Выберите один правильный ответ. Международная классификация разделяет ферменты на 6 классов в соответствии с их

а) структурой б) субстратной специфичностью в) активностью

г) типом катализируемой реакции д) органной специфичностью

2. Выберите один правильный ответ. Изофермент ЛДГ1 представлен сочетанием субъединиц

а) НННН б) НННМ в) ННММ г) НМММ Д) ММММ

3. Выберите один правильный ответ. Изофермент ЛДГ1 содержится преимущественно в

а) скелетных мышцах б) сердечной мышце в) печени г) почках д) поджелудочной железе

4. Выберите один правильный ответ. Причиной снижения активности фермента при температуре выше 50-600 является

а) гидролиз фермента

б) денатурация фермента

в) нарушение образования фермент-субстратного комплекса

г) изменение структуры субстрата

5. Выберите один правильный ответ. Лекарственный препарат прозерин в отличие от боевых отравляющих веществ (зоман, зарин):

а) уменьшает активность ацетилхолинэстеразы

б) связывается в активном центре фермента

в) образует с ферментом ковалентную связь

г) ингибирует ферменты с остатком Сер в активном центре

д) является обратимым ингибитором

Выберите один правильный ответ. Фермент гиалуронидаза (лидаза) используется в медицине для

а) удаления токсинов

б) лечения злокачественных новообразований

в) рассасывания рубцов

г) улучшения пищеварения

д) предотвращения тромбообразования

Выберите один правильный ответ. Для изофункциональных ферментов характерно

а) катализируют одну реакцию

б) состоят из различных субъединиц

в) чувствительны к различным эффекторам

г) все перечисленное верно

Выберите правильные ответы. Значение исследования органоспецифических ферментов для практической медицины заключается

а) в использовании их в качестве лекарственных препаратов

б) в их роли в развитии патологии определенных органов

в) в определении локализации патологических процессов

9. Установите соответствие при регуляции активности ферментов:

а) фосфорилирование 1.Ускоряется протеинкиназой

б) дефосфорилирование 2. Происходит после присоединения ц-АМФ

в) аллостерическая регуляция 3. Сопровождается гидролизом пептидных

г) активация протеинкиназы связей

д) частичный протеолиз

Выберите один правильный ответ. Иммобилизация фермента позволяет решить такую задачу энзимологии, как

а) обеспечение высокой специфичности фермента

б) повышение стабильности фермента

в) возможность повторного использования фермента

г) использование ферментов в практических целях

д) все перечисленное верно

Таблица 1. « Применение ферментов в медицинской практике»

 

Основные разделы Ферменты Примеры использования
  Лактатдегидрогеназа (ЛДГ) (изофермент ЛДГ1) Инфаркт миокарда
  Аспартатаминотрансфераза (АсАТ) Инфаркт миокарда, заболевания печени
    Энзимо-диагностика Аланинаминотрансфераза (АлАТ) Заболевания печени
  γ-Глутамилтранспептидаза (ГГТ)   Поражение печени и желчных путей
(определение активности в крови) Креатинкиназа (КФК, КК) Прогрессирующая мышечная дистрофия, инфаркт миокарда.
  Кислая фосфатаза (КФ) Рак предстательной железы.
  a-амилаза, липаза Заболевания поджелудочной железы
  Щелочная фосфатаза (ЩФ) Заболевания печени и желчных путей (холестаз)
  Пепсин, панкреатин, фестал, дигестал, мезим-форте Улучшение процессов пищеварения
  Трипсин, химотрипсин   Лечение гнойных ран
  Стрептокиназа, урокиназа Предотвращение тромбообразо­вания при пересадке органов и других операциях
Энзимо-терапия Гиалуронидаза (лидаза)   Рассасывание рубцов
(лечение препаратами, содержащими ферменты) Аспарагиназа Лечение некоторых злокачественных образований
  Нуклеазы (ДНК-азы) Вирусный конъюктивит, ринит, гнойный бронхит
  Уреаза (иммобилизованная) Удаление мочевины из организма в аппаратах “Искусственная почка”
Использо­вание фер­ментов в качестве   Глюкозооксидаза   Определение концентрации глюкозы в крови
аналити­ческих реактивов   Уреаза   Определение мочевины в крови

ВОПРОСЫ ДЛЯ КОНТРОЛЯ УМЕНИЙ И НАВЫКОВ ПО ТЕМЕ

 

1. Какое значение имеет определение активности изоферментов в диагностике?

2. Какой изофермент ЛДГ наиболее информативен при заболевании печени?

3. Какое явление, основанное на зависимости количества фермента от количества субстрата, может сопровождать длительный прием лекарственных препаратов?

4. Что следует учесть в стратегии лечения лекарственными препаратами, механизм действия которых основан на конкурентном ингибировании ферментов?

5. На чем основана антидотная терапия при необратимом ингибировании ферментов (парализации)?

6. В чем различие первичных и вторичных ферментопатий?

 

 

Практическое занятие № 5

Тема:«Ферменты»

(семинар)

Мотивация:знание основных свойств ферментов необходимо для понимания условий функционирования ферментов в организме, изменения активности под влиянием различных факторов, определения активности ферментов для диагностики различных заболеваний, механизма действия ферментных препаратов

Цель обучения, воспитания и развития:закрепить представления о различии ферментного состава органов и тканей, органоспецифических ферментов, значении определения активности ферментов для диагностики заболеваний; первичных и вторичных энзимопатиях и актуальных вопросах энзимотерапии

Задачи, обучения, воспитания и развития:студент должен

1.Уметь писать формулы: коферментов НАД, ФМН

2. Знать пределы физиологических колебаний биохимических показа­телей:

активностьамилазы (диастазы) мочи.

3.Знать и уметь объяснять значения терминов:энзимодиагностика, энзимотерапия, энзимопатология, гиперферментемия, гипоферментемия

Этапы проведения занятия:

1. Вводная часть

2. Основная часть занятия: семинар (общие и индивидуальные задания для СДС)

3. Заключительная часть занятия (тест-контроль)

Задание на самоподготовку:

1. История открытия и изучения ферментов. Роль ферментов в процессах жизнедеятельности. Изменение активности ферментов в тканях и биологических жидкостях.

2. Механизм действия ферментов. Энергетический барьер реакции. Особенности фермента­тивного ка­та­лиза. Снижение энергии активации реакций в процессе катализа.

3. Строение ферментов. Активный центр. Кофакторы и коферменты ферментов, роль

витаминов. Специ­фичность действия ферментов, связь со строением активного центра. Возможность транс­формации.

4. Международная классификация и номенклатура ферментов. Шифр ферментов. Классификация ферментов по их локализации в органах и клетках.

5. Ингибиторы ферментов: обратимые и необратимые, конкурентные.

6. Изоферменты. Особенности строения и функционирования. Значение опреде­ления изоферментного спектра в диагностике заболеваний.

7. Аллостерические ферменты. Строение, функции. Регуляторные энзимо­патии.

8. Зависимость скорости ферментативных реакций от температуры, pH, концен­трации фермента и субстрата. Индукция и репрессия фер­мен­тов. Значение разработки этих вопросов для практической медицины.

9. Регуляция активности и количества ферментов (аллостерическая регуляция, регуляция путем фосфорилирования и дефосфорили­ро­вания, протеолиза, гор­мональная регуляция, индукция и репрессия).

10. Изменение активности ферментов в онтогенезе и при болезнях. Первичные и вторичные энзимопатии. Биохимические механизмы развития патологий. Примеры заболеваний.

11. Энзимотерапия: использование ферментов, коферментов, ингибиторов ферментов в клинике. Иммобилизованные ферменты.

12.Определение активности ферментов в биологических жидкостях с целью диагностики заболеваний. Энзимодиагностика болезней миокарда, печени, органов пищеварения и др. (примеры).

Блок дополнительной информации

«Регуляция активности ферментов»

Вид регуляции Структура фермента Неактивная Активная форма форма фермента фермента Примеры
Частичный протеолиз Обычно одна полипептид­ная цепь Неак Актив­- тивный Е → ный Е (отщепление части молекулы) ↓ пептид Трипсиноген ↓ трипсин Химотрипсиноген ↓ химотрипсин
Присоеди­не­ние или отщепление белков-ингибиторов Олигомер (Е) из 2-х типов субъединиц (С и R)     Е-С-R + цАМФ →E-С неактивный ↓ активный RцАМФ   Протеинкиназы
Фосфори­лирование и дефосфори­лирование   Олигомер   ЕОН → Е-О-РО3Н2 (АТФ → АДФ)   Е-О-РО3Н → Е-ОН ( Н2О, Н3РО4) Фосфорилаза гликогена, липаза тканевая, гликогенсинте­таза
Аллостери­ческая регуляция Чаще олиго­мер (2 или больше субъединиц) В основе механизма аллосте­рической регуляции лежит вза­имо­действие пространственно разделенных центров в молеку­ле фермента (каталитического и аллостерического). Регулятор связывается с аллостерическим центром регуляторной субъеди­ницы, вызывая изменение ее конформации. Это вызывает изменение пространственной структуры каталитической субъединицы и конформации активного центра. Фосфофрукто­киназа, изоцитратде­гидрогеназа, аспартат­карбамоил­трансфераза