Ферменти

 

Ферменти – це білкові молекули, що є біологічними каталізаторами.

Ферменти бувають простимим і складними. Прості ферменти – білкові молекули, які складаються лише з амінокислотних залишків (пепсин, трипсин).

Складні ферменти мають дві частини: білкову – апофермент і небілкову – кофермент. Роль коферменту в одних ферментах виконують спеціальні низькомолекулярні речовини – вітаміни, в інших – йони металів або деякі сполуки. Білкова частина ферменту може мати третинну або четвертинну структуру. Це викликано тим, що ферменти, які складаються з кількох білкових субодиниць, мають більшу специфічність дії.

У будь-якій клітині міститься кілька сотень видів ферментів, кожний з яких каталізує певну реакцію, впливаючи на конкретну речовину – субстрат.

 

Механізм дії ферментів

У молекулі ферменту міститься група особливо активних амінокислот, які утворюють активний центр, здатний швидко взаємодіяти лише з відповідною речовиною – субстратом. Субстрат є специфічним для певного ферменту і підходить як за структурою, так і за фізико-хімічними властивостями до активного центру «як ключ до замка», а тому перебіг реакції субстрату з активним центром здійснюється миттєво. Унаслідок реакції виникає фермент-субстратний комплекс, яким потім легко розпадається, утворюючи вже нові продукти. Ці речовини враз відокремлюються від ферменту, який відновлює свою структуру і стає здатним знову здійснювати ту саму реакцію. За секунду фермент реагує з мільйонами субстрату, а сам не руйнується.

 

Класифікація ферментів:

· Оксидоредутази;

· Ліази;

· Ізомерази;

· Гідролази;

· Лігази;

· Трансферази.

Властивості ферментів

· Специфічність (селективність). Кожен фермент діє на певний субстрат, каналізуючи лише одну «свою» реакцію. Німецький учений Е.Фішер довів, що специфічність дії ферментів пояснюється точною взаємною відповідністю молекули субстрату й ділянки ферменту, що його зв’язує. Ця гіпотезі дістала назву гіпотези «ключа й замка». Вибірковість дії ферменту визначається білковим компонентом. Завдяки високій специфічності ферментів в організмі нема безладу.

· Висока біологічна активність. Ферменти не руйнуються в реакціях, тому дуже мала їх кількість викликає перетворення значної кількості субстрату. Одна молекула каталази за 1 хв розщеплює понад 5 млн молекул пероксиду водню.

· Термочутливість. Оптимальна дія більшості ферментів виявляється за температури +37-40С з підвищенням температури активність ферментів знижується і згодом зовсім припиняється, а за +80С відбувається їх руйнування. За низьких температур (нижче 0С) ферменти припиняють свою дію, але не руйнуються.

· рН залежність. Ферменти виявляють свою активність за певної концентрації Н⁺. оптимальна дія більшості ферментів спостерігається в середовищі, близькому до нейтрального.

· Регульованість дії (алостеричність). Активність ферментів може змінюватися під впливом різних хімічних речовин. У ролі активаторів ферментів виступають катіони металів, аніони кислот органічні речовини. Йони хлору необхідні для активації ферменту слини амілази. Тому підсолена їжа сприяє кращому розщепленню вуглеводів у порожнині рота й шлунку. Інгібіторами ферментів є катіони важких металів, ліки, дезінфікуючі засоби, пестициди. Ціаністий калій утворює незворотний зв’язок з активним центром ферменту цитохром оксидази, у результаті припиняється дихання.

· Індуцибельність. Ферменти утворюються тоді, коли виникає субстрат, який індукує його синтез.

· Репресибельність. Дія ферментів призупиняється зазвичай через надлишок продуктів асиміляції.

· Зворотність дії. Ферментативні реакції зворотними, що зумовлено здатністю ферментів каталізувати пряму і зворотну реакцію. Так, наприклад, ліпаза може за певних умов розщеплювати жир до гліцерину і жирних кислот, а також каталізувати його синтез із продуктів розпаду.

 

Застосування ферментів у господарській діяльності.

· Текстильна промисловість;

· Харчова промисловість;

· Сільське господарство;

· Генна інженерія;

· Косметична промисловість;

· Хімічна промисловість;

· Фармацевтична промисловість;

· Ферменти використовують для діагностування хвороб або визначення наявності певних речовин. Наприклад, фермент глюкозооскидаза каталізує реакцію: глюкоза+О₂ глюконова кислота +Н₂О₂. за наявністю пероксиду водню можна визначити наявність глюкози. Цей принцип використано для створення глюкометрів, що дають можливість діабетикам постійно контролювати рівень глюкози у крові й сечі;

· Ферменти входять до складу пральних порошків, оскільки видаляють забруднення та плями органічного походження (жирові, білкові). У назвах таких порошків використовують префікс «біо».