Реакция, катализируемая оксидазами D- и L-аминокислот

Прямое окислительное дезаминирование

Катаболизм аминокислот начинается с удаления аминогруппы

Типы дезаминирования

Существуют 4 типа дезаминирования

Реакция метилирования

Реакция с участием моноаминоксидазы

Обезвреживание биогенных аминов

Физиологические эффекты

Реакции синтеза дофамина

Является медиатором дофаминовых рецепторов в подкорковых образованиях ЦНС, в больших дозах расширяет сосуды сердца, стимулирует частоту и силу сердечных сокращений, расширяет сосуды почек, увеличивая диурез.

Существуют два типа реакций инактивация биогенных аминов – дезаминированиеи метилирование.

Дезаминированиепротекает с образованием свободного аммиака и с участием ФАД. Катализирует реакциюмоноаминоксидаза, она обнаружена во многих тканях, но наиболее активна в печени, желудке, почках, кишечнике, нервной ткани.

 

Метилированиебиогенного амина происходит при наличии у него гидроксильной группы (дофамин, серотонин). В реакции принимает участие активная форма метионина – S-аденозилметионин (SAM), образуется метилированная форма амина и S-аденозилгомоцистеин (SАГ).

 

Превращение аминокислот с участиемNH₂-группы сводится к ее отщеплению от углеродного скелета – реакции дезаминирования.

· внутримолекулярное– с образованием ненасыщенной жирной кислоты:

 

 

· восстановительное– с образованием насыщенной жирной кислоты:

 

 

· гидролитическое– с образованием карбоновой гидроксикислоты:

 

 

· окислительное– с образованием кетокислот:

 

У человекаокислительное дезаминирование является основным путем катаболизма аминокислот. Однако такие аминокислоты как серини гистидинмогут терять аминогруппу с использованием других типов дезаминирования, а треонинсразу подвергается прямому расщеплению до глицина и ацетальдегида.

 

У человека основным способом дезаминирования является окислительное дезаминирование. Выделяют два варианта окислительного дезаминирования: прямоеи непрямое.

Прямое дезаминирование катализируется одним ферментом, в результате образуется NH₃ и кетокислота. Прямое окислительное дезаминирование может идти в присутствии кислорода (аэробное) и не нуждаться в кислороде (анаэробное).

1. Аэробное прямое окислительное дезаминирование катализируется оксидазами D-аминокислот (D-оксидазы) в качестве кофермента использующими ФАД, и оксидазами L-аминокислот (L-оксидазы) с коферментом ФМН. В организме человека эти ферменты присутствуют, но практически неактивны.

 

2. Анаэробное прямое окислительное дезаминирование существует только для глутаминовой кислоты, катализируется только глутаматдегидрогеназой, превращающей глутамат в α-кетоглутарат. Фермент глутаматдегидрогеназа имеется в митохондриях всех клеток организма (кроме мышечных). Этот тип дезаминирования теснейшим образом связан с трансаминированиемаминокислот и формирует с ним процесс трансдезаминирования (см ниже).

 

Реакция прямого окислительного дезаминирования
глутаминовой кислоты