I.1. Пути распада белков
Основной химической реакцией, ведущей к распаду белков, является гидролиз. На основании экспериментальных исследований было установлено, что время жизни белка в клетке зависит от его N-концевой аминокислоты. Если она легко соединяется с белком, который называется убиквинтином (Mr = 8500 Да), то такой изменённый белок в дальнейшем атакуется протеиназами и разрушается. Наиболее подвержены данной реакции аминокислотные остатки аргинина, лизина, аспарагина, аспарагиновой кислоты, треонина, глицина и фенилаланина. Такие аминокислоты как метионин, серин, валин, цистеин, аланин относят к стабилизирующим от гидролитического распада белков.
Гидролиз белков может быть частичным (до олигопептидов) и полным (до аминокислот). При частичном гидролизе в белковой молекуле разрушаются пептидные связи в строго определённых местах в зависимости от характера фермента. Этот процесс ускоряется специфическими ферментами пептидил-пептидгидролазами или протеиназами.
В свою очередь образовавшиеся олигопептиды гидролизуются до аминокислот под действием пептидгидролаз или пептидаз, которые бывают двух типов – аминопептидазы и карбоксипептидазы.
В результате гидролиза белковые молекулы распадаются на индивидуальные аминокислоты, большинство из которых (75%) участвуют в биосинтезе новых белков, а остальная часть подвергается дальнейшему распаду. За сутки в организме человека распадается около 100 г аминокислот. Превращения аминокислот обеспечивают синтез других важнейших соединений: нуклеиновых кислот, липидов, углеводов, коферментов, биологически активных соединений.