Зависимость скорости реакции от концентрации фермента

Немаловажное значение для скорости течения реакции имеет
концентрация самого фермента. При оптимальной концентрации
субстрата скорость реакции прямо пропорциональна концентрации
фермента.

 

 

Влияние ингибиторов и активаторов ферментов.

На активность ферментов влияет присутствие в растворах ряда химических веществ. Одни из них повышают активность ферментов и называются активаторами, другие понижают активность ферментов и называются ингибиторами. Активаторами, например, являются двухвалентные катионы (Са²⁺, Mn²⁺, Mg²⁺, Co²⁺ и др.), некоторые анионы (СI ^-). Так амилаза слюны и pancreas активируется анионами СI ^-. Активаторами могут быть органические вещества, например, липаза pancreas активируется желчными кислотами.

Ингибиторами часто являются вещества, связывающие химически (блокирующие) активные группировки ферментов или входящие в их состав атомы металлов. Например, соли тяжелых металлов (Hg, Pb) в малых концентрациях, не вызывающих денатурацию белков, связывают -SH-группы ферментов и этим тормозят их активность. Синильная кислота и ее соли связывают железо в гемсодержащих ферментах (каталаза, пероксидаза) и парализует их действие.

Различают конкурентное и неконкурентное ингибирование ферментов. При конкурентном ингибировании структура ингибитора обязательно должна быть аналогична структуре субстрата, кроме того, концентрация ингибитора должна быть больше концентрации субстрата. При этих двух условиях между субстратом и ингибитором происходит конкуренция за присоединение к активному центру фермента, и ингибитор способен блокировать активный центр (рис. 1).

 

При неконкурентном ингибировании структура ингибитора отличается от структуры субстрата, поэтому ингибитор присоединяется не к активному центру, а к другому участку фермента, называемому аллостерическим центром. При этом конфигурация активного центра изменяется так, что субстрат не может к нему присоединиться.