I стадия. Образование ES-комплекса

Энзимы обладают высокой специфичностью действия, что позволило в 1890г. Э.Фишеру (Е.Fischer) выдвинуть гипотезу, согласно которой активный центр фермента взаимодействует с субстратом по принципу комплементарности, т.е. химического и геометрического соответствия, поэтому этот участок молекулы должен быть стабильным, жёстко структурированным и подходить к субстрату как «ключ к замку». Но позже было выяснено, что не все биокатализаторы обладают этим свойством, но эффект при этом осуществляют.

В 1959 г. Д. Кошландом была предложена новая интерпретация теории «ключа и замка». Согласно идее исследователя, активный центр фермента является гибкой структурой. Под действием электрофильных (э/ф) или нуклеофильных (н/ф) группировок субстрата данный участок, имея подобные радикалы, способен изменять свою конформацию. Таким способом субстрат наводит энзим на себя, производя при этом в своей молекуле пространственные перестройки. Эта теория получила название «индуцированного соответствия», или «индуцированного наведения». Более тесное сближение субстрата и активного центра позволяет им быстро взаимодействовать с последующим образованием энзим-субстратного комплекса.

II стадия. Активация ES-комплекса

Между э/ф и н/ф группами в ES-комплексе происходит перераспределение электронной плотности, в результате изменяется длина химических связей и провоцируется деформация молекулы субстрата; данное явление способствует понижению величины необходимой энергии активации Е_а и быстрому протеканию химических преобразований (III стадии).

III стадия. Образование EР-комплекса

В результате пространственной модификации структуры субстрата старые связи ослабляются, затем рвутся, возникают новые и формируется продукт реакции.

IV стадия. Распад EР-комплекса

Так как получившееся новое вещество отличается по конформации от субстрата, то оно не комплементарно активному центру фермента и комплекс распадается на составляющие.