Типы химических связей, участвующих в образовании структур белка.

Уровень организации	Тип связей и их прочность	Разновидность связей
Первичная структура	Ковалентная (прочная)	Пептидная — между α-амино- и α-карбоксильными группами аминокислот
Вторичная структура	Ковалентная (прочная)	Дисульфидные – в пределах линейного участка полипеп- тидной цепи
Слабые	Водородные - между каждой первой и четвертой пептидными группами, или между аминокислотными остатками N₁ и N₅ одной полипептидной цепи (α-спираль) или между пептидными группами соседних полипептидных цепей (β-структура)
Третичная структура	Ковалентная (прочная)	Дисульфидные, изопептидные , сложноэфирные - между боковыми радикалами аминокислот разных участков полипептидной цепи
Слабые	Водородные - между боковыми радикалами аминокислот разных участков полипептидной цепи. Ионные – между противопо-ложно заряженными группами боковых радикалов аминокислот полипептидной цепи. Ван-дер-Ваальсовы - между неполярными боковыми ради-калами аминокислот полипептидной цепи
Четвертичная структура	Ковалентная (прочная)	Ионные — между противоположно заряженными группами боковых радикалов аминокислот каждой из субъединиц. Дисульфидные – между остатками цистеина каждой из контактирующих поверхностей разных субъединиц
Слабые	Водородные — между боковыми радикалами аминокислотных остатков, расположенными на поверхности контактирующих участков субъединиц

Вопрос 4.Строгая классификация белков отсутствует. Основные принципы их классификации основываются на различии в физико-химических свойствах, структурных особенностях и функциональном предназначении.

Классификация по выполняемым функциям: каталитическая, структурная, регуляторная и др.

Физико-химическая классификация белков по электрохимическим признакам включает следующие группы:

1) кислые – в их первичной структуре преобладают кислые аминокислоты. Данные белки представляют собой полианионы, рI лежит в области ниже 5,5;

2) нейтральные – белки, у которых число отрицательно и положительно заря-женных фрагментов в молекуле, а следовательно, количество кислых и основных аминокислот в полипептидной цепи сбалансировано, рI – находится в области 5,5-7,0;

3) основные – белки, в первичной структуре которых преобладают основные аминокислоты и которые в физиологических условиях представляют собой поликатионы, рI > 7.

Классификация белков по полярным признакам:

1) полярные или гидрофильные, содержащие много как заряженных, так и незаряженных высокополярных фрагментов. Это хорошо растворимые в водных средах белки;

2) неполярные или гидрофобные, содержащие большое количество аминокислот с неполярными углеводородными радикалами, почти не растворимые в водных средах.

3) амфипатические или амфифильные. У данных белков одна часть молекулы полярна, а другая – нет. Как правило, в эту группу входят мембранные белки.

Классификация по форме белков в соответствии с выполняемой ими функцией:

- фибриллярные;

- глобулярные.

Классификация белков по структурным признакам:

- простые (протеины), включающие только остатки аминокислот;

- сложные (протеиды), включающие еще и небелковый компонент самой различной структуры.

Протеины и протеиды в свою очередь делят на ряд подгрупп. Рассмотрим эту классификацию подробно.

Простые белки делятся на ряд групп.

Протамины и гистоны -самые низкомолекулярные простые белки основного характера (рI = 9,5–12,0), кислоторасторимые.

Название белков гистоновпроисходит от греческого слова histos — ткань. Этотканевые белки многоклеточных организмов. Молекулярная масса - 11000–24000. Высший уровень структуры для гистонов — третичный.

Выделяют 5 главных типов или фракций гистонов: Н₁, Н_2а, Н_2b, Н₃, Н₄ (деление на фракции основано на ряде признаков, главным из которых является соотношение лизина и аргинина.

Выделен дополнительный тип гистонов Н₅, содержащийся в ядерных эритроцитах птиц, амфибий и рыб. Имеются и другие модификации гистонов, но доля их невелика.

Основными функциями гистонов являются:

- структурная - участвуют в стабилизации пространственной структуры ДНК, а, следовательно, хроматина и хромосом; связанные с ДНК хроматина за счет электростатического взаимодейсвия (так как гистоны имеют большой положительный заряд, а цепь ДНК — отрицательный).

- регуляторная (когенетическая) – блокируют передачу генетической информации от ДНК к РНК. В настоящее время установлено, что имеет место изменение соотношения фракций гистонов при старении клетки. В ряде клеток рост относительного содержания гистона Н1 по отношения к ДНК предшествует ее апоптозной гибели (реализация процесса запрограммированной клеточной смерти).

Протамины – своеобразные биохимические заменители гистонов, но качественно отличающиеся от них аминокислотным составом и структурой. Молекулярная масса - 4000÷12000. Содержат до 80 % аргинина. Как и гистоны, протамины связываются с ДНК в хроматине спермиев (в молоках рыб), выполняя структурную функцию. Но не выполняют регуляторных функций.

Альбумины и глобулины - групповое название белков, выпадающих в осадок при различной степени насыщения белковых растворов нейтральными солями(сульфатом аммония или натрия). При 50 %-ном насыщении выпадают в осадок глобулины, при полном (100 %-ном) насыщении — альбумины.

Альбумины и глобулины содержатся в плазме крови, в клетках и биологических жидкостях организма. Каждая из этих двух групп белков настолько разнообразна, что среди них имеются белки с самыми различными функциями.

Альбумины - некрупные белки (М = 15000–70000). Они обладают умереннокислыми свойствами (рI = 4,7) из-за большого содержания глутаминовой кислоты.Сильно гидратированные белки, обладают высокой адсорбирующей способностью. Благодаря высокой неспецифической адсорбции различных веществ альбумины плазмы крови (около 60 % общего белка плазмы крови) играют физиологически важную транспортную роль. Примеры: овальбумин – белок куриного яйца, α-лактоальбумин – молочная сыворотка, леумелин – горох.

Глобулины – белки с большей молекулярной массой (М > 100000), чем альбумины. В отличие от альбуминов они нерастворимы в чистой воде, но растворимы вслабых солевых растворах.Глобулины относятся к слабокислым или нейтральным белкам. Их изоэлектрическая точка лежит в диапазоне рН 6,0–7,3.Глобулины содержат меньше чем альбумины кислых аминокислот. Они слабогидратированы и поэтому осаждаются в менее концентрированных растворах сульфата аммония.Некоторые из глобулинов обладают способностью к специфическому связыванию веществ (специфические переносчики), другие, как и альбумины, к неспецифическому связыванию липидорастворимых веществ. Примеры: β-лактоглобулин – молочная сыворотка, легумин – горох, фазеолин – фасоль, глицинин – соя.