Вопросы раздела.

 

1. Химическая природа ферментов. Проферменты.

2. Кофакторы ферментов: химическая природа, классификация.

3. Коферменты: химическая природа, классификация, роль витаминов и их коферментная функция.

4. Структурно-функциональная организация ферментных белков: активный центр, его свойства. Контактный и каталитический участки активного центра ферментов.

5. Регуляторные (аллостерические) центры ферментов. Зависимость активности ферментов от конформации белков.

6. Общие свойства ферментов. Зависимость активности ферментов от реакции среды и температуры: биологическое и медицинское значение этих свойств ферментов.

7. Зависимость скорости ферментативной реакции от концентрации субстрата и фермента. Уравнение Михаэлиса-Ментен.

8. Общие принципы механизма действия ферментов.

9. Принципы качественного и количественного определения активности ферментов.

10. Номенклатура и классификация ферментов.

11. Особенности ферментативного состава у детей разных возрастных периодов.

12. Энзимопатии, определение.

13. Виды энзимопатий.

При подготовке к занятию необходимо вспомнить материал, изучавшийся в курсе общей химии - катализ, факторы, влияющие на катализ, химическая кинетика. Успешное усвоение материала невозможно без детальных знаний о структуре и свойствах простых и сложных белков. Переходя к разбору ферментов, необходимо обратить внимание на доказательства белковой природы энзимов, сопоставить свойства ферментов и неорганических катализаторов. Необходимо иметь четкие представления о типах специфичности ферментов, разобраться в закономерностях зависимости ферментативного катализа от температуры, рН среды.

Знание строения и свойств ферментов является необходимым для понимания механизмов протекания и регуляции всех биохимических процессов, а также для дальнейшего изучения изменений биохимического статуса при патологических состояниях и механизмов воздействия лекарственных веществ.

С целью лучшего усвоения материала выполнить следующие задания согласно таблице 4 и рисунку 5.

 

Таблица 4. Свойства ферментов

 

Задание	Указания к выполнению задания
1.Изучите химическую природу ферментов, их сходство и различие с неорганическими катализаторами.	1. Дайте определение понятию «ферменты», перечислите доказательства белковой природы ферментов. 2. Что такое энергия активации? Вспомните, что катализатор приводит к уменьшению энергии активации процесса, в ходе чего скорость биохимической реакции в присутствие фермента возрастает. Заполните таблицу, отражающую сходства и различия ферментов и неорганических катализаторов.
Свойства	Ферменты	Неорганические катализаторы
Сравнение влияния на скорость реакции Влияние на подвижное равновесие Снижение энергии активации Адсорбция на поверхности Образование промежуточных соединений Каталитическая активность Специфичность
Влияние температуры Влияние рН среды Влияние активаторов и ингибиторов Влияние концентрации катализатора Влияние концентрации субстрата
Изучите структурную организацию энзимов.	1. Разберите понятия - кофермент, апофермент, холофермент, активный центр, аллостерический центр. 2. Отметьте, чем представлены активные центры ферментов простых и сложных белков. 3. Помимо белков, могут ли обладать ферментативной активностью молекулы других классов биополимеров? Назовите витамины, активной формой которых является НАД. Назовите витамин, активной формой которого является ФАД.
Изучите специфичность ферментов.	1.Выпишите понятия специфичности фермента и подумайте, чем обусловлена специфичность ферментов. Объясните биологический смысл специфичности. 2. Приведите примеры ферментов с абсолютной, групповой и стереохимической специфичностью. 3. Вспомните теории энзим - субстратных взаимодействий Фишера и Кошленда и дайте определение, какая из этих теорий приемлема на современном уровне для объяснения специфичности ферментов.
Изучите зависимость ферментативной реакции от температуры.	1. Графически изобразите зависимость активности ферментов от температуры. 2. Охарактеризуйте состояние фермента при 00С и при 1000С. 3. Приведите примеры термолабильных и термостабильных ферментов. 4. Какое практическое значение имеют знания зависимости активности ферментов от температуры.
Изучите зависимость ферментативной активности от рН среды.	1. Изобразите графическую зависимость от рН среды активности пепсина, трипсина, амилазы слюны, кислой и щелочной фосфатазы. 2. Выделите три ведущих фактора, объясняющие зависимость ферментативного катализа от рН среды. 3. Поясните, для чего специалисту медицины необходимо знать свойства ферментов.
Изучите современную классификацию и номенклатуру ферментов.	1. Приведите классификацию ферментов. На чем основана классификация ферментов? 2. Напишите примеры типов реакций, катализируемых каждым из 6 классов ферментов, дайте ферментам систематические названия. 3. Определите, к какому классу, относятся ферменты: α-амилаза, щелочная фосфатаза, холинэстераза, моноаминооксидаза.

ФЕРМЕНТЫ – БИОКАТАЛИЗАТОРЫ БЕЛКОВОЙ ПРИРОДЫ

СВОЙСТВА, ОБУСЛОВЛЕННЫЕ БЕЛКОВОЙ ПРИРОДОЙ

СПЕЦИФИЧНОСТЬ

ВЫСОКАЯ КАТАЛИТИЧЕСКАЯ АКТИВНОСТЬ

ТЕРМОЛАБИЛЬНОСТЬ

ЗАВИСИМОСТЬ ОТ рН

имеют АКТИВНЫЙ ЦЕНТР – связывание субстрата и его превращение

некоторые имеют АЛЛОСТЕРИЧЕСКИЙ ЦЕНТР – связывание эффекторов, регуляция активности

абсолютная

групповая

стереохимическая

тепловая денатурация

влияние на заряд

изменение конформации

 

Рисунок 5. Схема «Общие свойства ферментов»