Кафедра биохимии

Утверждаю

Зав. каф. проф., д.м.н.

Мещанинов В.Н.

_____‘’_____________2008 г

КОНТРОЛЬ ДЛЯ СТУДЕНТОВ К ПРАКТИЧЕСКОМУ ЗАНЯТИЮ № 2

Тема контроля: «Ферменты: строение и свойства»

Факультеты: лечебно-профилактический, медико-профилактический, педиатрический.

2 курс.

Инструкция для студентов.

К каждому заданию дано несколько ответов, из которых только один верный. Выберите верный, по Вашему мнению, ответ. В бланке ответов под номером задания (I, II, …) поставьте букву выбранного Вами ответа (1, 2, …).

Вариант 3.

I. Активный центр ферментов составляет относительно небольшую часть молекулы фермента:

1) содержит только полярные аминокислоты, непосредственно взаимодействует с субстратом

2) комплементарен субстрату, непосредственно взаимодействует с субстратом

3) содержит только неполярные аминокислоты, непосредственно взаимодействует с субстратом

II. В активном центре химотрипсина, фермента поджелудочной железы, содержатся 4 важные аминокислоты: асп, гис, сер, гли. При рН 7-8 отрицательно заряженной будет:1) асп 2) гли 3) сер 4) гис

III. Денатурацию фермента вызовет:

1) действие водного раствора глюкозы 2) нагревание до 39-40С

3) действие солей тяжелых металлов 4) добавление буферного раствора с рН =7.

IV. Холофермент – это:

1) каталитически активная форма сложного фермента

2) белковая часть сложного фермента

3) простой фермент 4) неактивная форма сложного фермента

V. Коферменты ФМН, ФАД, входящие в активный центр ферментов, катализирующих реакции дегидрирования субстрата, содержат в своем составе витамин: 1) РР 2) С 3) В₂4) В₆5) В₁₂

VI. ЛДГ₅ - изофермент, типичный для печени, имеет субъединичный состав:

1) Н₄ 2) Н₃М 3) Н₂М₂4) НМ₃ 5) М₄

VII. Для выделения ферментов используют ионообменную смолу ДЭАЭ–целлюлозу, которая при рН=7,0 содержит положительно заряженную группу (С₂Н₅)₂-NH⁺-C₂H₅O-R. Разделение белков при этом основано на различии их в:

1) молекулярной массе и размерах молекул 2) суммарном отрицательном заряде

3) способности образовывать ковалентные связи с ДЭАЭ-целлюлозой

4) скорости осаждения

VIII. В таблице приводится данные об очистке фермента гистидазы печени:

№	Стадия очистки	Общее содержание белков, мг/мл	Активность, Е/мл	Удельная активность, Е/1 мг белка
	Нагревание при 60С 20 мин Осаждение сульфатом аммония Хроматография ДЭАЭ-целлюлозой Хроматография на гидроксиапатите	5,6 0,8 0,1	35,7 515,4 111,6	6,5 19,1 160,0

Какая из стадий очистки является наиболее эффективной?

Пояснительная записка к тест-контролю