Белки, их строение и свойства.

Белками или белковыми веществами - называют высокомолекулярные полимеры, молекулы которых построены из остатков аминокислот. Исключительное свойство белков состоит в том, что способны самопроизвольно создавать определенную свойственную только данному белку пространственную структуру. Именно это свойство определят разнообразие функций выполняемых белками:

- через белки происходит передача генетической информации из поколения в поколение;

- строительная или структурная функция;

- каталитическая (ферменты);

- транспортная (гемоглобин, миоглобин);

- защитная (антитела, фибриноген крови, интерферон иммуноглобулин);

- сократительная (актин, миозин);

- гормональная (инсулин, гормон роста);

- резервная (казеин молока, глютин пшеницы).

Белки состоят из следующих составляющих: углерод (С) – 51-55%, кислород (О₂) – 21.5-23.5%, водород (Н) – 6.5-6.7%, азот (N) – 15.0-18.6% и сера (S) – 0.3-2.5%.

Большое количество белка содержится в продуктах животного происхождения (мясо – 14-22%), из растительного сырья высоким содержанием белка характеризуются зерновые (пшеница – 10,6%, крупа гречневая – 12,3%) и бобовые (горох – 20,5%, фасоль – 21%), в остальных растительных продуктах содержание белка незначительно (капуста – 1,8%, яблоки – 0,4%).

Однако ценность белка определятся в нем наличием так называемых «незаменимых аминокислот», то есть тех которые организм человека не способен синтезировать. К незаменимым аминокислотам относят – лейцин, изолейцин, валин, триптофан, фенилаланин, треонин, лизин и метионин. Отсутствие хотя бы одной незаменимой аминокислоты вызывает нарушение деятельности нервной системы, остановку роста и др.

Аминокислотный состав животных белков наиболее близок к составу белков человека. Животные белки, в основном, являются полноценными, тогда как растительные белки в большинстве своем неполноценны.

Пищевую ценность белков так же определят степень их усвоения. Так животные белки характеризуются большей усвояемостью (90%), чем растительные (60-80%). В порядке убывания скорости усвоения белков в желудочно-кишечном тракте человека продукты располагаются следующим образом: рыба> молочные продукты> мясо> хлеб> крупы.

Белковые вещества животного и растительного происхождения подразделяют на группы по следующим признакам:

· по степени сложности - простые и сложные;

· по форме молекулы – глобулярные и фибриллярные;

· по растворимости – водорастворимые (альбумины), солерастворимые (глобулины), спирторастворимые (проламины) и растворимые в растворах щелочей (глютелины).

Белки – это полимеры, состоящие из аминокислот. В молекуле аминокислоты содержаться функциональные группы, которые определяют свойства белков, а именно: аминогруппа – NH₂, карбоксильная группа – COOH. В молекуле белка имеется радикал R, имеющий различное строение. В общем виде, молекула белка представлен на рисунке 2.

 

H₂N – CH – СН₂ – CO – NH – CH₂ – …… - CO – NH – СН – СН₂ - СООН

R R

 

Рис. 2 Структурный элемент молекулы белка.

Белковые молекулы могут различаться по числу функциональных групп в аминокислотах, по строению боковых цепей. В структуре белка различают четыре уровня организации:

1. первичная структура – последовательность соединения аминокислот в полипептидную цепочку, в которой свободная аминогруппа одной аминокислоты соединена с карбоксильной группой другой аминокислоты.

2. вторичная структура – спиралевидная структура полипептидной цепи в пространстве. Скручивание в спираль происходит под действием водородных связей полярных групп соседних аминокислот.

3. третичная структура – проявляется в компактной упаковке спирали в пространстве.

4. четвертичная структура – представлена соединением в одну субъединицу нескольких полипептидных цепей, соединенных между собой не ковалентными связями (водородными, гидрофобными и т.д.) и ориентированных определенным образом в пространстве в виде глобул или волокон.

В создании вторичной, третичной и четвертичной структур участвуют водородные, ионные и гидрофобные связи. Солевые связи возникают между основными и кислотными группами белка. Гидрофобное взаимодействие возникает между неполярными участками белковой молекулы.