Аминокислотный состав белков

 

Аминокислоты (аминокарбоновые кислоты) — органические соединения, в молекуле которых одновременно содержатся карбоксильные и аминные группы. Аминокислоты могут рассматриваться также как производные карбоновых кислот, в которых один или несколько атомов водорода заменены на аминные группы. В процессе биосинтеза белка в полипептидную цепь включаются 20 важнейших α-аминокислот.

Таблица 1 - Важнейшие α-аминокислоты

Аминокислота Формула Сокр. обозначение рКа(NH3+)р рКа(СООН), рКа(R)   рI  
α-аминокислоты с неполярным (гидрофобным ) заместителем
Аланин NH3+– CH2 – COO- | CH3 (Ala, Aла) 2,3 9,7 6,0
Валин (незаменимая)   NH3+– CH – COO- | CH3 – СН – СН3 (Val, Вал) 2,3 9,6 6,0
Лейцин (незаменимая) NH3+– CH – COO- | СН2 – СН(СН3)2 (Leu, Лей) 2,4 9,6 6,0
Изолейцин (незаменимая) NH3+– CH – COO- | CH3 – СН – СН2 – СН3 (Ile, Иле) 2,4 9,7 6,1
Пролин H2N+–CH – COO- | | H2C СН2 \ / СН2 (Pro, Про) 2,0 10,6 6,3
Фенилаланин (незаменимая) NH3+– CH – COO- | СН2 – (Phe, Фен) 1,8 9,1 5,5
Триптофан (незаменимая) NH3+–CH – COO- | СН2   NН (Trp, Три) 2,4 9,4 5,9
Метионин (незаменимая) NH3+–CH – COO- | СН2 – СН2 –SСН3 (Met, Mет) 2,3 9,2 5,8
α-аминокислоты с полярным (гидрофильным) заместителем
Глицин NH3+–CH2 – COO- (Gly, Гли) 2,3 9,6 6,0
Серин NH3+– CH – COO- | СН2ОН (Ser, Сер) 2,2 9,2 5,7
Треонин NH3+– CH – COO- | CH3 – СН – ОН (Thr, Tре) 2,6 10,4 6,5
Аспарагин NH3+– CH – COO- О | // СН2 – С \ NH2   (Asn, Асн) 2,0 9,8 5,4
Глутамин   NH3+–CH – COO- | О // СН2 – СН2 – С \ NH2 (Gln, Глн) 2,2 9,1 5,7
α-аминокислоты – кислотные
Аспарагиновая кислота NH3+– CH – COO- | СН2 – СООН (Asp, Асп) 2,1 9,8 3,9 (СООН) 3,0
Глутаминовая кислота NH3+– CH – COO- | СН2 –СН2 – СООН (Glu, Глу) 2,2 9,7 4,3 (СООН) 3,2
Цистеин NH3+– CH – COO- | СН2 –SН   (Cys, Цис) 1,7 10,8 8,3 (SН) 5,0
Тирозин NH3+- CH – COO- | СН2 _ _ОН   (Tyr, Тир) 2,2 9,1 10,1(ОН) 5,7
α-аминокислоты –основные
Лизин NH3+–CH – COO- | (СН2)4 – NН3+   (Lys, Лиз) 2,2 9,0 10,5(NН3+) 9,8
Аргинин NH2– CH – COOH | CH2 - CH2 - CH2 – NH – C – NH2 || NH (Arg, Арг) 2,2 9,0 12,5 (гуанидин) 10,8
Гистидин (незамениамя) NH3+–CH – COO- | NН СН2   N (His, Гис) 8,1 9,2 6,0 (имидазол) 7,6
           

 

Молекулы α-аминокислот являются амфолитами, так как содержат две функциональные группы. Вследствие этого в их молекулах происходит перенос протона с карбоксильной группы на аминогруппу, т.е. прототропная таутомерия между таутомером, имеющим неионизированную структуру (ТНС), и таутомером с биполярно-ионной структурой (ТБИ)

 

NH2–CRH – COOН↔ NH3+–CRH – COO-

ТНС ТБИ

 

Поскольку кислотные свойства ТБИ в 105-106 раз слабее, чем у ТНС, то в водных растворах и кристаллах это прототропное равновесие для молекул α-аминокислот практически полностью смещено в сторону ТБИ. Поэтому α-аминокислоты следует изображать в виде ТБИ.

 

Классификация аминокислот

Классификация аминокислот по R-группам

1 Неполярные: аланин, валин, изолейцин, лейцин, метионин, пролин, триптофан, фенилаланин

2 Полярные незаряженные: аспарагин, глицин, глутамин, серин, тирозин, треонин, цистеин

3 Заряженные отрицательно при pH=7: аспарагиновая кислота, глутаминовая кислота

4 Заряженные положительно при pH=7: аргинин, гистидин, лизин