Кафедра биохимии

Кафедра биохимии

Утверждаю

Зав. каф. проф., д.м.н.

Мещанинов В.Н.

_____‘’_____________2007 г

КОНТРОЛЬ ДЛЯ СТУДЕНТОВ К ПРАКТИЧЕСКОМУ ЗАНЯТИЮ № 3

Тема контроля: «Механизм действия ферментов»

Факультеты: лечебно-профилактический, медико-профилактический, педиатрический.

2 курс.

Инструкция для студентов.

Тесты с I по V предусматривают выбор одного правильного ответа из нескольких предложенных.

Тест VI является тестовым заданием с блоком расширенного выбора. Тестовые задания этого типа начинаются с условия заданий, далее следует вводный вопрос и затем - варианты ответа. При работе с этим тестом сначала изучите его структуру, внимательно прочитайте вводный вопрос, каждое из двух заданий, а затем переходите к выбору ответа. Ответ должен представлять ряд цифр (например: 3, 2, 5, …), соответствующих последовательности превращений, происходящих в ферменте, при указанных в задании изменениях условий реакций.

Вариант 1.

I. Теория Кошланда предполагает наличие между активным центром фермента и субстратом соответствия:

1) жесткого геометрического до начала связывания с субстратом

2) изначально геометрического и электронного

3) геометрического, как результата конформационных изменений в ферменте под влиянием субстрата

4) геометрического и электронного, как результата конформационных изменений в ферменте в ходе связывания с субстратом

II. Ферменты, обладающие абсолютной специфичностью, катализируют:

1) один тип реакций с несколькими субстратами

2) единственную реакцию субстрата

3) две и более реакций одного субстрата

4) превращение одной стереохимической формы субстрата в нескольких реакциях

III. В таблице представлены данные, характеризующие зависимость скорости ферментативной реакции (V) от концентрации субстрата (S):

[S], мкМоль/л
V, мкМоль/л·мин

Кm для данной реакции составляет в мкМоль/л:

1) 1 2) 20 3) 100 4) 1000

IV. Фермент сахараза катализирует гидролиз олигосахаридов:

сахароза + Н₂О ―^{сахараза}→ глюкоза + фруктоза

рафиноза + Н₂О ―^{сахараза}→ глюкоза + фруктоза + галактоза

Если субстратом является сахароза, то Кm = 0,05 мМоль/л, если рафиноза, то Кm = 2,0 мМоль/л. При одинаковых концентрациях субстратов скорость реакции выше в случаях:

1) сахарозы 2) рафинозы

 

V. На рисунке представлена кинетическая кривая ферментативной реакции (1) и та же – в присутствии ингибитора (2):

Как видно, ингибитор увеличивает Кm, но не изменяет Vmax, это указывает на то, что имеет место ингибирование: 1) конкурентное обратимое 2) конкурентное необратимое 3) неконкурентное обратимое 4) неконкурентное необратимое

VI.

А. Фермент аргиназа расщепляет аргинин на орнитин и мочевину:

аргинин + Н₂О ―^{аргиназа}→ орнитин + мочевина

При увеличении температуры от 37 до 70ºС аргиназа активируется.

Б. Аланинаминотрансфераза (АЛТ) катализирует реакцию:

Ала + 2-оксоглутарат ←^АЛТ→ ПВК + Глу

При изменении рН от 7,4 до 5,0 активность АЛТ уменьшается.

Укажите цифрами последовательность событий, приводящих к уменьшению скорости реакции в каждом случае (А и Б):

1) нарушение комплиментарности активного центра и субстрата

2) изменение конформации фермента

3) разрыв слабых невалентных связей в молекуле фермента

4) изменение ионизации функциональных групп фермента и субстрата

5) изменение конформации активного центра

6) присоединение ингибиторов в аллостерическом центре

7) уменьшение скорости реакции

 

ГОУ ВПО «Уральская государственная медицинская академия

Федерального агентства по здравоохранению и социальному развитию»

кафедра биохимии

Утверждаю

Зав. каф. проф., д.м.н.

Мещанинов В.Н.

_____‘’_____________2007 г