Глікозідази.

Основною формою запасних вуглеводів у насінні і бульбах рослин є крохмаль. Ферментативні перетворення крохмалю лежать в основі багатьох харчових технологій.

a-Амілаза. Ці ферменти виявлені у тварин (в слині і підшлунковій залозі), в рослинах (проросле зерно пшениці, жита, ячменю), вони виробляються пліснявими грибами і бактеріями. Всі ці ферменти гідролізують крохмаль, глікоген і споріднені α-1,4-глікозидом з утворенням, головним чином, декстринів і невеликої кількості дисахариду – мальтози.

β–Амілаза. Це група ферментів в основному рослинного походження. Її джерелами є зерно пшениці, а також пшеничний і ячмінний солод, соєві боби, бульби картоплі.

β-Амілаза відщеплює мальтозу від кінця глікозидного ланцюга, розриваючи глікозидні зв'язки α-1,4 через один до тих пір, доки не зустрінеться точка розгалуження зі зв'язком α-1,6.

Нередукуючий кінець Амілоза Редукуючий кінець

Амілопектин

γ–Амілаза. продукується різними видами цвілевих грибів роду Aspergillus. Ці ферменти розщеплюють як амілозу, так і амілопектин до глюкози. Вони здатні гідролізувати α-1,4- та α-1,6-гликозидні зв'язки, тому даний фермент використовується в промисловості для ферментативного отримання глюкози.

Інулазаздійснює гідроліз інуліну та інших поліфруктозанів. У результаті утворюється фруктоза (95 %) і глюкоза (5 %).

Інулаза міститься в тих же рослинах (топінамбур, цикорій), в яких присутній інулін. Існують інулази мікробного походження.

Целлюлолітичні ферменти. Ферментативне руйнування целюлози і споріднених їй полісахаридів (геміцелюлози, лігніну) – складний процес, що вимагає участі комплексу ферментів.

Застосування целюлолитичних ферментів представляє великий інтерес, тому що може забезпечити отримання різних біотехнологічних продуктів (глюкози, етанолу, ацетону, мікробної біомаси).

Протеолітичні ферменти. Основний реакцією, яка каталізується протеолітичними ферментами, є гідроліз пептидного зв'язку в молекулах білків і пептидів. За сучасною класифікацією розрізняють ендо- та екзопептідази. Ферменти першої групи (ендопептідази) можуть гідролізувати глибинні пептидні зв'язки та розщеплювати молекулу білка на більш дрібні фрагменти; ферменти другої групи (екзопептідази) не можуть гідролізувати пептидні зв'язки, що знаходяться в середині ланцюга, і діють або з карбоксильного, або з амінного кінця ланцюга, відщеплюючи послідовно одну за іншою кінцеві амінокислоти. За типом походження протеази поділяють на рослинні, тваринні і мікробні.

Протеази тваринного походження вже давно і широко використовуються в харчовій промисловості.

Трипсин секретується підшлунковою залозою у вигляді неактивного попередника трипсиногену. Високоочищений трипсин застосовується для медичних цілей, а також у харчовій промисловості для виробництва гідролізатів.

Пепсинвиробляється слизової шлунка у вигляді пепсиногену. Пепсиноген перетворюється в активний пепсин під дією НС1.

Реннін – цей фермент має багато схожості з пепсином і міститься в соку четвертого відділу шлунка телят. Реннін утворюється з попередника – проренніна. Пепсин і ренін є основними компонентами промислових препаратів, які використовують для згортання молока.

Мікробні протеази – надзвичайно різноманітні і широко застосовуються (на їх частку припадає близько 40%-ів від усіх використовуваних ферментів). Найбільше застосування знайшли лужна серинова протеаза, яка використовується в миючих засобах; грибна протеаза з Мусоr, яка замінила телячі сичуга у виробництві сиру, а грибна протеаза з A. oryzae (в комплексі з амілазою), використовувана в хлібопеченні.