Некоторые особенности строения миоглобина и гемоглобина
НЬ состоит из простого белка глобина и 4 молекул гема. При объединении глобина и тема получается сложное соединение, которое выполняет в организме исключительно важную дыхательную функцию. Другое важное свойство - поддержание постоянства рН крови. НЬ обеспечивает до 50% буферной ёмкости крови. НЬ - аллостерический белок, присоединение какого-либо вещества к нему меняет его сродство к другим. Он обладает способностью легко взаимодействовать с рядом газов: ОА, СОА, СО, NO, NQ. Кинетика связывания кислорода миоглобином и гемоглобином
В отличие от НЬ миоглобин имеет 1 ППЦ, которая связана с гемом. Миоглобин не способен переносить кислород от лёгких к периферическим тканям по своей химической природе. Он преобладает в мышцах и является веществом, которое эффективно запасает кислород. % или степень насыщения миоглобина Од, зависит от концентрации О2 в среде, окружающей молекулы белка. [О2] обозначается как парциальное давление в мм рт.ст. Зависимость между (О2) в среде и насыщенностью миоглобина О2, описывается в виде прямоугольной гиперболы. Кривая насыщения миоглобина и гемоглобина кислородом.
Для выяснения кинетики насыщения О2 миоглобина и НЬ необходимо принимать во внимание, что Р О2(в лёгких) = 100мм рт.ст., поэтому миоглобин в лёгких мог бы весьма эффективно насыщаться О2, . В венозной крови Р О2 составляет 40мм рт.ст., а в активно работающей мышце - 20мм рт.ст. Даже при таких параметрах миоглобин будет в значительной степени насыщаться О2 , поэтому МЬО2 не может являться средством доставки O2 от лёгких к периферическим тканям. При тяжёлой мышечной работе Ро2 может понизиться до 5, при этих условиях МЬО2 легко отдаёт О2, который используется для окислительного биосинтеза АТФ в митохондриях мышечных клеток.
НЬ связывает 4 молекулы О2, на 1 тетрамер (по одной молекуле на гем в каждой субъединице). Кривая насыщения носит сигмоидный характер. Т.о. способность НЬ связывать О2 зависит от того содержатся ли в данном тетрамере другие молекулы О2,. Как видно из изотермы адсорбции связывание первой молекулы О2, протекает медленно, другой - с большей скоростью и т.д. Такой характер кинетики объясняется так называемым кооперативным связыванием, благодаря которому НЪ легко насыщается О2 в легких (при Ро2 = 100мм рт.ст.) и очень легко отдает О2, в периферических тканях (Р50 ~20мм рт.ст.). Для характеристики кинетики действия НЬ введён показатель P50 (значение РО2 , при котором происходит 50%-ное насыщение, у теплокровных Р50 может значительно варьировать, однако оно всегда выше значения \ в периферических тканях). Оксигенирование НЬ сопровождается значительными изменениями конформации молекул:
1. разрыв солевых связей, образованных концевыми карбоксилами субъединиц, что
облегчает присоединение О2,
2. разрыв связи обуславливает изменение вторичных, третичных, четвертичных
структур, при этом происходит компактизация тетрамеров и увеличивается
сродство к О2
3. четвертичная структура НЬ описывается как Т - состояние для частично
оксигенированного НЬ и как R-состояние для полностью оксигенированного НЬ.
« Т- и R-состояние» используют для характеристики четвертичной структуры многих аллостерических ферментов, в Т-состоянии отмечается наименьшее сродство к субстрату. НЬ ускоряет транспорт СО2 от ткани к лёгким =15% СО2 крови переносится НЬ.