Тема 6. Ферменты

План

1. Химическая природа и строение ферментов.

2. Свойства ферментов как биокатализаторов.

3. Образование ферментов из проферментов.

4. Классификация ферментов.

1-й вопрос.

Ферменты, или энзимы в переводе: fermentum – закваска; эн – внутри, зим – закваска. Они стали известны впервые при изучении процессов брожения. Могут себя проявлять как внутри организма (в клетках), так и вне его. В настоящее время известно 2500 ферментов.

Большое число ферментов получено синтетическим путем, путем применения методов генной инженерии. Среди них: рибонуклеаза, лизоцим, цитохром С и др. Сейчас более 200 ферментов поступает в промышленное производство (в хлебопечение, сыроделие, парфюмерию, производство моющих средств и даже производство пластмасс).

Подсчитано, что живая клетка может содержать до 1000 ферментов, каждый из которых ускоряет ту или иную определенную функцию.

Ферменты по своей химической природе – это белки. Поэтому обладают рядом свойств, присущих белкам. Доказательства белковой природы ферментов.

1. При действии на них протеолитических ферментов они теряют активность.

2. Ферменты образуют коллоидные растворы, поэтому от примесей их можно очистить при диализе.

3. Ферменты, как и все белки, имеют большую молекулярную массу.

4. Ферменты в растворах ведут себя как амфотерные электролиты и при изменении рН их коллоидные частицы приобретают электрический заряд.

5. Ферменты способны кристаллизоваться из растворов. Но их кристаллы при высушивании разрушаются, так как содержат значительное количество воды.

Кристаллические ферменты каталитически очень активны.

Ферменты – биокатализаторы белковой природы, ускорители всех процессов, протекающих в живом организме.

Ферменты могут быть простыми (однокомпонентными – ОКФ) и сложными (двухкомпонентными – ДКФ). ДКФ состоят из белковой части (апофермент) и добавочной группы (кофермент). Ни апофермент, ни кофермент по отдельности не обладают каталитической активностью. Только в комплексе проявляют ферментативные свойства. Белковая часть повышает каталитическую активность кофермента, а кофермент – стабилизирует белковую часть фермента.

Каталитическую функцию выполняет кофермент – активный центр фермента (Е). В их состав входят нуклеотиды, витамины. Различают пять основных коферментов:

НАД – никотинамидадениндинуклеотид

никотинамид	—	рибоза	—	Ф(н)
(B5)				|
				O
				|
аденин	—	рибоза	—	Ф(н)

НАДФ – никотинамидадениндинуклеотидфосфат

никотинамид	—	рибоза	—	Ф(н)
(B5)				|
				O
				|
аденин	—	рибоза	—	Ф(н)
		|
		Ф(н)