Целевые обучающие задачи.

Задача 1.Выберете из предложенных вариантов, что является наиболее существенным доказательством белковой природы ферментов?

А. Высокая молекулярная масса.

В. Получение кристаллических форм.

С. Возможность лабораторного синтеза.

D. Гидрофильность.

E. Разрушение протеолитическими ферментами.

Задача 2.Фермент, состоящий из четырех субьединиц, обработали b - меркаптоэтанолом, восстанавливающим дисульфидные связи, что привело к потере каталитической активности. С чем связана инактивация фермента?

А. С потерией нативной структуры - денатурацией.

В. С разрушением только четвертичной структуры.

С. С утратой только третичной структуры.

D. С распадом только вторичной структуры.

E. С гидролизом пептидных связей.

Задача 3. Согласно теории Кошленда, субстрат способен индуцировать в ферменте изменения конфигурации молекулы в соответствии со своей структурой. Вследствие этого в активном центре ензима происходит связывание с молекулой субстрата. Что не относится к функциям активного центра?

А. Отвечает за специфическое соединение с субстратом.

B. Участвует в образовании фермент- субстратного комплекса.

C. Осуществляет каталитическое превращение субстрата.

D. Отвечает за взаимодействие с эффекторами.

Задача 4. АТФ является эффектором для регуляторного фермента гликолиза – гексокиназы. Вследствие их взаимодействия у гексокиназы отмечаются структурные изменения, и она теряет свою каталитическую активность. С какой структурной единицей фермента связывается АТФ?

А. С апоферментом

B. С аллостерическим центром.

C. С якорным участком активного центра.

D. С каталитическим участком активного центра

Задача 5. У гастроэнтерологического больного понижена кислотность желудочного сока, вследствие чего нарушено переваривание белков в желудке. Какое свойство ферментов, переваривающих белки (в частности, пепсина) проявляется в данном случае?

A. Зависимость активности ферментов от pН.

B. Специфичность ферментов.

C. Термолабильность ферментов.

D. Денатурация ферментов.

E. Влияние ингибиторов на активность ферментов.

Задача 6. При моделировании биохимического процесса смесь, содержащую субстрат реакции, буферный раствор и фермент, инкубировали при 80ºС в течение 30 минут. Качественная реакция на продукт отрицательна. Какое свойство ферментов привело к прекращению реакции?

A. Относительная специфичность.

B. Абсолютная специфичность.

C. Стереоспецифичность.

D. Зависимость от pН.

E. Денатурация ферментов.

Задача 7. Нормальные клетки способны превращать аспсрсгиновую кислоту в аспарагин. Некоторые лейкозные клетки лишены этой способности. Добавление аспарагиназы (фермента, расщепляющего аспарагин) в кровь больных лейкозом может привести к гибели раковых клеток. Какой вид специфичности проявляет этот фермент?

A. Относительную

B. Абсолютную

C. Стереоспецифичность

D. Пространственную

Е. Групповую

Задача 8. При изучении физико-химических свойств лактатдегидрогеназы (ЛДГ), выделенной из сердечной мышцы и из скелетных мышц, определили их различную электрофоретическую подвижность, различные рН оптимумы. При этом оба белка-фермента катализировали одну реакцию. Чем обусловлены различия в свойствах изоферментов?

A. Различиями в первичной структуре.

B. Различиями во вторичной структуре.

C. Различиями в третичной структуре.

D. Различиями в четвертичной структуре.

Задача 9. Распределение изоферментов лактатдегидрогеназы (ЛДГ) в различных органах неравномерно: в сердечной мышце преобладает ЛДГ1, в скелетных мышцах - ЛДГ5. В норме активность этих изоферментов в сыворотке крови низкая, при деструкции ткани активность соответствующих изоформ в крови резко возрастает, поэтому такие ферменты называются “индикаторными”. Как изменится активность в крови ЛДГ1 при инфаркте миокарда?

A. Увеличится значительно

B. Уменьшится незначительно

C. Не изменится

D. Увеличится незначительно

Е. Уменьшится значительно

Правильность решения проверьте, сопоставив их с эталонами ответов.