связи: • бактериальный фермент субтилизинспецифичен к пептидной связи независимо от строения образующих ее аминокислот, • пепсинкатализирует разрыв пептидной связи, образованной карбоксильными группами ароматических аминокислот, • тромбинрасщепляет пептидную связь только между аргинином и глицином.

· например, наличие ОН-группы: алкогольдегидрогеназа окисляет до альдегидов одноатомные спирты (этанол, метанол, пропанол).

4. Относительная групповая специфичность – превращение субстратов с некоторыми общими признаками. Например, цитохром Р450 окисляет только гидрофобные вещества, которых насчитывается около 7000.

В общем виде все сводится к комплементарному взаимодействию фермента и субстрата. При этом функциональные группы субстрата взаимодействуют с соответствующими им функциональными группами фермента. Наличие субстратной специфичности объясняют две гипотезы:

1. Теория Фишера (модель "жесткой матрицы", "ключ-замок") – активный центр фермента строго соответствует конфигурации субстрата и не изменяется при его присоединении. Эта модель хорошо объясняет абсолютную специфичность, но не групповую.